Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Hoch aufgelöster Blick in die Zelle - Bilder zeigen molekulare Details der Proteinsortierung

02.11.2006
Membranproteine und sekretorische Proteine müssen zielgerichtet in oder durch Membranen geschleust werden, um an ihren Bestimmungsort zu gelangen. Dieser hochkomplexe Vorgang ist in Bakterien und auch den Zellen höherer Lebewesen essentiell.

An der Proteinsortierung sind Moleküle und Molekülkomplexe beteiligt, wobei zu einem späten Zeitpunkt die Hauptakteure den so genannten "docking complex" bilden, dessen Aufbau ein Team um Professor Roland Beckmann vom Genzentrum der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München vor kurzem aufklären konnte.

In der online-Ausgabe der Fachzeitschrift "Nature" präsentiert Beckmanns Team nun in Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für molekulare Genetik in Berlin, der University of Manchester, UK, und der Universität Heidelberg eine Sequenz hoch aufgelöster 3D-Strukturen. Diese zeigen in Bakterien und höheren Zellen einige Interaktionen der beteiligten Proteine zu Beginn der Proteinsortierung. "Diese Bilder zeigen bislang unbekannte Einzelheiten auf molekularer Ebene und liefern damit die strukturelle Basis für ein detailliertes Verständnis dieser Vorgänge", so Beckmann.

Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger der Zelle. Ihr Aufbau ist in den Genen, also bestimmten Abschnitten des Erbmoleküls DNA, festgelegt. Ihre Aufgaben können sie oft aber erst erfüllen, wenn sie in zelluläre Membranen eingebracht oder durch Membranen transportiert wurden. Proteine, die sortiert werden müssen, tragen eine bestimmte Signalsequenz, die auch dann schon vorhanden ist, wenn das Protein noch nicht fertig synthetisiert ist. Die Signalsequenz kann damit schon abgelesen werden, wenn das betreffende Protein noch mit einem Ribosom, also einer der zellulären Produktionsstätten für Proteine, verbunden ist. Zu diesem Zeitpunkt wird die Signalsequenz dann von einem Molekülkomplex, dem SRP oder "Signal Recognition Particle" erkannt, der sich anheftet und die weitere Proteinsynthese verhindert. Ribosom und Protein bleiben aber verbunden und werden von dem SRP gemeinsam zu einer zellulären Membran transportiert. Bei Bakterien ist dies die äußere Plasmamembran, bei höheren Lebewesen ist es die Membran des Endoplasmatischen Retikulums, kurz ER. Diese Struktur ist für die weitere Verteilung und auch den Transport der Proteine aus der Zelle heraus zuständig.

Die Strukturen in der vorliegenden Studie zeigen zunächst die Signalsequenz am Ribosom, bevor also das Protein fertig synthetisiert ist. "Die Sequenz taucht aus einer Öffnung im Ribosom auf und ist damit exponiert für die Interaktion mit und Bindung an SRP", berichtet Beckmann. "Sobald das Ribosom an eine bestimmte Domäne des SRP gebunden hat, verändert diese ihre Form. Damit ist der Molekülkomplex vorbereitet für eine später folgende Interaktion, wenn er an seinen membrangebundenen Rezeptor SR andocken wird." Dort erst wird das Protein fertig synthetisiert und letztlich durch oder in die Membran geschleust werden. Die Bilder lassen unter anderem vermuten, dass die Signalsequenz am Ribosom flexibel genug ist, um auch mit anderen Bindungspartnern zu interagieren. Es ist bekannt, dass SRP an Signalsequenzen von unterschiedlicher Länge andocken kann. Die Forscher fanden Hinweise in den Strukturen, dass es nahe der ribosomalen Öffnung eine Stelle gibt, an der die Signalsequenzen "parken", um auf SRP zu warten. Weitere 3D-Rekonstruktionen zeigen dann SRP beim Ribosom in Bakterien, andere die entsprechende Interaktion in Säugerzellen. Im Vergleich wird die hohe Übereinstimmung der beiden Komplexe deutlich. "Es ist ganz offensichtlich, dass die beiden Systeme insgesamt extrem ähnlich sind", so Beckmann. "Wenn wir die Abbildungen der Komplexe aus Ribosom, Signalsequenz und SRP aus Bakterien und aus Säugerzellen übereinander legen, sieht man erst den hohen Grad an struktureller und funktionaler Übereinstimmung, also die Konservierung des Komplexes im Lauf der Evolution."

Publikation:
"Following the signal sequence from ribosomal tunnel exit to signal recognition particle", Mario Halic, Michael Blau, Thomas Becker, Thorsten Mielke, Martin R. Pool, Klemens Wild, Irmgard Sinning, Roland Beckmann, Nature, online am 30. Oktober 2006
Ansprechpartner:
Prof. Dr. Roland Beckmann
Genzentrum der LMU
Tel.: 089-2180-76900
Fax: 089-2180-76999
E-Mail: beckmann@lmb.uni-muenchen.de

Luise Dirscherl | idw
Weitere Informationen:
http://www.uni-muenchen.de/

Weitere Berichte zu: Bakterium Membran Protein Proteinsortierung Ribosom SRP Signalsequenz Zelle

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Besser lernen dank Zink?
23.03.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

nachricht Raben: "Junggesellen" leben in dynamischen sozialen Gruppen
23.03.2017 | Universität Wien

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Im Focus: Giant Magnetic Fields in the Universe

Astronomers from Bonn and Tautenburg in Thuringia (Germany) used the 100-m radio telescope at Effelsberg to observe several galaxy clusters. At the edges of these large accumulations of dark matter, stellar systems (galaxies), hot gas, and charged particles, they found magnetic fields that are exceptionally ordered over distances of many million light years. This makes them the most extended magnetic fields in the universe known so far.

The results will be published on March 22 in the journal „Astronomy & Astrophysics“.

Galaxy clusters are the largest gravitationally bound structures in the universe. With a typical extent of about 10 million light years, i.e. 100 times the...

Im Focus: Auf der Spur des linearen Ubiquitins

Eine neue Methode ermöglicht es, den Geheimcode linearer Ubiquitin-Ketten zu entschlüsseln. Forscher der Goethe-Universität berichten darüber in der aktuellen Ausgabe von "nature methods", zusammen mit Partnern der Universität Tübingen, der Queen Mary University und des Francis Crick Institute in London.

Ubiquitin ist ein kleines Molekül, das im Körper an andere Proteine angehängt wird und so deren Funktion kontrollieren und verändern kann. Die Anheftung...

Im Focus: Tracing down linear ubiquitination

Researchers at the Goethe University Frankfurt, together with partners from the University of Tübingen in Germany and Queen Mary University as well as Francis Crick Institute from London (UK) have developed a novel technology to decipher the secret ubiquitin code.

Ubiquitin is a small protein that can be linked to other cellular proteins, thereby controlling and modulating their functions. The attachment occurs in many...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungen

Die „Panama Papers“ aus Programmierersicht

22.03.2017 | Veranstaltungen

Über Raum, Zeit und Materie

22.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Besser lernen dank Zink?

23.03.2017 | Biowissenschaften Chemie

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungsnachrichten

Innenraum-Ortung für dynamische Umgebungen

23.03.2017 | Architektur Bauwesen