Saarbrücker Wissenschaftler untersucht den Mechanismus der Zellteilung

In diesem Zusammenhang ist es für die zukünftigen Tochterzellen von großer Bedeutung, an welcher Stelle sich die Mutterzelle teilt. Karsten Kruse, Professor für Theoretische Physik an der Saar-Uni, hat gemeinsam mit Kollegen aus Dresden und Israel die so genannten Min-Proteine näher untersucht, die in dem stäbchenförmigen Bakterium Escherichia die Teilungsebene bestimmen. Die Forschungsergebnisse wurden vor Kurzem in der Online-Ausgabe der Zeitschrift „Nature Structural & Molecular Biology“ veröffentlicht.

Die Wissenschaftler hatten in einer früheren Arbeit gezeigt, dass die Min-Proteine außerhalb von Zellen wellenförmige Strukturen ausbilden. Durch eine detaillierte Untersuchung der Dynamik einzelner Proteine in diesen Strukturen konnten sie nun tiefe Einblicke in die zugrundeliegenden molekularen Vorgänge gewinnen.

Wenn sich eine stäbchenförmige Zelle des Bakteriums Escherichia coli teilt, tut sie dies in der Mitte ihrer Längsachse. Dafür sorgen unter anderem die so genannten Min-Proteine, die die Zellteilung lokal hemmen können. Sie sammeln sich an einem Zellende an, zerstören dort mögliche Vorläuferstrukturen des Zellteilungsapparats und wechseln nach etwa 30 Sekunden an das andere Zellende, wo sich der Prozess wiederholt. In der Zellmitte halten sich die Proteine zu selten auf, um ihre hemmende Wirkung zu entfalten. Daher geht die Zellteilung genau dort vonstatten und führt zu zwei gleich großen Tochterzellen.

Um die Entstehung dieser in Raum und Zeit veränderlichen Proteinverteilung außerhalb eines Organismus untersuchen zu können, haben Karsten Kruse und seine Kollegen die beteiligten Proteine aus der Zelle von Escherichia coli herausgelöst. „Bietet man den Proteinen eine Membran an, an die sie binden können, so bilden sie dort sich bewegende Strukturen, so genannte laufende Wellen“, sagt Karsten Kruse. „Unsere theoretische Analyse hatte nahegelegt, dass der Mechanismus hinter diesen Wellen im Bakterium zu der dort beobachteten Pendelbewegung zwischen den Zellpolen führt.“

Um die Dynamik der Min-Proteine in Raum und Zeit quantitativ zu charakterisieren und daraus Details über den Vorgang der Zellteilung zu gewinnen, wurden die isolierten Proteine für die aktuelle Arbeit so mit Fluoreszenzfarbstoffen markiert, dass es möglich war, einzelne Moleküle zu verfolgen. „Das gibt uns die Möglichkeit, ein komplexes Phänomen mit physiologischer Relevanz in seinen Einzelheiten physikalisch zu untersuchen und zu verstehen“, erklärt der Saarbrücker Physiker. Die aktuelle Arbeit hat insbesondere neue molekulare Prozesse bei der Zellteilung aufgedeckt, die nun in eine weitergehende theoretische Analyse einfließen. Eine der möglichen Anwendungen könnte die Herstellung von Antibiotika sein, die die Zellteilung des Krankheitserregers hemmen.

Der Forschungsbeitrag wurde am 24. April in der Online-Ausgabe der Zeitschrift „Nature Structural & Molecular Biology“ veröffentlicht:
Martin Loose, Elisabeth Fischer-Friedrich, Christoph Herold, Karsten Kruse & Petra Schwille: „Min protein patterns emerge from rapid rebinding and membrane interaction of MinE“.

Link zum Artikel: http://dx.doi.org/ (DOI: 10.1038/nsmb.2037)

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