Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Ribosomen in Aktion "gefilmt"

15.07.2010
Wissenschaftler haben erstmals die Proteinfabrik der Zelle bei der Arbeit beobachtet

Forschern am Göttinger Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie ist es gelungen, dem Ribosom - der Proteinfabrik der Zelle - beim Bau der Proteine zuzusehen. Sie "filmten", wie Aminosäure-Transporter während der Proteinproduktion durch das Ribosom geschleust werden. Die dabei eingesetzte Technik der zeitaufgelösten 3D-Kryo-Elektronenmikroskopie erlaubt faszinierende neue Einblicke in die Funktionsweise der Proteinfabrik. (Nature, 15. Juli 2010)


Mithilfe der 3D-Kryo-Elektronenmikroskopie lässt sich der Weg der Aminosäure-Transporter (grün und rot) durch das Ribosom (blau-gelb) direkt \"filmen\". Bild: Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie / Stark

Ribosomen - die Proteinfabriken der Zelle - sind molekulare Hochleistungsmaschinen. Nach genetisch kodierten Produktionsplänen fertigen sie Proteine - die universellen Werkzeuge aller Zellen. Proteine bauen Muskeln auf, transportieren zelluläre Fracht, empfangen und übermitteln Signale, bringen chemische Reaktionen in Gang oder sorgen für Wachstum und Bewegung.

Bis zu 20.000 Ribosomen gibt es in einer Bakterienzelle, bis zu einer Million sind es in den Zellen unseres Körpers. Ribosomen bestehen aus über 50 Proteinkomponenten und mehreren Ribonukleinsäure-Molekülen. Mit 25 Nanometern sind Ribosomen etwa so groß wie die kleinsten Viren. Dass es den Forschern Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz und Ada Yonath gelang, ihre komplexe Struktur mithilfe der Röntgenkristallografie aufzuklären, brachte ihnen die höchste wissenschaftliche Auszeichnung ein: Sie erhielten dafür 2009 den Nobelpreis für Chemie.

Im Kristall sind Moleküle fixiert; atomar aufgelöste Kristallstrukturen von Ribosomen zeigen daher ein statisches Bild. Doch wie bei echten Maschinen sind die beweglichen Teile der Nanomaschine Ribosom ständig in Bewegung. Ihre genaue Funktionsweise erschließt sich auch hier erst durch genaue Betrachtung während des Betriebs. Die Göttinger Max-Planck-Forscher um Holger Stark und Marina Rodnina haben jetzt einer makromolekularen Maschine erstmals bei der Arbeit zugeschaut. Ihre "Filmsequenz" eines Ribosoms in Aktion zeigt faszinierende neue Einblicke in die Funktionsweise der Proteinfabrik. Sichtbar gemacht wurden die Vorgänge durch Einsatz eines 3D-Kryo-Elektonenmikroskops an schockgefrorenen Ribosomen.

Das mag paradox klingen, denn schockgefrorene Ribosomen können sich selbstverständlich nicht mehr bewegen. "Der Trick ist, dass wir die Ribosomen zunächst in Lösung zum Arbeiten bringen. Durch extrem schnelles Einfrieren zu verschiedenen Zeitpunkten können wir dann die molekulare Maschinerie während unterschiedlicher Arbeitsschritte stoppen. Das Elektronenmikroskop liefert uns mit diesen Proben eine Serie von Aufnahmen der Ribosomen während verschiedener Phasen der Proteinproduktion, bei denen sich die Ribosomen in ihrer räumlichen Struktur unterscheiden", erklärt Holger Stark, Leiter der Forschungsgruppe "Dreidimensionale Kryo-Elektronenmikroskopie" am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie.

50 Ribosomen-Strukturen aus mehr als zwei Millionen Bildern

Der Nachwuchswissenschaftler Niels Fischer hat dazu mehr als zwei Millionen elektronenmikroskopische Bilder der Ribosomen bei der Arbeit aufgenommen und mit aufwendigen Computeralgorithmen nach ihrer Ähnlichkeit in Gruppen sortiert. Diese Gruppen entsprechen den verschiedenen Arbeitsschritten der Proteinfabrik während der Proteinproduktion. Im nächsten Schritt erfolgten die computergestützten Berechnungen der dreidimensionalen Strukturen dieser Ribosomen-Gruppen. Diese Strukturen wurden schließlich so sortiert, dass die Reihenfolge der Bilder die dynamischen Abläufe am Ribosom wiedergibt.

Der Erfolg: 50 Strukturen des Ribosoms in verschiedenen Zuständen der Proteinsynthese zeigen den Forschern, welchen Weg Aminosäure-Transporter -sogenannte Transfer-Ribonukleinsäuren (tRNAs) - während der Proteinproduktion durch das Ribosom nehmen. Wie ein Fließband wird die Matrize für die Proteinsynthese, die Boten-Ribonukleinsäure (mRNA), durch das Ribosom hindurchgeschleust. Dabei wird das fadenförmige mRNA-Molekül in Schritten von jeweils drei Nukleinsäurebasen abgetastet; die Tripletts werden von den passenden tRNAs abgelesen, die eine bestimmte Aminosäure binden. Die Aminosäuren werden nacheinander zu einer Kette zusammengesetzt und ergeben schließlich ein neues Proteinmolekül. Haben die tRNAs ihre Aminosäure-Fracht am Ribosom "abgeliefert", werden sie freigesetzt.

tRNAs auf ihrem Weg durch das Ribosom "zusehen"

"Wir können den Weg der tRNAs durch das Ribosom Schritt für Schritt verfolgen und beobachten, wie die Bewegungen der tRNAs mit den dynamischen Veränderungen des Ribosoms gekoppelt sind," sagt Fischer. "Eine Analyse dieser Kopplungen zeigt, dass Nanomaschinen wie das Ribosom anders funktionieren als mechanisch gekoppelte Maschinen in unserem Alltag. Spontane Bewegungen des Ribosoms und der tRNA-Moleküle sind dort nur relativ schwach gekoppelt", ergänzt Marina Rodnina, Leiterin der Abteilung "Physikalische Biochemie" am Institut.

Mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie lässt sich nicht nur eine molekulare Maschine in Aktion sichtbar machen, sondern sogar bei Körpertemperatur untersuchen. Werden Ribosomen bei entsprechender Temperatur zum Arbeiten gebracht, lässt sich ihr Zustand durch schnelles Einfrieren in flüssigem Ethan konservieren. "Unsere Arbeiten haben gezeigt, dass die strukturelle Dynamik des Ribosoms bei 37 Grad Celsius erheblich zunimmt. Das Ribosom kann thermische Energie direkt in Bewegung umsetzen. Die bei physiologischen Bedingungen verfügbare thermische Energie ist für das Ribosom völlig ausreichend, um alle Bewegungen auszuführen, die für die Proteinproduktion erforderlich sind", erklärt Stark. Die Art und Weise, wie große molekulare Maschinen bei physiologisch relevanten Temperaturen arbeiten, können momentan nur mit der Kryo-Elektronenmikroskopie beobachtet werden. Die Methode verspricht daher einzigartige neue Einblicke in die Funktionsweise zellulärer Maschinen.

Die Arbeitsweise des Ribosoms im Detail zu kennen, ist auch für die Medizin von großer Bedeutung. Bestimmte Antibiotika wirken deshalb so erfolgreich, weil sich Ribosomen von Bakterien und höheren Organismen in wichtigen Details unterscheiden. Solche Antibiotika hemmen nur die bakterielle Proteinfabrik, die Ribosomen höherer Zellen dagegen bleiben verschont. Ein genaues Verständnis der Struktur und Funktion des Ribosoms ist daher unerlässlich, um zukünftig neue Antibiotika entwickeln zu können.

Originalveröffentlichung:

Niels Fischer, Andrey L. Konevega, Wolfgang Wintermeyer, Marina V. Rodnina, Holger Stark
Ribosome dynamics and tRNA movement by time-resolved electron cryomicroscopy
Nature, 15. Juli 2010
Weitere Informationen erhalten Sie von:
Prof. Dr.Holger Stark, Forschungsgruppe "Dreidimensionale Kryo-Elektronenmikroskopie"
Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Göttingen
Tel.: +49 551 201-1305
E-Mail: hstark1@gwdg.de
Prof. Marina Rodnina, Abteilung für "Physikalische Biochemie"
Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Göttingen
Tel.: +49 551 201-2900/2901
E-Mail: rodnina@mpibpc.mpg.de
Prof. Dr. Wolfgang Wintermeyer, Forschungsgruppe "Ribosomendynamik"
Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Göttingen
Tel.: +49 551 201-2902
E-Mail: Wolfgang.Wintermeyer@mpibpc.mpg.de
Dr. Carmen Rotte, Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Göttingen
Tel.: +49 551 201-1304
E-Mail: crotte@gwdg.de

Barbara Abrell | Max-Planck-Gesellschaft
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de
http://www.mpg.de/video/mpibpc/ribo.swf

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Eine Frage der Dynamik
19.02.2018 | Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP)

nachricht Forscherteam deckt die entscheidende Rolle des Enzyms PP5 bei Herzinsuffizienz auf
19.02.2018 | Westfälische Wilhelms-Universität Münster

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Eine Frage der Dynamik

Die meisten Ionenkanäle lassen nur eine ganz bestimmte Sorte von Ionen passieren, zum Beispiel Natrium- oder Kaliumionen. Daneben gibt es jedoch eine Reihe von Kanälen, die für beide Ionensorten durchlässig sind. Wie den Eiweißmolekülen das gelingt, hat jetzt ein Team um die Wissenschaftlerin Han Sun (FMP) und die Arbeitsgruppe von Adam Lange (FMP) herausgefunden. Solche nicht-selektiven Kanäle besäßen anders als die selektiven eine dynamische Struktur ihres Selektivitätsfilters, berichten die FMP-Forscher im Fachblatt Nature Communications. Dieser Filter könne zwei unterschiedliche Formen ausbilden, die jeweils nur eine der beiden Ionensorten passieren lassen.

Ionenkanäle sind für den Organismus von herausragender Bedeutung. Wenn zum Beispiel Sinnesreize wahrgenommen, ans Gehirn weitergeleitet und dort verarbeitet...

Im Focus: In best circles: First integrated circuit from self-assembled polymer

For the first time, a team of researchers at the Max-Planck Institute (MPI) for Polymer Research in Mainz, Germany, has succeeded in making an integrated circuit (IC) from just a monolayer of a semiconducting polymer via a bottom-up, self-assembly approach.

In the self-assembly process, the semiconducting polymer arranges itself into an ordered monolayer in a transistor. The transistors are binary switches used...

Im Focus: Erste integrierte Schaltkreise (IC) aus Plastik

Erstmals ist es einem Forscherteam am Max-Planck-Institut (MPI) für Polymerforschung in Mainz gelungen, einen integrierten Schaltkreis (IC) aus einer monomolekularen Schicht eines Halbleiterpolymers herzustellen. Dies erfolgte in einem sogenannten Bottom-Up-Ansatz durch einen selbstanordnenden Aufbau.

In diesem selbstanordnenden Aufbauprozess ordnen sich die Halbleiterpolymere als geordnete monomolekulare Schicht in einem Transistor an. Transistoren sind...

Im Focus: Quantenbits per Licht übertragen

Physiker aus Princeton, Konstanz und Maryland koppeln Quantenbits und Licht

Der Quantencomputer rückt näher: Neue Forschungsergebnisse zeigen das Potenzial von Licht als Medium, um Informationen zwischen sogenannten Quantenbits...

Im Focus: Demonstration of a single molecule piezoelectric effect

Breakthrough provides a new concept of the design of molecular motors, sensors and electricity generators at nanoscale

Researchers from the Institute of Organic Chemistry and Biochemistry of the CAS (IOCB Prague), Institute of Physics of the CAS (IP CAS) and Palacký University...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

Aachener Optiktage: Expertenwissen in zwei Konferenzen für die Glas- und Kunststoffoptikfertigung

19.02.2018 | Veranstaltungen

Konferenz "Die Mobilität von morgen gestalten"

19.02.2018 | Veranstaltungen

Von Bitcoins bis zur Genomchirurgie

19.02.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Die Zukunft wird gedruckt

19.02.2018 | Architektur Bauwesen

Fraunhofer HHI präsentiert neueste VR- und 5G-Technologien auf dem Mobile World Congress

19.02.2018 | Messenachrichten

Stabile Gashydrate lösen Hangrutschung aus

19.02.2018 | Geowissenschaften

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics