Zellfunktionen mit Lichtsensoren steuern
Zellen sind Grundbausteine aller Organismen. Sie können durch äußere Reize – beispielsweise durch Licht – beeinflusst werden. Bei Pflanzen wird dabei die Reizvermittlung durch reizempfindliche Proteinverbünde übernommen, die gleichzeitig als Signalempfänger und Signalgeber fungieren.
Diese Proteinverbünde bestehen aus einer lichtempfindlichen Komponente, dem Lichtsensor, und einem biologischen Katalysator, dem Enzym. Der Lichtsensor ermöglicht es dem Protein, Lichtreize zu erfassen und das Antwortverhalten der Zelle durch eine Veränderung seiner Struktur zu steuern. Das große Potenzial dieser molekularen Schalter zur Kontrolle von menschlichen Zellen wurde erst kürzlich durch die Verknüpfung des sogenannten AsLOV2-J-alpha-Lichtsensors vom Saat-Hafer Avena sativa mit dem GTPase-Enzym Rac1 gezeigt.
Mit Hilfe dieses künstlichen Proteinverbunds konnte die Struktur und Beweglichkeit von Krebszellen gesteuert werden. Jedoch ist die Entwicklung solcher Proteinverbünde eine sehr große Herausforderung, die ein detailliertes Verständnis der Funktionsweise auf molekularer Ebene erfordert.
Einer Gruppe von Regensburger Wissenschaftlern um Prof. Dr. Bernhard Dick, PD Dr. Stephan A. Baeurle und Emanuel Peter vom Institut für Physikalische und Theoretische Chemie gelang in diesem Zusammenhang ein wichtiger Durchbruch. Sie konnten mit Hilfe von Computer-Simulationen die strukturelle Veränderung des lichtsensitiven Schalters vom Saat-Haafer Avena sativa (AsLOV2-J-alpha-Lichtsensor) bei der Signalübertragung auf molekularer Ebene aufklären.
Auf der Grundlage dieser Forschungen können neue lichtregulierbare Enzyme künstlich entwickelt werden, die das Zellverhalten und den Zellstoffwechsel bei Pflanzen und Tieren steuern. Dies eröffnet interessante Anwendungsmöglichkeiten in der Medizin oder in der Biotechnologie, beispielsweise bei der Eindämmung des Zellwachstums von Tumorzellen oder auch bei der Behandlung von Stoffwechselerkrankungen.
Die Ergebnisse der Regensburger Wissenschaftler wurden vor kurzem in der renommierten Fachzeitschrift „Nature Communications“ veröffentlicht (DOI: 10.1038/ncomms1121).
Ansprechpartner für Medienvertreter:
PD Dr. Stephan A. Baeurle
Universität Regensburg
Institut für Physikalische und Theoretische Chemie
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Stephan.Baeurle@chemie.uni-regensburg.de
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