Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Salz verklumpt Proteine, mehr Salz bringt sie in Lösung

01.10.2008
Tübinger Forscher entdecken fundamentale Eigenschaften von Proteinen

Die Stoffgruppe der Proteine erfüllt in biologischen Systemen und Lebewesen zahlreiche lebenswichtige Aufgaben. Proteine sind nicht nur Baustoffe der Zellen, sondern zum Beispiel auch Signalstoffe und chemische Zellwerkzeuge.

Um die Vorgänge in Zellgeweben und anderen biologischen Systemen tiefgehend zu verstehen, müssen Forscher die Wechselwirkungen der Proteine mit anderen Stoffen sowie mit Wasser kennen. Forscher der Universität Tübingen unter der Leitung von Prof. Frank Schreiber vom Institut für Angewandte Physik haben in Zusammenarbeit mit Kollegen aus Saarbrücken und Oxford erstmals nachgewiesen, dass Proteine durch Zugabe von bestimmten Salzen sowohl zur Aggregation, zur "Zusammenklumpung", als auch wieder in Lösung gebracht werden können.

Diese fundamentale Erkenntnis trägt dazu bei, die Eigenschaften von Proteinen besser zu verstehen. Die Forschungsergebnisse der deutsch-britischen Zusammenarbeit wurden heute von der Fachzeitschrift Physical Review Letters online vorab veröffentlicht (101, 148101, 2008). An der Arbeit beteiligt waren von der Universität Tübingen Prof. Frank Schreiber, Dr. Fajun Zhang und Stefan Zorn vom Institut für Angewandte Physik sowie Prof. Oliver Kohlbacher vom Zentrum für Bioinformatik.

Warum die Aggregation von Proteinen so wichtig ist, zeigen einige Beispiele: Sie spielt bei der Alzheimer-Krankheit und Prionenerkrankungen wie dem Rinderwahnsinn (BSE) und der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit eine entscheidende Rolle. In einem ganz anderen Bereich ist die Kristallisation, eine kontrollierte Aggregation von Proteinen, entscheidend für die Aufklärung ihrer Struktur, die auch eine Voraussetzung für die Entwicklung neuer Medikamente ist. Eine zentrale Rolle für die Struktur und Funktion von Proteinen spielt die Wechselwirkung mit dem umgebenden Wasser und den darin enthaltenen Salzionen, positiv oder negativ geladenen Teilchen. Ein bekannter Effekt ist dabei, dass die Erhöhung der Salzkonzentration in einer Lösung zur Abschirmung von Ladungen auf den Proteinen führt. Dies verringert ihre elektrostatische Abstoßung untereinander - was letztlich zu einer Aggregation und Ausfallen aus der Lösung führen kann.

Den Wissenschaftlern aus Tübingen, Saarbrücken und Oxford ist es nun gelungen nachzuweisen, dass unter bestimmten Bedingungen die weitere Zugabe bestimmter Salze mit hochgeladenen Ionen (zum Beispiel Yttrium- und Lanthansalzen) diese Aggregation rückgängig macht: Die Proteine gehen wieder in Lösung. Dieser Effekt wird erklärt durch eine Ladungsumkehr von ursprünglich dominierend negativem Vorzeichen (Proteine in Lösung) zu nahezu neutral (Aggregation) bis hin zu (durch die starken mehrwertigen Ionen) dominierend positivem Vorzeichen (Wiederauflösung). Dieser Effekt war bereits bekannt von einfachen Kolloiden, sehr fein verteilten Stoffen in einer Flüssigkeit, wie sie zum Beispiel in Dispersionsfarbe Anwendung finden. Doch nun ist der Effekt zum ersten Mal bei den sehr viel komplizierter strukturierten Proteinen gezeigt worden.

Die Experimente zu dieser ersten Entdeckung wurden mit Hilfe optischer Spektroskopie und Röntgenkleinwinkelstreuung unter der Leitung der Physiker Dr. Fajun Zhang und Prof. Frank Schreiber durchgeführt. Sie arbeiteten mit den Theoretikern der Arbeitsgruppen von Dr. Andreas Hildebrandt vom Zentrum für Bioinformatik Saar und Prof. Oliver Kohlbacher vom Zentrum für Bioinformatik Tübingen zusammen, die mit einem neuartigen Zugang den Ladungszustand der Proteine in Lösung realistisch auf dem Computer simulieren konnten. Die Forschergruppe hat nun ein vollständiges Phasendiagramm aufgestellt, in dem aufgeführt ist, wie viel Salz man für die verwendeten Proteine bei welcher Konzentration braucht, um den besonderen Effekt der Wiederauflösung zu erreichen. Damit eröffnen sich neue Perspektiven zum grundlegenden Verständnis von Proteinen und auch für eine Reihe von Anwendungen im Bereich des Umgangs mit Proteinsystemen, zum Beispiel bei der Erzeugung von Proteinkristallen zur Strukturaufklärung.

Nähere Informationen

Die Publikation:
F. Zhang, M. W. A. Skoda, R. M. J. Jacobs, S. Zorn, R. A. Martin, C. M. Martin, G. F. Clark, S. Weggler, A. Hildebrandt, O. Kohlbacher, F. Schreiber: Reentrant Condensation of Proteins in Solution Induced by Multivalent Counterions. Physical Review Letters, 2008, 101, 148101
Ansprechpartner:
Prof. Dr. Frank Schreiber
Institut für Angewandte Physik
Eberhard Karls Universität Tübingen
Auf der Morgenstelle 10
72076 Tübingen
Tel. 0 70 71/29-7 86 63
E-Mail frank.schreiber@uni-tuebingen.de

Michael Seifert | idw
Weitere Informationen:
http://www.uni-tuebingen.de

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Salmonellen als Medikament gegen Tumore
23.10.2017 | Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung

nachricht Add-ons: Was Computerprogramme und Proteine gemeinsam haben
23.10.2017 | Universität Regensburg

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Salmonellen als Medikament gegen Tumore

HZI-Forscher entwickeln Bakterienstamm, der in der Krebstherapie eingesetzt werden kann

Salmonellen sind gefährliche Krankheitserreger, die über verdorbene Lebensmittel in den Körper gelangen und schwere Infektionen verursachen können. Jedoch ist...

Im Focus: Salmonella as a tumour medication

HZI researchers developed a bacterial strain that can be used in cancer therapy

Salmonellae are dangerous pathogens that enter the body via contaminated food and can cause severe infections. But these bacteria are also known to target...

Im Focus: Hochfeldmagnet am BER II: Einblick in eine versteckte Ordnung

Seit dreißig Jahren gibt eine bestimmte Uranverbindung der Forschung Rätsel auf. Obwohl die Kristallstruktur einfach ist, versteht niemand, was beim Abkühlen unter eine bestimmte Temperatur genau passiert. Offenbar entsteht eine so genannte „versteckte Ordnung“, deren Natur völlig unklar ist. Nun haben Physiker erstmals diese versteckte Ordnung näher charakterisiert und auf mikroskopischer Skala untersucht. Dazu nutzten sie den Hochfeldmagneten am HZB, der Neutronenexperimente unter extrem hohen magnetischen Feldern ermöglicht.

Kristalle aus den Elementen Uran, Ruthenium, Rhodium und Silizium haben eine geometrisch einfache Struktur und sollten keine Geheimnisse mehr bergen. Doch das...

Im Focus: Schmetterlingsflügel inspiriert Photovoltaik: Absorption lässt sich um bis zu 200 Prozent steigern

Sonnenlicht, das von Solarzellen reflektiert wird, geht als ungenutzte Energie verloren. Die Flügel des Schmetterlings „Gewöhnliche Rose“ (Pachliopta aristolochiae) zeichnen sich durch Nanostrukturen aus, kleinste Löcher, die Licht über ein breites Spektrum deutlich besser absorbieren als glatte Oberflächen. Forschern am Karlsruher Institut für Technologie (KIT) ist es nun gelungen, diese Nanostrukturen auf Solarzellen zu übertragen und deren Licht-Absorptionsrate so um bis zu 200 Prozent zu steigern. Ihre Ergebnisse veröffentlichten die Wissenschaftler nun im Fachmagazin Science Advances. DOI: 10.1126/sciadv.1700232

„Der von uns untersuchte Schmetterling hat eine augenscheinliche Besonderheit: Er ist extrem dunkelschwarz. Das liegt daran, dass er für eine optimale...

Im Focus: Schnelle individualisierte Therapiewahl durch Sortierung von Biomolekülen und Zellen mit Licht

Im Blut zirkulierende Biomoleküle und Zellen sind Träger diagnostischer Information, deren Analyse hochwirksame, individuelle Therapien ermöglichen. Um diese Information zu erschließen, haben Wissenschaftler des Fraunhofer-Instituts für Lasertechnik ILT ein Mikrochip-basiertes Diagnosegerät entwickelt: Der »AnaLighter« analysiert und sortiert klinisch relevante Biomoleküle und Zellen in einer Blutprobe mit Licht. Dadurch können Frühdiagnosen beispielsweise von Tumor- sowie Herz-Kreislauf-Erkrankungen gestellt und patientenindividuelle Therapien eingeleitet werden. Experten des Fraunhofer ILT stellen diese Technologie vom 13.–16. November auf der COMPAMED 2017 in Düsseldorf vor.

Der »AnaLighter« ist ein kompaktes Diagnosegerät zum Sortieren von Zellen und Biomolekülen. Sein technologischer Kern basiert auf einem optisch schaltbaren...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Konferenz IT-Security Community Xchange (IT-SECX) am 10. November 2017

23.10.2017 | Veranstaltungen

Die Zukunft der Luftfracht

23.10.2017 | Veranstaltungen

Ehrung des Autors Herbert W. Franke mit dem Kurd-Laßwitz-Sonderpreis 2017

23.10.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Magma sucht sich nach Flankenkollaps neue Wege

23.10.2017 | Geowissenschaften

Neues Sensorsystem sorgt für sichere Ernte

23.10.2017 | Informationstechnologie

Salmonellen als Medikament gegen Tumore

23.10.2017 | Biowissenschaften Chemie