Neues Schneidwerkzeug für die Proteomik

Gängiges Verfahren für die Analyse aller Eiweiße, die in einer Zelle oder einem Organismus vorkommen, ist die sogenannte Massenspektrometrie. Dabei werden die zu untersuchenden Substanzen verdampft, ionisiert und durch ein elektrisches Feld beschleunigt, sodass sie sich nach dem Verhältnis von Masse zu Ladung auftrennen.

Damit die Methode funktioniert, müssen die Proteine vorab in kleinere Sequenzen, Peptide genannt, zerteilt werden. Proteine sind als lange Ketten von einfacheren Molekülen, den sogenannten Aminosäuren, aufgebaut. Zum Spalten kommt üblicherweise Trypsin zum Einsatz, ein Enzym, das auch im menschlichen Dünndarm aktiv ist.

Mit LysargiNase haben die Wissenschaftler nun eine weitere Protease entdeckt, die diese Aufgabe übernehmen kann. Das Besondere daran: LysargiNase setzt den Schnitt beim Teilen der Riesenmoleküle etwas weiter vorne an als Trypsin. Das Enzym trennt nicht hinter, sondern schon vor den Aminosäure-Bausteinen Lysin und Arginin. Auf diese Weise fallen beispielsweise die „Endstücke“ der Proteine automatisch ein wenig länger aus und lassen sich besser ionisieren. Dank LysargiNase lassen sie sich also besser erfassen.

Für die Analyse von Proteinen sind die Endstücke nicht nur der Vollständigkeit halber von besonderem Interesse. Sie enthalten wichtige Informationen über die biologische Funktion. Und an ihnen lässt sich ablesen, ob und wie sich Proteine nachträglich in der Zelle verändert haben. Fehlregulierte Prozessierung von Proteinen wird unter anderem mit Alzheimer und Krebserkrankungen in Zusammenhang gebracht.

Dr. Pitter Huesgen, der im April 2014 von der kanadischen University of British Columbia ans Forschungszentrum Jülich wechselte, wird am Zentralinstitut für Engineering, Elektronik und Analytik weiter erforschen, inwiefern sich das neue Enzym gewinnbringend für medizinische und biologische Fragestellungen einsetzen lässt. Der Nachwuchsforscher erhielt nun auch einen „Starting Grant“ des ERC (European Research Council).

Originalveröffentlichung:
Pitter F. Huesgen, Philipp F. Lange, Lindsay D. Rogers, Nestor Solis, Ulrich Eckhard, Oded Kleifeld, Theodoros Goulas, F. Xavier Gomis-Rüth, Christopher M. Overall: LysargiNase mirrors trypsin for protein C-terminal and methylation-site identification. Nature Methods (Published online 24 November 2014), DOI:10.1038/nmeth.3177. http://www.nature.com/nmeth/journal/vaop/ncurrent/full/nmeth.3177.html

Zentralinstitut für Engineering, Elektronik und Analytik, Bereich Analytik (ZEA-3):
http://www.fz-juelich.de/zea/zea-3/DE/Home/home_node.html

Pressemitteilung „Starting Grants“ für Nachwuchswissenschaftler:
http://www.fz-juelich.de/SharedDocs/Pressemitteilungen/UK/DE/2014/14-12-18erc-grant.html

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