Gut verpacktes Kupfer schädigt Pflanzen nicht

Kupfer-Ionen gelangen mit Hilfe von Transportproteinen zu den Ethylenrezeptoren am Endoplasmatischen Retikulum. Dort lösen sie verschiedene Reifesignale für die Pflanze aus, bis hin zum Verwelken. HHU / Claudia Hoppen und Georg Groth (264 KB, 1101 x 1000 Punkte)

Ethylen dient Pflanzen zur Steuerung vieler Prozesse, zum Beispiel der Fruchtreifung. Zur Bindung dieses Pflanzenhormons an die im Zellinnern befindlichen Rezeptoren sind Kupfer-Ionen notwendig. Wie die Transportwege des für die Pflanze in isolierter Form eigentlich giftigen Kupfers aussehen, hat die Forschungsgruppe um den Biochemiker Prof. Dr. Georg Groth von der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) entschlüsselt und die Ergebnisse nun in der Fachzeitschrift Scientific Reports veröffentlicht.

Für Wachstums-, Entwicklungs-, Reifungs- und Alterungsprozesse von Pflanzen ist das Hormon Ethylen entscheidend, es steuert diese Prozesse. Ethylen wird unter anderem angewendet, um Früchte gezielt reifen zu lassen, indem zur gewünschten Zeit diese mit Ethylen begast werden.

Ethylen bindet an bestimmte Rezeptoren an einem Membransystem innerhalb der Zelle, dem sogenannten Endoplasmatischen Retikulum (kurz ER). Durch diese Verbindung löst es die Prozesse aus. Voraussetzung für die Bindung des Pflanzenhormons an die Rezeptoren ist, dass diese zuvor Kupfer-Ionen binden. Aufgrund seiner zellschädigenden Wirkung können die Kupfer-Ionen – nach ihrer Aufnahme in die Zelle durch spezifische Transportproteine – jedoch nicht als freie Ionen zu den Rezeptoren gelangen.

Für den gefahrlosen Weg müssen Komplexbildner beteiligt sein, im Fall von Zellen Proteine oder niedermolekulare Verbindungen, in die das Kupfer eingebettet und so vom Zellinneren abgeschirmt wird. Diese Proteine werden als „Kupferchaperone“ bezeichnet. Das Forschungsteam um Prof. Dr. Georg Groth vom Institut für Biochemische Pflanzenphysiologie hat zusammen mit dem Center for Advanced Imaging nun erstmals die an der Beladung der Rezeptoren beteiligten Kupferchaperone sowie die genaue Einbettung der an diesem Prozess beteiligten Kupfertransporter in die Membran gefunden.

Um dies zu erreichen, untersuchten die Düsseldorfer Forscherinnen und Forscher in Kooperation mit Prof. Dr. Andreas Meyer von der Universität Bonn sowohl die Proteine selbst als auch lebende Zellen des Wildtabaks, um sich ein Gesamtbild der kupferbasierten Transportvorgänge zu machen. Dabei stellte sich unter anderem heraus, dass die Kupfer-Ionen in einer Kette verschiedener Transportproteine quasi weitergereicht werden, bis zur Membran des ER. Es fanden sich mindestens zwei Wege, wie schließlich die dort sitzenden Rezeptoren beladen werden, um in der Folge die Reifungssignale auszulösen.

„Wir untersuchen im Folgenden, wie sich die Kupferbeladung der Rezeptoren bei unterschiedlichen Stoffwechselsituationen und Entwicklungsstufen der Pflanzen unterscheidet“, so Prof. Groth zu den nächsten Plänen seiner Arbeitsgruppe. „So wollen wir lernen, die Aktivität der Rezeptoren und die Reaktion auf das Reifehormon Ethylen gezielt zu beeinflussen.“

Die Forschungen fanden im Rahmen eines Teilprojekts des DFG-Sonderforschungsbereichs 1208 „Identität und Dynamik biologischer Membransysteme“ statt.

Hoppen C, Müller L, Hänsch S, Uzun B, Milić D, Meyer AJ, Weidtkamp-Peters S, Groth G., Soluble and membrane-bound protein carrier mediate direct copper transport to the ethylene receptor family, Sci Rep. 2019 Jul 24;9(1):10715

DOI: 10.1038/s41598-019-47185-6

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Dr.rer.nat. Arne Claussen idw - Informationsdienst Wissenschaft

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