Ein neues Puzzleteil auf der Suche nach einem Alzheimer-Medikament

Moleküldarstellung eines aggregierten Beta-Amyloid-Eiweißes: Die einzelnen Eiweißmoleküle nehmen eine U-förmige Struktur an – hier dargestellt als zwei verknüpfte Bänder, die sich zu langen Fäden zusammenlagern. Diese molekularen Fäden können Stapel ausbilden. Mit Hilfe von Hochleistungsrechnern wird an der FAU erstmals der Einfluss von verschiedenen körpereigenen Salzarten auf die Stabilität solcher Eiweißstrukturen simuliert.<br>Grafik: FAU<br>

Sie – das ist die Alzheimer-Krankheit. Den Einfluss verschiedener Salze im menschlichen Körper auf die giftigen Eiweißverklumpungen untersucht Dr. Anselm Horn an der Professur für Bioinformatik der Friedrich-Alexander-Universität Erlangen-Nürnberg (FAU) mit Hilfe von Computersimulationen.

Mit seiner Studie, die jetzt gestartet ist, will er neue Einblicke in den Mechanismus der verschiedenen Strukturen der Eiweißansammlungen erhalten, um der langwierigen Suche nach einem Medikament ein neues Puzzlestück hinzuzufügen.

Dem körpereigenen Eiweiß Beta-Amyloid wird eine Schlüsselrolle für das Entstehen und den Ausbruch von Alzheimer zugeschrieben.

Aus bislang unbekannten Gründen verändert es seine normale, gesunde Form und lagert sich zu giftigen Verklumpungen, so genannten Aggregaten, zusammen. Sie treten im menschlichen Gehirn in verschiedenen Formen auf und sind unterschiedlich groß – von einigen wenigen Eiweißmolekülen bis hin zu Verbindungen mit komplizierten Strukturen.

Daraus entstehen später die giftigen Ablagerungen zwischen den Nervenzellen im Gehirn, die die Krankheit ausbrechen lassen. Bekannt ist, dass die Ablagerungen von Salzen beeinflusst werden, die üblicherweise im ganzen Körper zu finden sind. Genau diese Salze untersucht der FAU-Wissenschaftler und geht dabei der Frage nach, wie die Stabilität und Form der Aggregate mit Konzentration und Art der Salze zusammenhängen.

Das Problem bei Experimenten dafür im Labor ist jedoch, dass die Eiweißaggregate immer in vielen verschiedenen Formen und Strukturen gleichzeitig vorliegen und eine gezielte Untersuchung einzelner Gebilde schwierig ist. Darum setzt Horn auf Simulationen am Computer. Dadurch kann er genau auswählen, an welcher Molekülart er die Wechselwirkungen mit den Salzen und die darauffolgenden Veränderungen analysieren will.

Das Besondere an der Studie ist, dass bisher noch kein Wissenschaftler die Methode der Rechnersimulation verwendet hat, um herauszufinden, was zwischen dem Eiweiß und den Salzen genau passiert. Die aufwändigen Simulationen laufen parallel auf mehreren Hochleistungsrechnern im Regionalen Rechenzentrum der FAU jeweils über einen Zeitraum von rund einem Monat und müssen im Anschluss daran ebenfalls computergestützt ausgewertet werden.

Die einjährige Pilotstudie wird von der gemeinnützigen AFI (Alzheimer Forschung Initiative) mit rund 3.500 Euro gefördert und ist eines von sechs neuen Forschungsprojekten an Universitäten in Göttingen, Aachen, Bonn, Erlangen-Nürnberg und München. Die Projekte decken eine große Bandbreite in der Alzheimer-Forschung ab und beschäftigen sich sowohl mit der Erforschung der Grundlagen und Ursachen als auch mit der frühzeitigen und sicheren Diagnose der tödlichen Krankheit.

Informationen für die Medien
Dr. Anselm Horn
Tel.: 09131/85-24682
anselm.horn@biochem.uni-erlangen.de

Media Contact

Blandina Mangelkramer idw

Weitere Informationen:

http://www.uni-erlangen.de

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