Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Neues Verfahren vermisst aktive Zentren von Proteinen

21.02.2008
Mit einer speziellen Methode für gepulste EPR-Spektroskopie bei hohen Magnetfeldern gelang es Wissenschaftlern der Universität Frankfurt sowie der Max-Planck-Institute für biophysikalische Chemie (Göttingen) und Bioanorganische Chemie (Mülheim an der Ruhr) erstmals, die genaue Orientierung der aktiven Zentren eines Proteinkomplexes zu vermessen.

Mit Hilfe der neuen Technik konnten die Forscher die Struktur des Proteins Ribonukleotid-Reduktase genauer bestimmen, welches eine Schlüsselrolle beim Bau der Erbsubstanz in jeder lebenden Zelle spielt. Die Erkenntnisse der Wissenschaftler ermöglichen neue Einblicke in die Struktur und Funktionsweise dieses lebenswichtigen Proteins. Von einem besseren Verständnis der Arbeitsweise des Proteins könnte zukünftig auch die medizinische Forschung profitieren, um Krebsmedikamente weiterzuentwickeln. (Angew. Chem. Int. Ed.47, 1224-1227, Februar 2008).

Als es James Watson und Francis Crick 1953 gelang, die Struktur der Erbsubstanz (der DNA) aufzuklären, war nur wenig darüber bekannt, wie diese in den Zellen zusammengebaut wird. Erst acht Jahre später entdeckten Wissenschaftler mit der Ribonukleotid-Reduktase (RNR) ein erstes Protein, welches für den Bau der DNA von entscheidender Bedeutung ist. Von den Bakterien bis hin zum Menschen übernimmt die RNR den letzten Schritt bei der Bildung der einzelnen DNA-Bausteine. Dabei schließen sich häufig zwei RNR-Proteine zu einem Komplex zusammen. Doch ist die Funktionsweise dieses Proteinkomplexes noch nicht vollständig verstanden - nicht zuletzt deshalb, weil sich die RNR-Proteine nicht ohne weiteres in Aktion beobachten lassen.

Dr. Marina Bennati, Forschungsgruppenleiterin am Göttinger Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, gelang es nun, den Proteinkomplex direkt in Aktion zu vermessen. Dazu arbeitete die Wissenschaftlerin eng mit Kollegen der Universität Frankfurt und des Max-Planck-Instituts für Bioanorganische Chemie zusammen. Erstmalig setzten die Forscher eine neue hochsensitive Methode der Hochfeld-Elektronenspinresonanz-Spektroskopie ein, um die Bewegung und die Struktur der RNR zu untersuchen. "Mit Hilfe dieser neuen Technik können wir aktive Proteinkomplexe unter nahezu natürlichen Bedingungen messen, wie sie auch in der lebenden Zelle vorliegen", erklärt Bennati.

... mehr zu:
»Protein »Proteinkomplex »RNR

Dabei machen sich die Wissenschaftler zunutze, dass der Proteinkomplex in seinen beiden aktiven Zentren je eine aktivierte Aminosäure enthält. "Mit Hilfe der Elektronenspinresonanz-Spektroskopie messen wir nicht nur den Abstand zwischen den beiden aktivierten Aminosäuren, sondern sehen auch ihre relative Orientierung", erklärt die Projektleiterin. Die Methode gibt den Wissenschaftlern dabei nicht nur ein genaueres Bild der Proteinstruktur, sondern erlaubt ihnen auch neue Einblicke in die Funktionsweise des Proteinkomplexes. Entwickelt wurde das dazu verwendete Spektrometer in der Arbeitsgruppe von Professor Thomas Prisner an der Universität Frankfurt.

Proteine in aktivem Zustand in hoher räumlicher und zeitlicher Präzision zu studieren, ist nicht nur für die Grundlagenforschung von Bedeutung. Auch für die medizinische und pharmazeutische Forschung liefert sie wichtige Erkenntnisse bei der Entwicklung neuer Medikamente. Da die RNR immer dann gebraucht wird, wenn die Zelle sich teilt oder wenn DNA-Schäden repariert werden müssen, ist das Protein Gegenstand zahlreicher Untersuchungen für die Entwicklung von Medikamenten gegen Krebs. Von einem verbesserten Verständnis der Funktionsweise und Struktur des Proteins könnte zukünftig auch die medizinische und pharmazeutische Forschung bei der Weiterentwicklung dieser Krebsmedikamente profitieren.

Rückfragen bitte an:
Dr. Marina Bennati, Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Forschungsgruppe Elektronenspinresonanz-Spektroskopie, Am Faßberg 11, 37077 Göttingen, Tel: 0551 201-1911, Fax: -1467, Email: bennati@mpibpc.mpg.de

Dr. Carmen Rotte | idw
Weitere Informationen:
http://www.mpibpc.mpg.de/groups/pr/PR/2008/08_02/
http://www.mpibpc.gwdg.de/research/ags/bennati/index.html

Weitere Berichte zu: Protein Proteinkomplex RNR

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Chemiker der Universitäten Rostock und Yale zeigen erstmals Dreierkette aus gleichgeladenen Ionen
15.10.2018 | Universität Rostock

nachricht Bio-Angeln für Seltene Erden: Wie Eiweiß-Bruchstücke Elektronik-Schrott recyceln
15.10.2018 | Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Blauer Phosphor – jetzt erstmals vermessen und kartiert

Die Existenz von „Blauem“ Phosphor war bis vor kurzem reine Theorie: Nun konnte ein HZB-Team erstmals Proben aus blauem Phosphor an BESSY II untersuchen und über ihre elektronische Bandstruktur bestätigen, dass es sich dabei tatsächlich um diese exotische Phosphor-Modifikation handelt. Blauer Phosphor ist ein interessanter Kandidat für neue optoelektronische Bauelemente.

Das Element Phosphor tritt in vielerlei Gestalt auf und wechselt mit jeder neuen Modifikation auch den Katalog seiner Eigenschaften. Bisher bekannt waren...

Im Focus: Chemiker der Universitäten Rostock und Yale zeigen erstmals Dreierkette aus gleichgeladenen Ionen

Die Forschungskooperation zwischen der Universität Yale und der Universität Rostock hat neue wissenschaftliche Ergebnisse hervorgebracht. In der renommierten Zeitschrift „Angewandte Chemie“ berichten die Wissenschaftler über eine Dreierkette aus Ionen gleicher Ladung, die durch sogenannte Wasserstoffbrücken zusammengehalten werden. Damit zeigen die Forscher zum ersten Mal eine Dreierkette aus gleichgeladenen Ionen, die sich im Grunde abstoßen.

Die erfolgreiche Zusammenarbeit zwischen den Professoren Mark Johnson, einem weltbekannten Cluster-Forscher, und Ralf Ludwig aus der Physikalischen Chemie der...

Im Focus: Storage & Transport of highly volatile Gases made safer & cheaper by the use of “Kinetic Trapping"

Augsburg chemists present a new technology for compressing, storing and transporting highly volatile gases in porous frameworks/New prospects for gas-powered vehicles

Storage of highly volatile gases has always been a major technological challenge, not least for use in the automotive sector, for, for example, methane or...

Im Focus: Materiezustände durch Licht verändern

Forscherinnen und Forscher der Universität Hamburg stören die kristalline Ordnung

Physikerinnen und Physikern der Universität Hamburg ist es gelungen, mithilfe von Laserpulsen die Ordnung von Quantenmaterie so zu stören, dass ein spezieller...

Im Focus: Disrupting crystalline order to restore superfluidity

When we put water in a freezer, water molecules crystallize and form ice. This change from one phase of matter to another is called a phase transition. While this transition, and countless others that occur in nature, typically takes place at the same fixed conditions, such as the freezing point, one can ask how it can be influenced in a controlled way.

We are all familiar with such control of the freezing transition, as it is an essential ingredient in the art of making a sorbet or a slushy. To make a cold...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

Neurowoche 2018: 7000 Experten für Gehirn und Nerven tagen in Berlin

15.10.2018 | Veranstaltungen

Berlin5GWeek: Private Industrienetze und temporäre 5G-Inseln

15.10.2018 | Veranstaltungen

PV Days in Halle zeigen neue Chancen für die Photovoltaik

11.10.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Smart Glasses Guide: Neues Tool zur Auswahl von Datenbrillen und Anwendungen

15.10.2018 | Informationstechnologie

Neurowoche 2018: 7000 Experten für Gehirn und Nerven tagen in Berlin

15.10.2018 | Veranstaltungsnachrichten

Grauer Star: Neues Verfahren bei der Katarakt-Operation

15.10.2018 | Medizintechnik

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics