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Bisher unbekanntes Katalysezentrum in (über-) lebenswichtigem Metalloenzym entdeckt

19.09.2001


Bei der Untersuchung der Kristallstruktur des Metalloenzyms Kohlenmonoxid-Dehydrogenase, das aus unter Luftabschluss lebenden Bakterien isoliert wurde, haben Bayreuther Mikrobiologen ein bisher nicht bekanntes Metallzentrum aus Nickel, Eisen und Schwefel entdeckt. An dem Katalysezentrum vollzieht sich die Umsetzung von Kohlenmonoxid (CO) mit Wasser (H2O) zu Kohlendioxid (CO2). Über diese Forschungen berichten Dr. Vitaly Svetlitchnyi, Dr. Lothar Gremer und Professor Dr. Ortwin Meyer in der jüngsten Ausgabe des angesehenen Wissenschaftsmagazins "Science" [(2001) 293, 1281-1285]. Der Forschungserfolg wurde durch die Kooperation der Bayreuther Wissenschaftler mit Dr. Holger Dobbek und dem Nobelpreisträger Professor Dr. Robert Huber vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried möglich.


In vielen anderen Proteinen sind solche Metallzentren aus 4 Eisenatomen und 4 Schwefelatomen aufgebaut und haben eine Funktion im Elektronentransport. In Kohlenmonoxid-Dehydrogenase führt die Anwesenheit von Nickel und eines weiteren Schwefelatoms zur Ausbildung eines Zentrums mit neuer Struktur und der Befähigung zur Oxidation von Kohlenmonoxid.

Das Enzym Kohlenmonoxid-Dehydrogenase spielt eine wichtige Rolle im globalen Kohlenstoffkreislauf. Etwa 10% der von den Pflanzen gebildeten Biomasse wird unter Beteiligung von Kohlenmonoxid-Dehydrogenase wieder in Kohlendioxid und Methangas überführt. Das Enzym besitzt auch erhebliche technische Bedeutung, z.B. bei der kommunalen Abwasserklärung.


Bereits vorher hatten die Wissenschaftler entdeckt, dass auch einige an der Luft lebende Bakterien das Enzym Kohlenmonoxid-Dehydrogenase enthalten, dessen Kristallstruktur sie ebenfalls gelöst hatten.


M. A. Jürgen Abel | idw

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