Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Der Proteinfaltung auf der Spur

01.02.2001


Falsch gefaltete Proteine sind für Krankheiten wie BSE oder Alzheimer verantwortlich / Frankfurter Forscher induzieren Faltungsprozesse thermisch, um sie analysieren zu können

FRANKFURT. Eine Reihe von Krankheiten, die derzeit in der Diskussion stehen, sind auf Fehlfunktionen nicht korrekt gefalteter Proteine zurückzuführen. Dazu gehören zahlreiche Muskelkrankheiten, aber auch Alzheimer, die Creutzfeld-Jakob-Krankheit, Scrapie und BSE. Die Ursachen sind weitgehend unbekannt; man weiß jedoch, dass fehlgefaltete Proteine (Prionen) unter anderem pathologisch wirken, indem sie zusammenklumpen (aggregieren) und nicht mehr abgebaut werden können. Die Forschungsgruppen von Prof. Josef Wachtveitl und Prof. Werner Mäntele untersuchen derzeit die Mechanismen der Proteinfaltung. Mit Hilfe spektroskopischer Methoden versuchen sie, die Prozesse der Strukturbildung - den Übergang vom ungeordneten Aminosäure-Knäuel zu einer geordneten Struktur - zu charakterisieren und zu entschlüsseln. Damit leisten die Wissenschaftler einen Beitrag zum Verständnis der komplexen Mechanismen, die zu einem pathogenen Protein führen. In beiden Gruppen werden Modellsysteme und kleine Proteine untersucht, um die Leistungsfähigkeit neuer Methoden auszuloten und zu verbessern. Die bisherigen Ergebnisse sind vielversprechend: Strukturmerkmale an Proteinen können identifiziert und Strukturumwandlungen zeitlich verfolgt werden.

Denn der Ablauf grundlegender Prozesse der Proteinfaltung ist bisher wenig bekannt. Die meisten Proteine falten korrekt in der erstaunlich kurzen Zeit im Bereich von einer milliardstel (10-9 ) Sekunde bis zu Sekunden. Daher nimmt man an, dass die Energielandschaft, die Faltungswege und Geschwindigkeit bestimmt, relativ übersichtlich ist und ein klares Optimum hat, das vom Protein "intuitiv gefunden" wird. Passiert dies nicht, ist ein derartiges Protein in seiner Funktion gestört, wenn nicht ganz unbrauchbar. Die Strukturbildung ist mit der Entstehen einer Siedlung vergleichbar: relativ schnell stehen die ersten Häuser, die sich allmählich zu Stadtteilen entwickeln und schließlich die ganze Stadt bilden.
Die korrekte Strukturbildung ist die Voraussetzung dafür, dass die Proteine ihre Funktionen fehlerfrei erfüllen können: Nach ihrer Bildung aus einzelnen Aminosäuren müssen sie sich in eine präzise dreidimensionale Struktur falten. Der Übergang von einer ungeordneten Kette von Aminosäuren in eine - und nur eine ganz spezifische der zahllosen Möglichkeiten, eine räumliche Anordnung einzunehmen, wird von der energetischen Situation bestimmt.

Die Gruppe um Prof. Josef Wachtveitl vom Institut für Physikalische und Theoretische Chemie setzt kurzzeit- spektroskopische Methoden ein, um primäre Prozesse der Strukturbildung bei Proteinen zu untersuchen. Sie laufen in der unvorstellbar kurzen Zeit von 10-12 bis 10-9 - einer billionstel bis einer milliardstel Sekunde - ab. Unter Einsatz neuartiger optischer Schalter können mit einem ultrakurzen Laserblitz Strukturmotive ineinander umgewandelt werden; diese Strukturbildung wird mit Laserlicht charakterisiert.

Prof. Werner Mäntele und Dr. Christian Zscherp vom Institut für Biophysik arbeiten mit Temperaturänderungen, um die Faltungsprozesse zu untersuchen. Mit infrarotem Messlicht wird die Bildung der Strukturmotive wie einer Helix oder eines Faltblattes verfolgt. Um die Entfaltung und Rückfaltung von Proteinen auch zeitlich auflösen zu können, wurde am Institut für Biophysik im Rahmen einer Physik-Diplomarbeit ein neuer Ansatz erfolgreich erprobt. Tatiana Nazarova baute eine Apparatur auf, die es ermöglicht, die Temperatur von Proteinproben mit einem Infrarot-Laserblitz in wenigen milliardstel Sekunden um bis zu 20° zu erhöhen. Durch diesen laserinduzierten Temperatursprung kann die Entfaltung des Proteins sehr schnell gestartet werden. Mit abstimmbaren Infrarot-Halbleiterlasern wird dann die Dynamik der Entfaltung und der Rückfaltung verfolgt.

Kontakt: Prof. Dr. Josef Wachtveitl, Inst. für Physikalische und Theoretische Chemie; Tel.: 069/798-29351; E-Mail: wveitl@theochem.uni-frankfurt.de; Prof. Dr. Werner Mäntele, Inst. für Biophysik; Tel.: 069/6301 5835; E-Mail: maentele@biophysik.uni-frankfurt.de

Gottfried Oy | idw

Weitere Berichte zu: Entfaltung Protein Proteinfaltung Strukturbildung

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Einzelne Proteine bei der Arbeit beobachten
08.12.2016 | Albert-Ludwigs-Universität Freiburg im Breisgau

nachricht Herz-Bindegewebe unter Strom
08.12.2016 | Universitäts-Herzzentrum Freiburg - Bad Krozingen

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Rätsel um Mott-Isolatoren gelöst

Universelles Verhalten am Mott-Metall-Isolator-Übergang aufgedeckt

Die Ursache für den 1937 von Sir Nevill Francis Mott vorhergesagten Metall-Isolator-Übergang basiert auf der gegenseitigen Abstoßung der gleichnamig geladenen...

Im Focus: Poröse kristalline Materialien: TU Graz-Forscher zeigt Methode zum gezielten Wachstum

Mikroporöse Kristalle (MOFs) bergen große Potentiale für die funktionalen Materialien der Zukunft. Paolo Falcaro von der TU Graz et al zeigen in Nature Materials, wie man MOFs gezielt im großen Maßstab wachsen lässt.

„Metal-organic frameworks“ (MOFs) genannte poröse Kristalle bestehen aus metallischen Knotenpunkten mit organischen Molekülen als Verbindungselemente. Dank...

Im Focus: Gravitationswellen als Sensor für Dunkle Materie

Die mit der Entdeckung von Gravitationswellen entstandene neue Disziplin der Gravitationswellen-Astronomie bekommt eine weitere Aufgabe: die Suche nach Dunkler Materie. Diese könnte aus einem Bose-Einstein-Kondensat sehr leichter Teilchen bestehen. Wie Rechnungen zeigen, würden Gravitationswellen gebremst, wenn sie durch derartige Dunkle Materie laufen. Dies führt zu einer Verspätung von Gravitationswellen relativ zu Licht, die bereits mit den heutigen Detektoren messbar sein sollte.

Im Universum muss es gut fünfmal mehr unsichtbare als sichtbare Materie geben. Woraus diese Dunkle Materie besteht, ist immer noch unbekannt. Die...

Im Focus: Significantly more productivity in USP lasers

In recent years, lasers with ultrashort pulses (USP) down to the femtosecond range have become established on an industrial scale. They could advance some applications with the much-lauded “cold ablation” – if that meant they would then achieve more throughput. A new generation of process engineering that will address this issue in particular will be discussed at the “4th UKP Workshop – Ultrafast Laser Technology” in April 2017.

Even back in the 1990s, scientists were comparing materials processing with nanosecond, picosecond and femtosesecond pulses. The result was surprising:...

Im Focus: Wie sich Zellen gegen Salmonellen verteidigen

Bioinformatiker der Goethe-Universität haben das erste mathematische Modell für einen zentralen Verteidigungsmechanismus der Zelle gegen das Bakterium Salmonella entwickelt. Sie können ihren experimentell arbeitenden Kollegen damit wertvolle Anregungen zur Aufklärung der beteiligten Signalwege geben.

Jedes Jahr sind Salmonellen weltweit für Millionen von Infektionen und tausende Todesfälle verantwortlich. Die Körperzellen können sich aber gegen die...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Firmen- und Forschungsnetzwerk Munitect tagt am IOW

08.12.2016 | Veranstaltungen

NRW Nano-Konferenz in Münster

07.12.2016 | Veranstaltungen

Wie aus reinen Daten ein verständliches Bild entsteht

05.12.2016 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Einzelne Proteine bei der Arbeit beobachten

08.12.2016 | Biowissenschaften Chemie

Intelligente Filter für innovative Leichtbaukonstruktionen

08.12.2016 | Messenachrichten

Seminar: Ströme und Spannungen bedarfsgerecht schalten!

08.12.2016 | Seminare Workshops