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Vogelgrippe: Wirtswechsel mit kleinstmöglichem Aufwand

11.03.2015

Der Eindringling bleibt unerkannt: Ein einziger ausgetauschter Proteinbaustein reicht aus, damit das Vogelgrippevirus neue Wirte befallen kann. Das berichten Virologinnen und Virologen um Professor Dr. Friedemann Weber von der Philipps-Universität in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „Cell Host & Microbe“, die am 11. März erscheint. Das Team fand heraus, dass die Abwehr der Säugerzellen keinen Angriffspunkt an Virenproteinen findet, die leicht abgewandelt sind.

„Das Influenza-A-Virus führt weltweit immer wieder zu Grippeausbrüchen, indem es sich aus einem anscheinend unbegrenzten Vorrat neuer Varianten bei Geflügel erneuert“, erläutert der Marburger Hochschullehrer Friedemann Weber, Mitverfasser der Studie.


Professor Dr. Friedemann Weber

(Foto: Jürgen Brandel, Uniklinikum Freiburg)

Wie schafft es das Vogelgrippevirus, auf Säugetiere überzuspringen? Der Antwort auf diese Frage sind die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler jetzt ein Stück näher gekommen. Sie untersuchten, wie das Virus mit einem Molekül der Wirtszelle interagiert, das für die Abwehr einer Infektion verantwortlich ist.

Das Enzym RIG-I sorgt in der Zelle von Säugetieren dafür, dass das Erbmaterial von eingedrungenen Viren erkannt wird. „Unsere neuen Daten zeigen, dass schon die Bindung von RIG-I an das Virus dessen Vermehrung hemmen kann“, erklärt Weber.

Hühnern fehlt das Abwehrenzym RIG-I. Damit Grippeerreger von ihnen auf Säugetiere überspringen können, muss das Virus mit RIG-I zurande kommen, das im neuen Wirt vorliegt. Die Autorinnen und Autoren zeigen, dass hierbei das Virus-Enzym Polymerase von Bedeutung ist. Vogelgrippeviren unterscheiden sich in einem einzigen Baustein ihrer Polymerase von Viren, die sich in Säugern vermehren können – an Position 627 befindet sich Glutaminsäure statt Lysin.

Hängt dieser Austausch mit dem Abwehrenzym RIG-I zusammen? Das Team infizierte Zellen mit Viren verschiedenen Typs und maß die Aktivität von RIG-I. Das Ergebnis: RIG-I reagiert auf Vogelgrippeviren viel stärker als auf Grippeviren, deren Polymerase an den Säugerorganismus angepasst ist. Offenbar bewirkt die Mutation von Glutaminsäure zu Lysin, dass die Polymerase das virale Erbmaterial besser abschirmt, so dass dieses nicht für einen Angriff durch RIG-I zugänglich ist.

„Unsere Befunde weisen darauf hin, dass diese Mutation eine Gegenstrategie ist, um das virale Erbmaterial vor RIG-I zu verstecken“, fasst Weber zusammen. Die Ergebnisse lassen sich möglicherweise dereinst nutzen, um neuartige Wirkstoffe gegen Virusinfektionen zu entwickeln, hoffen die Autoren.

An der Veröffentlichung sind neben Weber und seinen Mitarbeiterinnen auch die Arbeitsgruppen von Professor Dr. Hans-Dieter Klenk aus der Virologie und von Professor Dr. Ralf Jacob aus der Zellbiologie der Philipps-Universität sowie weitere Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universitäten Freiburg und Bonn sowie der „Icahn School of Medicine at Mount Sinai” in New York beteiligt.

Die Arbeit der beteiligten Forscherinnen und Forscher wurde unter anderem durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft, die „Leibniz Graduate School EIDIS“ der Leibniz-Gemeinschaft, die Europäische Kommission, das Universitätsklinikum Gießen und Marburg (UKGM) und das Bundesforschungsministerium finanziell gefördert.

Originalveröffentlichung: Michaela Weber & al.: Influenza virus adaptation PB2-627K modulates nucleocapsid inhibition by the pathogen sensor RIG-I, Cell host & microbe 2015, DOI: 10.1016/j.chom.2015.01.005


Weitere Informationen:
Ansprechpartner: Professor Dr. Friedemann Weber,
Institut für Virologie
Tel.: 06421 28-24525
E-Mail: friedemann.weber@staff.uni-marburg.de
Internet: http://www.uni-marburg.de/fb20/virologie/forschung/ag-weber

Pressemitteilung zu RIG-I: http://www.uni-marburg.de/aktuelles/news/2013a/0318a

Johannes Scholten | idw - Informationsdienst Wissenschaft

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