Kohlendioxid-Aktivierung am Ni,Fe- Zentrum von Kohlenmonoxid- Dehydrogenasen

Die biologischen Umsetzungen gasförmiger Substrate, wie Stickstoff, Wasserstoff, Kohlendioxid (CO2), Kohlenmonoxid (CO) und Methan, sind von zentraler Bedeutung für die biogeochemischen Stoffkreisläufe der Erde.

Katalysiert werden diese Reaktionen zumeist von Enzymen mit komplexen Eisen- und Schwefel-haltigen Metallzentren, die mit weiteren Übergangsmetallen, wie Nickel und Molybdän, vergesellschaftet sein können.

Diese Enzyme sind eine Synthese eines sulfidischen Minerals mit einem Polypeptid. Wie die komplexen biologischen Metallzentren ihre gasförmigen Substrate binden und aktivieren, ist noch weitgehend unbekannt, da Komplexe der Metalloenzyme mit ihren Substraten meist instabil sind.

Kohlendioxid gebunden am Ni,Fe-Zentrum der anaeroben Kohlenmonoxid-Dehydrogenase. Links Modell mit Elektronendichte, rechts das Strukturmodell.

In der neuesten Ausgabe von SCIENCE berichten die Bayreuther Biochemiker Jae- Hun Jeoung und Holger Dobbek über die Struktur des Enzyms Kohlenmonoxid- Dehydrogenase im Komplex mit CO2.

Die Kristallstruktur zeigt wie CO2 durch die Bindung an ein Nickel- und ein Eisen-Ion des Enzyms aktiviert wird. Zwei weitere Strukturen der Kohlenmonoxid-Dehydrogenase identifizieren die Bindestelle des Kosubstrates Wasser am Ni, Fe-Zentrum. Im Kontext mit spektroskopischen Untersuchungen ist es nun möglich einen detailierten Katalysemechanismus der enzymatischen CO-Oxidation / CO2-Reduktion (CO + H2O « CO2 + 2H+ + 2e-) zu formulieren.

Ansprechpartner:
Prof. Dr. Holger Dobbek
AG Proteinkristallographie
Universität Bayreuth
95440 Bayreuth
Email: holger.dobbek@uni-bayreuth.de
Referenz:
Jae-Hun Jeoung and Holger Dobbek (2007) „Carbon Dioxide Activation at the Ni,Fe-Cluster of Anaerobic Carbon Monoxide Dehydrogenase“ Science (318) 1461-1464.