Entdeckung eines ungewöhnlichen Proteins

Einer der Bioreaktoren, mit denen Kartal und sein Team Zellen von K. stuttgartiensis im Labor wachsen ließen. Boran Kartal

Stickstoff ist ein wesentlicher Bestandteil des Lebens. Er wird zum Beispiel für die Herstellung von Proteinen benötigt. Boran Kartal, Leiter der Forschungsgruppe Mikrobielle Physiologie am Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie, untersucht Mikroorganismen, die die Verfügbarkeit dieser lebenswichtigen Ressource für Pflanzen und Tiere beeinflussen.

Ein besonders spannender Teil des Stickstoff-Kreislaufs ist dabei der sogenannte Anammox-Prozess. Anammox ist eine Abkürzung und bedeutet anaerobe Ammoniumoxidation. Durch diesen Prozess werden Nitrit oder Stickoxid und Ammonium direkt in molekularen Stickstoff (N2) umgewandelt.

Kartal und seine Kolleginnen und Kollegen haben jetzt ein Protein entdeckt, das am Anammox-Prozess beteiligt ist und das einige Überaschungen birgt. Ihre Ergebnisse erscheinen in der Novemberausgabe des Journal of Biological Chemistry.

Zu ungewöhnlich, um entdeckt zu werden

Dieses neu entdeckte Protein ist ein Zytochrom, das Häm enthält. Es ist an der Umwandlung von Ammonium und Stickoxid in Hydrazin beteiligt ist. „Häm-Proteine sind generell sehr wichtig für unser Leben, beispielsweise das Hämoglobin in unserem Blut, das Sauerstoff transportiert.

Häm-Strukturen gleichen zumeist einem Spinnennetz mit einem Eisen-Atom als Mittelpunkt. Ein Blick auf den Stammbaum des Lebens zeigt, dass dieses Spinnennetz eigentlich immer mit einer Struktur aus fünf Aminosäuren an den Rest des Proteins gebunden ist“, erläutert Kartal.

„Doch überraschenderweise gilt das nicht für das Protein, das wir entdeckt haben. Dieses hat nämlich eine sehr ungewöhnliche Struktur: Es formt dieses Muster mit nur vier Aminosäuren und wurde deshalb bisher übersehen.“

Weniger Treibhausgase

Das neu entdeckte Protein steht im Mittelpunkt des sehr spannenden und bedeutsamen Anammox-Prozesses. Die hieran beteiligten Bakterien wandeln Nitrit oder Stickoxid (NO) und Ammonium in unschädlichen, elementaren Stickstoff (N2) um, wie Kartal kürzlich zeigte.

Damit unterscheiden sie sich klar von einer Vielzahl anderer Mikroorganismen, die aus NO stattdessen das Treibhausgas Lachgas (N2O) produzieren. So ist jedes Molekül Stickoxid, das nicht in Lachgas, sondern in elementaren Stickstoff umgewandelt wird, ein Molekül weniger, das zum Klimawandel beiträgt.

Anammox Bakterien reduzieren folglich die Menge an verfügbarem Stickoxid für die Lachgas-Produktion und verringern die Menge an freigesetzten Treibhausgasen.

Ein überraschend gewöhnliches Muster

In Anbetracht dieser Relevanz gingen Kartal und seine Kolleginnen und Kollegen einen Schritt weiter: Sie durchforsteten Datenbanken, um herauszufinden, wie verbreitet Proteine mit dieser neu entdeckten Struktur in der Natur sind.

„Dieses Muster kommt bemerkenswert oft vor“, sagt Kartal. Proteine mit der Vier-Amonisäure-Struktur gibt es in vielen unterschiedlichen Mikroorganismen quer durch die Welt der Bakterien und der Archaea.

„Wir haben es in vielen verschiedenen mikrobiellen Gruppen gefunden, etwa bei Bakterien, die sich von Methan ernähren, und bei solchen, die Metalle abbauen“, so Kartal weiter.

Das ganze Potenzial von Proteinen mit der Vier-Aminosäure-Struktur ist noch gar nicht erforscht. „In Anammox-Bakterien steckt es in einem Protein, das Elektronen hin- und herbewegt“, sagt Kartal.

„In anderen Organismen verleiht es dem Protein, in das es eingebunden ist, möglicherweise ganz besondere Eigenschaften. Dies ist auf jeden Fall ein sehr spannender Ansatz für die weitere Forschung.“

Dr. Boran Kartal
Leiter der Gruppe Mikrobielle Physiologie
Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie, Bremen
Telefon: +49 421 2028-645
E-Mail: bkartal@mpi-bremen.de

Christina Ferousi, Simon Lindhoud, Eric R. Hester, Joachim Reimann, Frauke Baymann und Boran Kartal: Discovery of a functional, contracted heme-binding motif within a multiheme cytochrome. The Journal of Biological Chemistry, Vol. 294, Issue 45, 16953-16965, November 8, 2019
DOI: 10.1074/jbc.RA119.010568

https://www.mpi-bremen.de/Page4233.html

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Dr. Fanni Aspetsberger Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie

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