Neuer Wirkmechanismus der Aptamere erkannt

Wissenschaftler des Deutschen Krebsforschungszentrums klärten jetzt einen neuen Wirkmechanismus der Aptamere auf. Peptid-Aptamere können mit hoher Spezifität an Zielproteine in der Zelle binden und deren Funktion blockieren. Mit geeigneten Peptid-Aptameren wird nun geprüft, ob sich durch die Blockade wachstumsfördernder Proteine Krebszellen in ihrer Teilungsaktivität hemmen lassen. „Durch diesen Ansatz können potenzielle therapeutische Angriffspunkte in Tumorzellen identifiziert werden. Dadurch soll das gezielte Angreifen von Tumorzellen möglich gemacht werden“, erklärt Felix Hoppe-Seyler, Arbeitsgruppenleiter des Deutschen Krebsforschungszentrums, im Gespräch mit pressetext. Dies könne Grundlage für neue Ansätze in der Krebstherapie sein, so Hoppe-Seyler weiter.

Peptid-Aptamere bestehen aus Eiweißbausteinen. Sie können Zielproteine binden und bewirken, dass sie miteinander verklumpen. Die Zelle entsorgt diese Proteinaggregate daraufhin in spezielle Körperchen nahe dem Zellkern. Mit diesen Endlagerstätten, so vermuten die Forscher, schützt sich die Zelle vor der möglicherweise toxischen Wirkung defekter und verklumpter Proteine. Dieser Wirkmechanismus der Aptamere war bisher nicht bekannt.

Durch ihre Fähigkeit, die Funktion einzelner Proteine in der Zelle gezielt auszuschalten, gelten Aptamere als viel versprechende molekulare Werkzeuge. Zukünftig streben die Wissenschaftler an, ihre Forschungsergebnisse von der Grundlagenforschung in die klinische Anwendung zu übertragen und damit eine Medikamentenbehandlung zu ermöglichen. Es werde nun in zwei Richtungen weitergeforscht, erläutert Hoppe-Seyler. Zum einen soll versucht werden, die Peptid-Aptamere selbst in Therapeutika weiterzuentwickeln. Da sie als Eiweiße jedoch instabil sein könnten, wird außerdem der Weg verfolgt, Substanzen mit den gleichen Wirkungen wie Peptid-Aptamere herzustellen, erklärt Hoppe-Seyler abschließend.