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Wasserstofftechnologien: Neues Verfahren zur Nutzung von Enzymen als Katalysatoren

10.07.2013
Zum ersten Mal hat ein gemischtes Team von Forschern der französischen Behörde für Atomenergie und alternative Energien (CEA), des College de France, des französischen Zentrums für wissenschaftliche Forschung (CNRS) und der Universität Joseph Fourier in Grenoble [1] eine Methode zur in vitro Aktivierung des Enzyms Hydrogenase entwickelt.

Dieses Enzym findet man in Mikroorganismen, die Wasserstoff als Energiequelle nutzen. Auf der Grundlage dieses Ergebnisses wird es nun möglich, die vielfältigen Hydrogenasen zu nutzen und auf längere Sicht künstliche Enzymen zu ″erfinden″, die als potenzielle Katalysatoren für Brennstoffzellen oder zur Erzeugung von Wasserstoff aus erneuerbaren Energiequellen genutzt werden können. Diese Ergebnisse wurden am 26. Juni 2013 auf der Webseite der Zeitschrift Nature veröffentlicht.

Die Erzeugung von Wasserstoff durch Wasserelektrolyse und seine anschließende Nutzung als Brennstoff z.B. in Brennstoffzellen bietet interessante Perspektiven im Bereich der Energiespeicherung. Diese sowohl leistungsstarken als auch vielversprechenden Techniken erfordern jedoch den Einsatz von Katalysatoren auf der Basis von edlen, teuren und knappen Metallen wie Platin. Es bedarf also günstiger Alternativen.

Bestimmte Mikroorganismen, insbesondere Mikroalgen, können Wasserstoff erzeugen und ihn als Energiequelle für ihren Stoffwechsel verwenden. Als Katalysatoren nutzen sie Metallenzyme aus reichlich vorkommenden Metallen wie Eisen, mit bemerkenswerten katalytischen Eigenschaften - Hydrogenasen. Bei der Entwicklung von effizienteren biologischen Elektrolysegeräten oder Bio-Brennstoffzellen bilden sie heute natürliche Alternativen zu Platin. Allerdings sind die aktiven Zentren dieser Enzyme komplex; ihre Biosynthese erfordert spezifische, noch weitgehend unerforschte und nur unzureichend charakterisierte biologische Maschinerien, die nur in cellulo effektiv funktionieren.

Das Forscherteam hat kürzlich in Zusammenarbeit mit dem Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion in Mülheim und der Ruhr-Universität in Bochum ein Reagenz geschaffen, das eine inaktive Hydrogenase (ohne aktives Zentrum), in vitro und mit hoher Effizienz, in eine vollständig aktive Hydrogenase umwandeln kann. Das ursprüngliche, aus einem synthetischen biomimetischen Komplex und einem stabilisierenden Protein geformte Reagenz, kann mit der inaktiven Hydrogenase reagieren, indem es ihr den synthetischen biomimetischen Teil überträgt. Dessen Struktur ist dem natürlichen aktiven Zentrum ähnlich genug, um dem auf diese Weise nachgebildeten Enzym seine natürliche katalytische Kraft weiterzugeben.

Diese künstliche Aktivierung der Hydrogenase eröffnet große Chancen sowohl für die Grundlagen- als auch für die angewandte Forschung. Diese Ergebnisse ermöglichen ein besseres Verständnis der Auswirkungen der Proteine auf das aktive Zentrum des Enzyms. Des Weiteren erleichtern sie die Erforschung der Hydrogenasen, mit dem Ziel, das effizienteste und stabilste Enzym für technologische Anwendungen zu finden. Durch die Synthese von analogen vielfältigen aktiven Zentren könnten mit diesem Verfahren schließlich neue Enzyme - künstliche Hydrogenasen - "erfunden" werden, die in künftigen Brennstoffzellen oder bei der Wasserstofferzeugung aus erneuerbaren Energien Anwendung finden.

[1] Alle Forscher sind auch Mitglieder des Exzellenzlaboratoriums ARCANE, das im Bereich der nachhaltigen Chemie für Gesundheit und erneuerbare Energien tätig ist.

Quelle:
Pressemitteilung der Behörde für Atomenergie und alternative Energien – 26.06.2013 - http://www.cea.fr/le-cea/actualites/des-enzymes-comme-catalyseurs-112841

Redakteurin: Hélène Benveniste, helene.benveniste@diplomatie.gouv.fr

Marie de Chalup | Wissenschaft-Frankreich
Weitere Informationen:
http://www.wissenschaft-frankreich.de/

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