Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Ungefaltete Proteine schrumpfen bei Wärme und engen Platzverhältnissen

24.03.2014

Nicht nur komplex gefaltete Proteine erfüllen wichtige Funktionen im menschlichen Körper. Auch entfaltete Moleküle übernehmen wichtige Aufgaben. Forschende der Universität Zürich stellen fest, wie molekulare Kräfte die Struktur der Proteine beeinflussen: Die entfalteten Proteine werden bei erhöhter Temperatur und Dichtestress kleiner.

Proteine sind wichtige Moleküle in unserem Körper, die ein vielfältiges Spektrum von Funktionen erfüllen: Sie helfen etwa als Enzyme mit, Nahrung zu verwerten, ermöglichen als Muskelproteine die Bewegung, sind als Antikörper in die Immunabwehr sowie als Hormonrezeptoren in die Signalübertragung in den Zellen eingespannt.

Bis vor kurzem ging man davon aus, dass alle Proteine eine klar definierte dreidimensionale Struktur annehmen – sich also falten –, um solche Funktionen erfüllen zu können. Überraschenderweise hat sich aber herausgestellt, dass viele wichtige Proteine als entfaltete Knäuel vorkommen. Forschende versuchen herauszufinden, wie diese unstrukturierten Proteine überhaupt hochkomplexe Funktionen ausführen können.

Die Forschungsgruppe um Ben Schuler vom Biochemischen Institut der Universität Zürich hat nun festgestellt, dass eine Temperaturerhöhung dazu führt, dass sich entfaltete Proteine zusammenziehen und kleiner werden. Denselben Effekt haben auch andere Umgebungseinflüsse:

Die dichten Verhältnisse in den Zellen lassen die Proteine schrumpfen. Da diese Proteine daran beteiligt sind, mit anderen Molekülen im Körper zu interagieren und andere Proteine zusammenzubringen, ist das Verständnis dieser Prozesse essentiell, «da sie in vielen Vorgängen in unserem Körper eine grosse Rolle spielen, beispielsweise auch bei der Entstehung von Krebs», so Studienleiter Ben Schuler.

Messungen mit dem «molekularen Massstab»

«Dass sich bei höherer Temperatur die entfalteten Proteine verkleinern, deutet darauf hin, dass das Zellwasser eine überaus wichtige Rolle dafür spielt, welche räumliche Anordnung die Moleküle schliesslich einnehmen», kommentiert Schuler die Auswirkung von Temperatur auf die Proteinstruktur. Die Biophysiker wenden für ihre Untersuchungen die sogenannte Einzelmolekül-Spektroskopie an. Kleine Farbstoff-Sonden am Protein erlauben es, Veränderungen mit einer Genauigkeit von mehr als einem millionstel Millimeter festzustellen. Mit diesem «molekularen Massstab» lässt sich messen, wie molekulare Kräfte auf die Proteinstruktur wirken.

Mit Computersimulationen haben die Forschenden das Verhalten der unstrukturierten Proteine nachgestellt, und sie wollen damit künftig deren Eigenschaften und Funktionen besser vorhersagen.

Resultate aus dem Reagenzglas korrigieren

Wichtig ist es gemäss Schuler deshalb, die Proteine nicht nur im Reagenzglas, sondern auch im Organismus zu beobachten. «Damit wird berücksichtigt, dass es auf molekularer Ebene in unserem Körper sehr eng ist, denn in unseren Zellen drängen sich enorme Mengen an Biomolekülen auf engstem Raum zusammen», so Schuler. Eine solche «molekulare Überbevölkerung» haben die Biochemiker nachgestellt und beobachtet, dass sich in dieser Umgebung unstrukturierte Proteine ebenfalls zusammenziehen.

Viele Experimente müssten womöglich aufgrund dieser Resultate revidiert werden, denn die räumliche Anordnung der Moleküle im Organismus könne sich deutlich von der im Reagenzglas unterscheiden, so der Biochemiker der Universität Zürich. «Wir haben deshalb eine theoretische Analyse entwickelt, mit der sich die Auswirkungen molekularer Überbevölkerung vorhersagen lassen.» In einem nächsten Schritt wollen die Forschenden diese Erkenntnisse auf Messungen anzuwenden, die direkt in lebenden Zellen durchgeführt werden.

Literatur:
Andrea Soranno, Iwo Koenig, Madeleine B. Borgia, Hagen Hofmann, Franziska Zosel, Daniel Nettels,
and Benjamin Schuler. Single-molecule spectroscopy reveals polymer effects
of disordered proteins in crowded environments. PNAS, March 2014. doi:10.1073/pnas.1322611111

René Wuttke, Hagen Hofmann, Daniel Nettels, Madeleine B. Borgia, Jeetain Mittal, Robert B. Best and Benjamin Schuler. Temperature-dependent solvation modulates the dimensions of disordered proteins. PNAS, March 2014. doi:10.1073/pnas.1313006111

 Kontakt:
Prof. Benjamin Schuler
Biochemisches Institut
Universität Zürich
Tel. +41 44 635 55 35
E-Mail: schuler@bioc.uzh.ch

Weitere Informationen:

http://www.mediadesk.uzh.ch

Nathalie Huber | Universität Zürich

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Pflanzlicher Wirkstoff lässt Wimpern wachsen
09.12.2016 | Fraunhofer-Institut für Angewandte Polymerforschung IAP

nachricht Wolkenbildung: Wie Feldspat als Gefrierkeim wirkt
09.12.2016 | Karlsruher Institut für Technologie

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Elektronenautobahn im Kristall

Physiker der Universität Würzburg haben an einer bestimmten Form topologischer Isolatoren eine überraschende Entdeckung gemacht. Die Erklärung für den Effekt findet sich in der Struktur der verwendeten Materialien. Ihre Arbeit haben die Forscher jetzt in Science veröffentlicht.

Sie sind das derzeit „heißeste Eisen“ der Physik, wie die Neue Zürcher Zeitung schreibt: topologische Isolatoren. Ihre Bedeutung wurde erst vor wenigen Wochen...

Im Focus: Electron highway inside crystal

Physicists of the University of Würzburg have made an astonishing discovery in a specific type of topological insulators. The effect is due to the structure of the materials used. The researchers have now published their work in the journal Science.

Topological insulators are currently the hot topic in physics according to the newspaper Neue Zürcher Zeitung. Only a few weeks ago, their importance was...

Im Focus: Rätsel um Mott-Isolatoren gelöst

Universelles Verhalten am Mott-Metall-Isolator-Übergang aufgedeckt

Die Ursache für den 1937 von Sir Nevill Francis Mott vorhergesagten Metall-Isolator-Übergang basiert auf der gegenseitigen Abstoßung der gleichnamig geladenen...

Im Focus: Poröse kristalline Materialien: TU Graz-Forscher zeigt Methode zum gezielten Wachstum

Mikroporöse Kristalle (MOFs) bergen große Potentiale für die funktionalen Materialien der Zukunft. Paolo Falcaro von der TU Graz et al zeigen in Nature Materials, wie man MOFs gezielt im großen Maßstab wachsen lässt.

„Metal-organic frameworks“ (MOFs) genannte poröse Kristalle bestehen aus metallischen Knotenpunkten mit organischen Molekülen als Verbindungselemente. Dank...

Im Focus: Gravitationswellen als Sensor für Dunkle Materie

Die mit der Entdeckung von Gravitationswellen entstandene neue Disziplin der Gravitationswellen-Astronomie bekommt eine weitere Aufgabe: die Suche nach Dunkler Materie. Diese könnte aus einem Bose-Einstein-Kondensat sehr leichter Teilchen bestehen. Wie Rechnungen zeigen, würden Gravitationswellen gebremst, wenn sie durch derartige Dunkle Materie laufen. Dies führt zu einer Verspätung von Gravitationswellen relativ zu Licht, die bereits mit den heutigen Detektoren messbar sein sollte.

Im Universum muss es gut fünfmal mehr unsichtbare als sichtbare Materie geben. Woraus diese Dunkle Materie besteht, ist immer noch unbekannt. Die...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Firmen- und Forschungsnetzwerk Munitect tagt am IOW

08.12.2016 | Veranstaltungen

NRW Nano-Konferenz in Münster

07.12.2016 | Veranstaltungen

Wie aus reinen Daten ein verständliches Bild entsteht

05.12.2016 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Hochgenaue Versuchsstände für dynamisch belastete Komponenten – Workshop zeigt Potenzial auf

09.12.2016 | Seminare Workshops

Ein Nano-Kreisverkehr für Licht

09.12.2016 | Physik Astronomie

Pflanzlicher Wirkstoff lässt Wimpern wachsen

09.12.2016 | Biowissenschaften Chemie