Wie Eiweißmoleküle „altern“

Standesgemäß – mit einem Bühnen-Programm – feierte jüngst Johannes Heesters seinen 107. Geburtstag. Obwohl man ihm sein Alter inzwischen auch ansieht, erfreut sich der hochbetagte Mime noch immer einer erstaunlichen Gesundheit.

Warum ist es manchen Menschen vergönnt, auch mit 107 noch auf der Bühne zu stehen, während andere nicht einmal die Hälfte an Lebenszeit haben? Das fragen sich auch zahlreiche Wissenschaftler, die die Prozesse des Alterns erforschen. Einerseits sei uns die „Konstitution“ bereits in die Wiege gelegt, weiß Prof. Dr. Tilman Grune von der Friedrich-Schiller-Universität Jena. „Andererseits entscheidet unsere Lebensweise, insbesondere unsere Ernährung, darüber, ob wir gesund alt werden oder bestimmte Krankheiten bekommen“, so der Biochemiker und Inhaber des Lehrstuhls für Ernährungstoxikologie.

Bei der Entstehung von altersbedingten Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson und auch beim Alterungsprozess selbst spielen chemische Veränderungen an Eiweißmolekülen eine zentrale Rolle. „Einzelne dieser zumeist durch Umwelteinflüsse hervorgerufenen Veränderungen werden inzwischen wissenschaftlich sehr genau untersucht“, sagt Prof. Grune. „Allerdings fehlt es bislang an einem generellen Überblick über die Reaktionsmechanismen, die Reaktionsprodukte und die konkreten Konsequenzen der Eiweiß-Veränderungen.“

Das wollen Prof. Grune und Wissenschaftler aus ganz Europa im Rahmen eines von der Europäischen Union geförderten Forschungsnetzwerks „COST“ (European Cooperation in the field of Scientific and Technical Research) jetzt ändern. Das soeben ins Leben gerufene Konsortium von Chemikern, Biochemikern, Medizinern, Ernährungswissenschaftlern und Biologen wird von Prof. Grune koordiniert. Dem Netzwerk mit dem Titel „Chemistry of non-enzymatic protein modification – modulation of protein structure and function“ gehören 44 Arbeitsgruppen aus 19 europäischen Ländern an.

Eiweiße – auch Proteine genannt – gehören zu den grundlegenden Bausteinen jeder lebenden Zelle. „Ihre Struktur bestimmt ihre Funktion“, so der Jenaer Altersforscher Grune. Aus den etwa 100.000 verschiedenen Eiweißen, die der Mensch produziert, werden durch anschließende chemische Modifizierungen rund 1,5 Millionen verschiedene Bausteine mit jeweils unterschiedlicher Funktion. Die häufigsten durch Umwelteinflüsse verursachten Veränderungen an Eiweißen sind Oxidationen. Sie spielen wahrscheinlich auch bei der Entstehung von Krankheiten wie Alzheimer eine Rolle. „Obwohl es eine Vielzahl an Forschungsprojekten und Publikationen in diesem Bereich gibt, fehlt uns bislang das grundlegende Wissen darüber, welche Ereignisse welche Reaktionsprodukte hervorrufen, wie diese weiter reagieren bzw. wie stabil sie sind“, zählt Prof. Grune auf. Dieses Wissen wollen die Forscher im Laufe der nächsten vier Jahre zusammentragen.

Geplant ist, zunächst geeignete Analyse-Methoden zu etablieren, mit denen chemische Modifizierungen an Eiweißen umfassend untersucht werden können. Andere Gruppen des Netzwerkes wollen den physiologischen Konsequenzen der Modifizierungen auf den Grund gehen und daraus entsprechende prophylaktische Empfehlungen ableiten. Dazu werden sich die Wissenschaftler des COST-Netzwerkes regelmäßig treffen, um über den aktuellen Stand ihrer Untersuchungen zu diskutieren. Auch der Austausch von Wissenschaftlern ist geplant. Vor allem Nachwuchsforscher sollen zu mehrwöchigen Forschungsaufenthalten an jeweils andere Institutionen des COST-Netzes reisen können.

Kontakt:
Prof. Dr. Tilman Grune
Institut für Ernährungswissenschaften der Friedrich-Schiller-Universität Jena
Dornburger Straße 24, 07743 Jena
Tel.: 03641 / 949670
E-Mail: tilman.grune[at]uni-jena.de

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Dr. Ute Schönfelder Friedrich-Schiller-Universitä

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