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Ein rätselhafter Transportvorgang

27.04.2012
Freiburger Forscher identifizieren die Bindungsstelle eines ungewöhnlichen bakteriellen Eiweißtransporters

Von Bakterien, den einfachsten einzelligen Lebewesen, bis hin zu den hoch spezialisierten Zellen des menschlichen Organismus erfüllen Zellmembranen dieselben elementaren Funktionen: Sie grenzen die Zelle gegenüber ihrer Umgebung ab und gewähren gleichzeitig einen kontrollierten Stoffaustausch.

Dabei werden nicht nur niedermolekulare Substanzen wie Salze oder Zuckermoleküle mit Hilfe spezialisierter Transportsysteme durch Zellmembranen transportiert, sondern auch hochmolekulare Verbindungen, wie Proteine (Eiweißmoleküle). Bakterien haben eine erstaunliche Vielfalt von solchen Proteintransportsystemen entwickelt, von denen einige in letzter Zeit besondere Aufmerksamkeit auf sich gezogen haben, weil sie krankheitserregenden Bakterien den Befall von Schleimhäuten in Darm, Niere und Bronchien ermöglichen.

Das Team um Prof. Dr. Matthias Müller, Institut für Biochemie und Molekularbiologie der Universität Freiburg und Sonderforschungsbereich 746, hat in einer aktuellen Ausgabe des Journal of Biological Chemistry neue Einblicke in die molekulare Funktionsweise eines solchen Membrantransporters aus dem Bakterium Escherichia coli veröffentlicht.

Membrantransporter erlauben die vorübergehende Bildung einer Durchtrittsstelle durch die jeweiligen Membranen. Diese ist meistens hochspezifisch für die zu transportierenden Moleküle und dabei so beschaffen, dass während der Membranpassage kein generelles Leck entsteht. In diesem Sinn ist der so genannte Tat-Transporter von Bakterien einer der ungewöhnlichsten Proteintransporter. Ungewöhnlich deswegen, weil er ganze Proteinkomplexe auf einmal durch die Membran schleusen kann, ohne die Physiologie der Zelle zu beeinträchtigen.

Alle Proteine, die Bakterien über diesen Tat-Transporter verlassen möchten, benötigen ein spezifisches Erkennungssignal. Dabei handelt es sich um eine spezielle Sequenz von Aminosäuren, den Bausteinen der Proteine, die konstant ein Zwillingspaar der Aminosäure Arginin enthält. Daher der Name Doppel-Arginin-Transporter, auf Englisch Twin-Arginine-Transporter, oder kurz Tat.

Der Tat-Transporter ist aus den drei Untereinheiten TatA, TatB und TatC aufgebaut. Wie diese drei Untereinheiten den kontrollierten Durchtritt hochmolekularer Proteinkomplexe ermöglichen, ist bisher unbekannt. Die Freiburger Gruppe hat erstmalig die Erkennungsstelle für Doppel-Arginin-Proteine auf der Untereinheit TatC identifiziert. Dies gelang mit Hilfe der gezielten Einführung eines so genannten Photo-Crosslinkers an zahlreichen Positionen von TatC, womit lichtinduziert chemische Kontakte mit Nachbarmolekülen erzeugt werden können.
Mit diesen Untersuchungen konnte eine molekulare Ausgangsbasis für die Aufklärung der folgenden Schritte des Membrandurchtritts geschaffen werden. Da Tat-Transporter nicht in Zellen des menschlichen Organismus vorkommen, könnte die genaue Aufklärung des Transportmechanismus und eine dadurch mögliche Entwicklung von spezifischen Hemmstoffen des Tat-Transports als neuartige antibiotische Strategie in der Zukunft genutzt werden.

Veröffentlichung:
Stefan Zoufaly et. al.: Mapping Precursor-binding Site on TatC of Twin Arginine-specific Protein Translocase by Site-specific Photo Cross-linking. J. Biol. Chem 287: 13430 (2012)

Kontakt:
Prof. Dr. Matthias Müller
Institut für Biochemie und Molekularbiologie (ZBMZ)
Universität Freiburg
Tel.: 0761/203-5265
Email: matthias.mueller@biochemie.uni-freiburg.de

Rudolf-Werner Dreier | idw
Weitere Informationen:
http://www.uni-freiburg.de

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