Nimm zwei!

Die Protein-Kinase STN8 befindet sich in den Chloroplasten des Blattes. Mit Hilfe der konfokalen Lasermikroskopie erkennt man auf dem linken Bild das rot leuchtende Marker-Protein und in der Mitte ist die Autofluoreszenz der Chloroplasten (grün) dargestellt. Rechts sind beide Bilder fotomontiert. Bild: Max-Planck-Institut für Züchtungsforschung

Kölner Max-Planck-Forscher haben herausgefunden, wie Protein-Kinasen in Pflanzen die Anpassung an andere Lichtbedingungen steuern

Das gesamte Leben auf der Erde hängt von der Photosynthese ab, jenem Prozess, bei dem Lichtenergie für den Aufbau organischer Substanzen genutzt wird. Wenn sich die Lichtverhältnisse ändern, muss sich die Pflanze darauf einstellen und anpassen, wobei man drei unterschiedliche Arten der Anpassung unterscheidet. Die Pflanze dreht dabei an den Knöpfen der Photosynthese-Maschinerie und verändert wichtige „Protein-Zahnräder“. Max-Planck-Wissenschaftler beschreiben jetzt in der Fachzeitschrift Nature (Nature, 20. Oktober 2005), wie zwei Protein-Kinasen, also Enzyme, die Phosphat-Gruppen an andere Proteine anhängen, die verschiedenen Anpassungen des Photosynthese-Apparats steuern und damit der Pflanze ermöglichen, sich besser an veränderte Lichtbedingungen anzupassen.

Die Photosynthese ist ein recht komplexer Prozess, ohne den Leben auf der Erde nur schwer oder nur für exotische Mikroorganismen möglich wäre. Man benötigt zwei Moleküle: Kohlendioxid und Wasser. Von beiden gibt es riesige Mengen. Die Pflanze schickt diese beiden Komponenten durch die Photosynthese-Maschinerie, dort werden beide Komponenten verbunden und Zuckermoleküle synthetisiert. Von diesen süßen Energielieferanten ernährt sich die Pflanze und indirekt alle anderen Lebewesen.

Für die Anpassung der Photosynthese an andere Lichtverhältnisse gibt es drei Mechanismen: 1. die kurzfristige Anpassung, bei der die Licht sammelnden Antennen innerhalb von Minuten umgebaut werden, 2. die langfristige Anpassung, bei der die Zusammensetzung und das Verhältnis der Photosystem zueinander innerhalb von Tagen verändert wird, und 3. die Phosphorylierung bestimmter Proteine des Photosystem II, von der man bisher annahm, dass dies für den Austausch defekter Photosyntheseproteine erforderlich ist.

Ein kleiner molekularer Helfer, die Protein-Kinase STN7, ist für die erste und zweite Form der Anpassung zuständig, und eine verwandte Kinase, STN8, für die dritte Art der Anpassung. Während die Funktion von STN7 bei der ersten Form der Anpassung bereits bekannt war, konnte das Forscherteam aus Köln und München mit Unterstützung aus Jena und Düsseldorf zeigen, dass STN7 auch für die zweite Form der Anpassung erforderlich ist und die Rolle des Enzyms STN8 bei der dritten Art der Anpassung aufklären. Das Team um Dario Leister vom Max-Planck-Institut für Züchtungsforschung in Köln hat damit einen Meilenstein in der Erforschung der Anpassung des Photosynthese-Mechanismus an veränderte Lichtbedingungen gesetzt.

STN8 verändert das Herz des Photosystems II, indem es dort Proteine phosphoryliert. Diese Phosphorylierung wurde für lange Zeit als entscheidend beim Austausch defekter Proteine des Photosystem II angesehen. Die Forscher konnten jedoch zeigen, dass die Phosphorylierung von Proteinen des Photosystems II nicht Maß gebend für deren Austausch ist. Damit stellt sich jetzt die Frage, wofür diese Phosphorylierung überhaupt benötigt wird. Dieser sowie der Frage, wie die STN7-Kinase die kurz- und langfristige Anpassung der Photosynthese koordiniert, wollen die Forscher in Zukunft nachgehen. Erste Anhaltspunkte konnten sie in der Nature-Publikation bereits liefern: Die Phosphorylierung bestimmter photosynthetischer Proteine scheint für die Regulation spezieller Gene im Chloroplasten und im Zellkern Maß gebend zu sein.

Weitere Informationen erhalten Sie von:

Prof. Dr. Dario Leister
Botanisches Institut, Ludwig-Maximilians-Universität, München
Tel.: 089 17861-200/201
Fax: 089 171683
E-Mail: leister@lrz.uni-muenchen.de

Dipl.-Biol. Claudia Lorenz (Presse- und Öffentlichkeitsarbeit)
Max-Planck-Institut für Züchtungsforschung, Köln
Tel.: 0221 5062-672
Fax: 0221 5062-674

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