Alzheimerforschung: Toxische Proteinklümpchen können eigenen Abbau verhindern

Oligomere (links) verhindern aktiv, dass sie zu Fibrillen (Fäden im rechten Bild) abgebaut werden. Abbildung: Wolfgang Hoyer / HHU

Oligomere sind Aggregate aus wenigen Protein-Molekülen, im Falle der Alzheimer-Demenz beispielsweise des Proteins Amyloid-beta (Aβ). Neben Oligomeren können aus diesen Proteinen auch größere Strukturen entstehen, die Fibrillen und schließlich Plaques, die sich aus Fibrillen bilden.

Alle diese Stoffe sind giftig für Nervenzellen. Es ist bekannt, dass die Oligomere am gefährlichsten sind, da sie schon in besonders kleinen Mengen Nervenzellen schädigen oder sogar töten.

Die Düsseldorfer und Jülicher Forscher um Dr. Wolfgang Hoyer vom HHU-Institut für Physikalische Biologie untersuchten zusammen mit Kollegen von der University of South Florida, wie Oligomere entstehen und wie sie im Laufe der Zeit zu Fibrillen abgebaut werden.

Dabei stellte sich heraus, dass sich Oligomere und Fibrillen unabhängig voneinander bilden und beide um den gleichen Vorrat von Amyloid-beta-Proteinbausteinen konkurrieren. Die Oligomere sind zwar kurzlebiger als die Fibrillen und zerfallen nach gewisser Zeit wieder in ihre Bestandteile. Die Forscher fanden aber heraus, dass die Oligomere aktiv die Bildung der Fibrillen stören, sich also selbst vor dem Abbau schützen können.

Dr. Hoyer zu den weiterreichenden Konsequenzen der Studie: “Unsere Ergebnisse geben einen Erklärungsansatz, warum die Schwere einer Alzheimer-Demenz nur wenig mit der Menge an Plaques zusammenhängt.

Die klinische Symptomatik kann vielmehr mit der Menge der Oligomere korreliert sein.” Entsprechend wären auch die Oligomere ein vorrangiges Ziel für die Wirkstoffentwicklung bei der Alzheimertherapie.

Originalveröffentlichung
Filip Hasecke, Tatiana Miti, Carlos Perez, Jeremy Barton, Daniel Schölzel, Lothar Gremer, Clara S. R. Grüning, Garrett Matthews, Georg Meisl, Tuomas P. J. Knowles, Dieter Willbold, Philipp Neudecker, Henrike Heise, Ghanim Ullah, Wolfgang Hoyer and Martin Muschol, Origin of metastable oligomers and their effects on amyloid fibril self-assembly, Chemical Science, 13.06.2018

DOI: 10.1039/c8sc01479e

Media Contact

Dr. Victoria Meinschäfer idw - Informationsdienst Wissenschaft

Weitere Informationen:

http://www.hhu.de/

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie

Der innovations-report bietet im Bereich der "Life Sciences" Berichte und Artikel über Anwendungen und wissenschaftliche Erkenntnisse der modernen Biologie, der Chemie und der Humanmedizin.

Unter anderem finden Sie Wissenswertes aus den Teilbereichen: Bakteriologie, Biochemie, Bionik, Bioinformatik, Biophysik, Biotechnologie, Genetik, Geobotanik, Humanbiologie, Meeresbiologie, Mikrobiologie, Molekularbiologie, Zellbiologie, Zoologie, Bioanorganische Chemie, Mikrochemie und Umweltchemie.

Zurück zur Startseite

Kommentare (0)

Schreiben Sie einen Kommentar

Neueste Beiträge

Kohlenstoffatom-Transfer

Chemiker der TU Dortmund veröffentlichen aktuelle Erkenntnisse in Science. Prof. Max Martin Hansmann von der Fakultät für Chemie und Chemische Biologie der TU Dortmund und sein Team haben ein neues…

Mittels KI: Genauere Prognosen für bestmögliche Therapien

In Zukunft werden personalisierte medizinische Diagnosen auf großen Datenmengen basieren. Ärzte werden viele „Biomarker“ messen, um Erkrankungen zu bestätigen oder auszuschließen. Dabei werden viele Daten gesammelt, welche aber auch Fehlinformationen…

Wertstoffe aus Abfall

EU-Projekt Circular Flooring wandelt gebrauchte PVC-Böden in weichmacherfreie Rezyklate um. Nach fünf Jahren intensiver Forschungsarbeit liefert das Circular-Flooring-Konsortium den Beweis, dass die Produktion von weichmacherfreien PVC-Rezyklaten aus alten Weichfußbodenbelägen möglich…

Partner & Förderer