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Wie Bakterien sauerstoffabhängig die Bewegungsrichtung ändern: Molekulare Interaktionen

25.06.2012
RUB-Forscher und japanische Kollegen berichten im Journal of Biological Chemistry

Wie genau einzellige Organismen wie Bakterien es schaffen, auf ihre Umwelt zu reagieren, ist nicht vollkommen verstanden. Neue Erkenntnisse hat Dr. Samir El-Mashtoly vom RUB-Lehrstuhl Biophysik, geleitet von Prof. Dr. Klaus Gerwert, zusammen mit Kollegen aus Japan gewonnen.


Strukturelle Änderungen in HemAT: Wenn Sauerstoff an die sensorische Domäne bindet (aus methodischen Gründen wurde das Experiment mit Kohlenmonoxid, CO, anstatt mit Sauerstoff durchgeführt), ändert sich die Proteinstruktur in der Umgebung der sensorischen Domäne. Dadurch verschieben sich Helix B und G. Das wiederum beeinflusst die benachbarte H-Helix, die sich bis in die Signal-Domäne fortsetzt. Abbildung: Samir El-Mashtoly

Im Journal of Biological Chemistry beschreiben die Forscher die molekularen Interaktionen im Bakterium Bacillus subtilis während der Aerotaxis, also der Änderung in der Bewegungsrichtung abhängig von der Sauerstoffkonzentration in der Umgebung. Das Team untersuchte strukturelle Änderungen des Proteins HemAT. Über eine Signalkette sendet es Kommandos an den Motor der Schwimmgeißel des Bakteriums.

Signalübertragungskette

Zunächst bindet Sauerstoff an die Häm-Gruppe von HemAT; diese Gruppe ist auch aus dem Hämoglobin roter Blutkörperchen bekannt und wird als „sensorische Domäne“ von HemAT bezeichnet. Durch die Bindung ändert sich die Struktur der sensorischen Domäne. Das löst weitere strukturelle Veränderungen in HemAT aus, die letztendlich die Signal-Domäne des Proteins erreichen. Die Signal-Domäne überträgt dann die Information über die steigende Sauerstoffkonzentration an weitere Proteine in der Zelle. Diese Proteine leiten die Botschaft an den Motor der Schwimmgeißel weiter. Das Forscherteam untersuchte, wie die Information innerhalb von HemAT von der sensorischen Domäne zur Signal-Domäne wandert.

Proteinhelices übermitteln die Botschaft

Zu diesem Zweck nutzte Dr. El-Mashtoly die Einrichtung für zeitaufgelöste Ultraviolett-Resonanz-Raman-Spektroskopie am Picobiology Institute in Japan. Mit dieser Methode lassen sich zum Beispiel strukturelle Informationen über das Protein und Interaktionen von Wasserstoffbrückenbindungen verfolgen – auf einer Nano- bis Mikrosekunden-Zeitskala. Die Ergebnisse legen nahe, dass die strukturellen Änderungen in der sensorischen Domäne, also der Häm-Gruppe, zwei Proteinhelices in HemAT verschieben. Diese Verschiebung beeinflusst eine weitere Helix, die bis in die Signal-Domäne hineinragt. Über eine Serie von strukturellen Änderungen erreicht also die Information über die Sauerstoffbindung die Signal-Domäne.

Titelaufnahme

S. El-Mashtoly, M. Kubo, Y. Gu, H. Sawai, S. Nakashima, T. Ogura, S. Aono, T. Kitagawa (2012): Site-specific protein dynamics in communication pathway from sensor to signaling domain of oxygen sensor protein, HemAT-Bs, Journal of Biological Chemistry, doi: 10.1074/jbc.M112.357855

Weitere Informationen

Dr. Samir El-Mashtoly, Lehrstuhl Biophysik, Fakultät für Biologie und Biotechnologie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel. 0234/32-29833
samir.elmashtoly@bph.rub.de

Angeklickt

Biophysik an der RUB
http://www.bph.rub.de/

Redaktion: Dr. Julia Weiler

Dr. Josef König | idw
Weitere Informationen:
http://www.bph.rub.de/
http://www.ruhr-uni-bochum.de

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