Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Hoch aufgelöster Blick in die Zelle - Bilder zeigen molekulare Details der Proteinsortierung

02.11.2006
Membranproteine und sekretorische Proteine müssen zielgerichtet in oder durch Membranen geschleust werden, um an ihren Bestimmungsort zu gelangen. Dieser hochkomplexe Vorgang ist in Bakterien und auch den Zellen höherer Lebewesen essentiell.

An der Proteinsortierung sind Moleküle und Molekülkomplexe beteiligt, wobei zu einem späten Zeitpunkt die Hauptakteure den so genannten "docking complex" bilden, dessen Aufbau ein Team um Professor Roland Beckmann vom Genzentrum der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München vor kurzem aufklären konnte.

In der online-Ausgabe der Fachzeitschrift "Nature" präsentiert Beckmanns Team nun in Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für molekulare Genetik in Berlin, der University of Manchester, UK, und der Universität Heidelberg eine Sequenz hoch aufgelöster 3D-Strukturen. Diese zeigen in Bakterien und höheren Zellen einige Interaktionen der beteiligten Proteine zu Beginn der Proteinsortierung. "Diese Bilder zeigen bislang unbekannte Einzelheiten auf molekularer Ebene und liefern damit die strukturelle Basis für ein detailliertes Verständnis dieser Vorgänge", so Beckmann.

Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger der Zelle. Ihr Aufbau ist in den Genen, also bestimmten Abschnitten des Erbmoleküls DNA, festgelegt. Ihre Aufgaben können sie oft aber erst erfüllen, wenn sie in zelluläre Membranen eingebracht oder durch Membranen transportiert wurden. Proteine, die sortiert werden müssen, tragen eine bestimmte Signalsequenz, die auch dann schon vorhanden ist, wenn das Protein noch nicht fertig synthetisiert ist. Die Signalsequenz kann damit schon abgelesen werden, wenn das betreffende Protein noch mit einem Ribosom, also einer der zellulären Produktionsstätten für Proteine, verbunden ist. Zu diesem Zeitpunkt wird die Signalsequenz dann von einem Molekülkomplex, dem SRP oder "Signal Recognition Particle" erkannt, der sich anheftet und die weitere Proteinsynthese verhindert. Ribosom und Protein bleiben aber verbunden und werden von dem SRP gemeinsam zu einer zellulären Membran transportiert. Bei Bakterien ist dies die äußere Plasmamembran, bei höheren Lebewesen ist es die Membran des Endoplasmatischen Retikulums, kurz ER. Diese Struktur ist für die weitere Verteilung und auch den Transport der Proteine aus der Zelle heraus zuständig.

Die Strukturen in der vorliegenden Studie zeigen zunächst die Signalsequenz am Ribosom, bevor also das Protein fertig synthetisiert ist. "Die Sequenz taucht aus einer Öffnung im Ribosom auf und ist damit exponiert für die Interaktion mit und Bindung an SRP", berichtet Beckmann. "Sobald das Ribosom an eine bestimmte Domäne des SRP gebunden hat, verändert diese ihre Form. Damit ist der Molekülkomplex vorbereitet für eine später folgende Interaktion, wenn er an seinen membrangebundenen Rezeptor SR andocken wird." Dort erst wird das Protein fertig synthetisiert und letztlich durch oder in die Membran geschleust werden. Die Bilder lassen unter anderem vermuten, dass die Signalsequenz am Ribosom flexibel genug ist, um auch mit anderen Bindungspartnern zu interagieren. Es ist bekannt, dass SRP an Signalsequenzen von unterschiedlicher Länge andocken kann. Die Forscher fanden Hinweise in den Strukturen, dass es nahe der ribosomalen Öffnung eine Stelle gibt, an der die Signalsequenzen "parken", um auf SRP zu warten. Weitere 3D-Rekonstruktionen zeigen dann SRP beim Ribosom in Bakterien, andere die entsprechende Interaktion in Säugerzellen. Im Vergleich wird die hohe Übereinstimmung der beiden Komplexe deutlich. "Es ist ganz offensichtlich, dass die beiden Systeme insgesamt extrem ähnlich sind", so Beckmann. "Wenn wir die Abbildungen der Komplexe aus Ribosom, Signalsequenz und SRP aus Bakterien und aus Säugerzellen übereinander legen, sieht man erst den hohen Grad an struktureller und funktionaler Übereinstimmung, also die Konservierung des Komplexes im Lauf der Evolution."

Publikation:
"Following the signal sequence from ribosomal tunnel exit to signal recognition particle", Mario Halic, Michael Blau, Thomas Becker, Thorsten Mielke, Martin R. Pool, Klemens Wild, Irmgard Sinning, Roland Beckmann, Nature, online am 30. Oktober 2006
Ansprechpartner:
Prof. Dr. Roland Beckmann
Genzentrum der LMU
Tel.: 089-2180-76900
Fax: 089-2180-76999
E-Mail: beckmann@lmb.uni-muenchen.de

Luise Dirscherl | idw
Weitere Informationen:
http://www.uni-muenchen.de/

Weitere Berichte zu: Bakterium Membran Protein Proteinsortierung Ribosom SRP Signalsequenz Zelle

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht In Hochleistungs-Mais sind mehr Gene aktiv
19.01.2018 | Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn

nachricht Warum es für Pflanzen gut sein kann auf Sex zu verzichten
19.01.2018 | Universität Wien

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Maschinelles Lernen im Quantenlabor

Auf dem Weg zum intelligenten Labor präsentieren Physiker der Universitäten Innsbruck und Wien ein lernfähiges Programm, das eigenständig Quantenexperimente entwirft. In ersten Versuchen hat das System selbständig experimentelle Techniken (wieder)entdeckt, die heute in modernen quantenoptischen Labors Standard sind. Dies zeigt, dass Maschinen in Zukunft auch eine kreativ unterstützende Rolle in der Forschung einnehmen könnten.

In unseren Taschen stecken Smartphones, auf den Straßen fahren intelligente Autos, Experimente im Forschungslabor aber werden immer noch ausschließlich von...

Im Focus: Artificial agent designs quantum experiments

On the way to an intelligent laboratory, physicists from Innsbruck and Vienna present an artificial agent that autonomously designs quantum experiments. In initial experiments, the system has independently (re)discovered experimental techniques that are nowadays standard in modern quantum optical laboratories. This shows how machines could play a more creative role in research in the future.

We carry smartphones in our pockets, the streets are dotted with semi-autonomous cars, but in the research laboratory experiments are still being designed by...

Im Focus: Fliegen wird smarter – Kommunikationssystem LYRA im Lufthansa FlyingLab

• Prototypen-Test im Lufthansa FlyingLab
• LYRA Connect ist eine von drei ausgewählten Innovationen
• Bessere Kommunikation zwischen Kabinencrew und Passagieren

Die Zukunft des Fliegens beginnt jetzt: Mehrere Monate haben die Finalisten des Mode- und Technologiewettbewerbs „Telekom Fashion Fusion & Lufthansa FlyingLab“...

Im Focus: Ein Atom dünn: Physiker messen erstmals mechanische Eigenschaften zweidimensionaler Materialien

Die dünnsten heute herstellbaren Materialien haben eine Dicke von einem Atom. Sie zeigen völlig neue Eigenschaften und sind zweidimensional – bisher bekannte Materialien sind dreidimensional aufgebaut. Um sie herstellen und handhaben zu können, liegen sie bislang als Film auf dreidimensionalen Materialien auf. Erstmals ist es Physikern der Universität des Saarlandes um Uwe Hartmann jetzt mit Forschern vom Leibniz-Institut für Neue Materialien gelungen, die mechanischen Eigenschaften von freitragenden Membranen atomar dünner Materialien zu charakterisieren. Die Messungen erfolgten mit dem Rastertunnelmikroskop an Graphen. Ihre Ergebnisse veröffentlichen die Forscher im Fachmagazin Nanoscale.

Zweidimensionale Materialien sind erst seit wenigen Jahren bekannt. Die Wissenschaftler André Geim und Konstantin Novoselov erhielten im Jahr 2010 den...

Im Focus: Forscher entschlüsseln zentrales Reaktionsprinzip von Metalloenzymen

Sogenannte vorverspannte Zustände beschleunigen auch photochemische Reaktionen

Was ermöglicht den schnellen Transfer von Elektronen, beispielsweise in der Photosynthese? Ein interdisziplinäres Forscherteam hat die Funktionsweise wichtiger...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Kongress Meditation und Wissenschaft

19.01.2018 | Veranstaltungen

LED Produktentwicklung – Leuchten mit aktuellem Wissen

18.01.2018 | Veranstaltungen

6. Technologie- und Anwendungsdialog am 18. Januar 2018 an der TH Wildau: „Intelligente Logistik“

18.01.2018 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Rittal vereinbart mit dem Betriebsrat von RWG Sozialplan - Zukunftsorientierter Dialog führt zur Einigkeit

19.01.2018 | Unternehmensmeldung

Open Science auf offener See

19.01.2018 | Geowissenschaften

Original bleibt Original - Neues Produktschutzverfahren für KFZ-Kennzeichenschilder

19.01.2018 | Informationstechnologie