Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Neues Verfahren vermisst aktive Zentren von Proteinen

21.02.2008
Mit einer speziellen Methode für gepulste EPR-Spektroskopie bei hohen Magnetfeldern gelang es Wissenschaftlern der Universität Frankfurt sowie der Max-Planck-Institute für biophysikalische Chemie (Göttingen) und Bioanorganische Chemie (Mülheim an der Ruhr) erstmals, die genaue Orientierung der aktiven Zentren eines Proteinkomplexes zu vermessen.

Mit Hilfe der neuen Technik konnten die Forscher die Struktur des Proteins Ribonukleotid-Reduktase genauer bestimmen, welches eine Schlüsselrolle beim Bau der Erbsubstanz in jeder lebenden Zelle spielt. Die Erkenntnisse der Wissenschaftler ermöglichen neue Einblicke in die Struktur und Funktionsweise dieses lebenswichtigen Proteins. Von einem besseren Verständnis der Arbeitsweise des Proteins könnte zukünftig auch die medizinische Forschung profitieren, um Krebsmedikamente weiterzuentwickeln. (Angew. Chem. Int. Ed.47, 1224-1227, Februar 2008).

Als es James Watson und Francis Crick 1953 gelang, die Struktur der Erbsubstanz (der DNA) aufzuklären, war nur wenig darüber bekannt, wie diese in den Zellen zusammengebaut wird. Erst acht Jahre später entdeckten Wissenschaftler mit der Ribonukleotid-Reduktase (RNR) ein erstes Protein, welches für den Bau der DNA von entscheidender Bedeutung ist. Von den Bakterien bis hin zum Menschen übernimmt die RNR den letzten Schritt bei der Bildung der einzelnen DNA-Bausteine. Dabei schließen sich häufig zwei RNR-Proteine zu einem Komplex zusammen. Doch ist die Funktionsweise dieses Proteinkomplexes noch nicht vollständig verstanden - nicht zuletzt deshalb, weil sich die RNR-Proteine nicht ohne weiteres in Aktion beobachten lassen.

Dr. Marina Bennati, Forschungsgruppenleiterin am Göttinger Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, gelang es nun, den Proteinkomplex direkt in Aktion zu vermessen. Dazu arbeitete die Wissenschaftlerin eng mit Kollegen der Universität Frankfurt und des Max-Planck-Instituts für Bioanorganische Chemie zusammen. Erstmalig setzten die Forscher eine neue hochsensitive Methode der Hochfeld-Elektronenspinresonanz-Spektroskopie ein, um die Bewegung und die Struktur der RNR zu untersuchen. "Mit Hilfe dieser neuen Technik können wir aktive Proteinkomplexe unter nahezu natürlichen Bedingungen messen, wie sie auch in der lebenden Zelle vorliegen", erklärt Bennati.

... mehr zu:
»Protein »Proteinkomplex »RNR

Dabei machen sich die Wissenschaftler zunutze, dass der Proteinkomplex in seinen beiden aktiven Zentren je eine aktivierte Aminosäure enthält. "Mit Hilfe der Elektronenspinresonanz-Spektroskopie messen wir nicht nur den Abstand zwischen den beiden aktivierten Aminosäuren, sondern sehen auch ihre relative Orientierung", erklärt die Projektleiterin. Die Methode gibt den Wissenschaftlern dabei nicht nur ein genaueres Bild der Proteinstruktur, sondern erlaubt ihnen auch neue Einblicke in die Funktionsweise des Proteinkomplexes. Entwickelt wurde das dazu verwendete Spektrometer in der Arbeitsgruppe von Professor Thomas Prisner an der Universität Frankfurt.

Proteine in aktivem Zustand in hoher räumlicher und zeitlicher Präzision zu studieren, ist nicht nur für die Grundlagenforschung von Bedeutung. Auch für die medizinische und pharmazeutische Forschung liefert sie wichtige Erkenntnisse bei der Entwicklung neuer Medikamente. Da die RNR immer dann gebraucht wird, wenn die Zelle sich teilt oder wenn DNA-Schäden repariert werden müssen, ist das Protein Gegenstand zahlreicher Untersuchungen für die Entwicklung von Medikamenten gegen Krebs. Von einem verbesserten Verständnis der Funktionsweise und Struktur des Proteins könnte zukünftig auch die medizinische und pharmazeutische Forschung bei der Weiterentwicklung dieser Krebsmedikamente profitieren.

Rückfragen bitte an:
Dr. Marina Bennati, Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie, Forschungsgruppe Elektronenspinresonanz-Spektroskopie, Am Faßberg 11, 37077 Göttingen, Tel: 0551 201-1911, Fax: -1467, Email: bennati@mpibpc.mpg.de

Dr. Carmen Rotte | idw
Weitere Informationen:
http://www.mpibpc.mpg.de/groups/pr/PR/2008/08_02/
http://www.mpibpc.gwdg.de/research/ags/bennati/index.html

Weitere Berichte zu: Protein Proteinkomplex RNR

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Der Bluthochdruckschalter in der Nebenniere
20.02.2018 | Forschungszentrum Jülich GmbH

nachricht Markierung für Krebsstammzellen
20.02.2018 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Die Brücke, die sich dehnen kann

Brücken verformen sich, daher baut man normalerweise Dehnfugen ein. An der TU Wien wurde eine Technik entwickelt, die ohne Fugen auskommt und dadurch viel Geld und Aufwand spart.

Wer im Auto mit flottem Tempo über eine Brücke fährt, spürt es sofort: Meist rumpelt man am Anfang und am Ende der Brücke über eine Dehnfuge, die dort...

Im Focus: Eine Frage der Dynamik

Die meisten Ionenkanäle lassen nur eine ganz bestimmte Sorte von Ionen passieren, zum Beispiel Natrium- oder Kaliumionen. Daneben gibt es jedoch eine Reihe von Kanälen, die für beide Ionensorten durchlässig sind. Wie den Eiweißmolekülen das gelingt, hat jetzt ein Team um die Wissenschaftlerin Han Sun (FMP) und die Arbeitsgruppe von Adam Lange (FMP) herausgefunden. Solche nicht-selektiven Kanäle besäßen anders als die selektiven eine dynamische Struktur ihres Selektivitätsfilters, berichten die FMP-Forscher im Fachblatt Nature Communications. Dieser Filter könne zwei unterschiedliche Formen ausbilden, die jeweils nur eine der beiden Ionensorten passieren lassen.

Ionenkanäle sind für den Organismus von herausragender Bedeutung. Wenn zum Beispiel Sinnesreize wahrgenommen, ans Gehirn weitergeleitet und dort verarbeitet...

Im Focus: In best circles: First integrated circuit from self-assembled polymer

For the first time, a team of researchers at the Max-Planck Institute (MPI) for Polymer Research in Mainz, Germany, has succeeded in making an integrated circuit (IC) from just a monolayer of a semiconducting polymer via a bottom-up, self-assembly approach.

In the self-assembly process, the semiconducting polymer arranges itself into an ordered monolayer in a transistor. The transistors are binary switches used...

Im Focus: Erste integrierte Schaltkreise (IC) aus Plastik

Erstmals ist es einem Forscherteam am Max-Planck-Institut (MPI) für Polymerforschung in Mainz gelungen, einen integrierten Schaltkreis (IC) aus einer monomolekularen Schicht eines Halbleiterpolymers herzustellen. Dies erfolgte in einem sogenannten Bottom-Up-Ansatz durch einen selbstanordnenden Aufbau.

In diesem selbstanordnenden Aufbauprozess ordnen sich die Halbleiterpolymere als geordnete monomolekulare Schicht in einem Transistor an. Transistoren sind...

Im Focus: Quantenbits per Licht übertragen

Physiker aus Princeton, Konstanz und Maryland koppeln Quantenbits und Licht

Der Quantencomputer rückt näher: Neue Forschungsergebnisse zeigen das Potenzial von Licht als Medium, um Informationen zwischen sogenannten Quantenbits...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

Digitalisierung auf dem Prüfstand: Hochkarätige Konferenz zu Empowerment in der agilen Arbeitswelt

20.02.2018 | Veranstaltungen

Aachener Optiktage: Expertenwissen in zwei Konferenzen für die Glas- und Kunststoffoptikfertigung

19.02.2018 | Veranstaltungen

Konferenz "Die Mobilität von morgen gestalten"

19.02.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Highlight der Halbleiter-Forschung

20.02.2018 | Physik Astronomie

Wie verbessert man die Nahtqualität lasergeschweißter Textilien?

20.02.2018 | Materialwissenschaften

Der Bluthochdruckschalter in der Nebenniere

20.02.2018 | Biowissenschaften Chemie

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics