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Bei der Parkinson’schen Krankheit und der Lewy-Körperchen-Demenz verklumpen bestimmte Eiweiße, die α-Synucleine, zu sogenannten Lewy-Körperchen.
Einen Ansatz, diese Zusammenlagerung zu verhindern, beschreiben Chemiker der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und des Forschungszentrums Jülich in der Fachzeitschrift „Angewandte Chemie“ (DOI: 10.1002/anie.201309001 und 10.1002/ange.201309001).
Die Wissenschaftler haben dafür eine spezielle Klasse von Bindeproteinen maßgeschneidert, die β-Wrapine. Diese fixieren das ansonsten sehr bewegliche α-Synuclein an einer kritischen Stelle im Molekül und verhindern so das Verklumpen.
Wo genau das Bindeprotein das α-Synuclein stabilisiert und wie dieser kritische Bereich auf atomarer Ebene aussieht, konnten die Forscher mithilfe der NMR-Spektroskopie zeigen.
„Das Bindeprotein hemmt die Aggregation des α-Synuclein, indem es einen Molekülbereich stabilisiert, den wir als Beta-Haarnadel-Struktur bezeichnen“, erklärt Dr. Wolfgang Hoyer vom Institut für Physikalische Biologie der Heinrich-Heine-Universität.
„Von einem Therapeutikum sind wir noch weit entfernt. Aber wir wissen nun, an welcher Stelle man wie eingreifen kann, damit sich keine Aggregate bilden.“
Weiterführende Informationen: http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.201309001/abstract
E. A. Mirecka et. al., „Steuerung der α-Synuclein-Aggregation durch Bindung einer β-Haarnadel“. Angewandte Chemie, DOI: 10.1002/anie.201309001 und 10.1002/ange.201309001
Forschungszentrum Jülich, Institute of Complex Systems, Bereich Strukturbiochemie (ICS-6):
http://www.fz-juelich.de/ics/ics-6/DE/Home/home_node.html
Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, Institut für Physikalische Biologie:
http://www.uni-duesseldorf.de/MathNat/ipb/
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