Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Ungefaltete Proteine schrumpfen bei Wärme und engen Platzverhältnissen

24.03.2014

Nicht nur komplex gefaltete Proteine erfüllen wichtige Funktionen im menschlichen Körper. Auch entfaltete Moleküle übernehmen wichtige Aufgaben. Forschende der Universität Zürich stellen fest, wie molekulare Kräfte die Struktur der Proteine beeinflussen: Die entfalteten Proteine werden bei erhöhter Temperatur und Dichtestress kleiner.

Proteine sind wichtige Moleküle in unserem Körper, die ein vielfältiges Spektrum von Funktionen erfüllen: Sie helfen etwa als Enzyme mit, Nahrung zu verwerten, ermöglichen als Muskelproteine die Bewegung, sind als Antikörper in die Immunabwehr sowie als Hormonrezeptoren in die Signalübertragung in den Zellen eingespannt.

Bis vor kurzem ging man davon aus, dass alle Proteine eine klar definierte dreidimensionale Struktur annehmen – sich also falten –, um solche Funktionen erfüllen zu können. Überraschenderweise hat sich aber herausgestellt, dass viele wichtige Proteine als entfaltete Knäuel vorkommen. Forschende versuchen herauszufinden, wie diese unstrukturierten Proteine überhaupt hochkomplexe Funktionen ausführen können.

Die Forschungsgruppe um Ben Schuler vom Biochemischen Institut der Universität Zürich hat nun festgestellt, dass eine Temperaturerhöhung dazu führt, dass sich entfaltete Proteine zusammenziehen und kleiner werden. Denselben Effekt haben auch andere Umgebungseinflüsse:

Die dichten Verhältnisse in den Zellen lassen die Proteine schrumpfen. Da diese Proteine daran beteiligt sind, mit anderen Molekülen im Körper zu interagieren und andere Proteine zusammenzubringen, ist das Verständnis dieser Prozesse essentiell, «da sie in vielen Vorgängen in unserem Körper eine grosse Rolle spielen, beispielsweise auch bei der Entstehung von Krebs», so Studienleiter Ben Schuler.

Messungen mit dem «molekularen Massstab»

«Dass sich bei höherer Temperatur die entfalteten Proteine verkleinern, deutet darauf hin, dass das Zellwasser eine überaus wichtige Rolle dafür spielt, welche räumliche Anordnung die Moleküle schliesslich einnehmen», kommentiert Schuler die Auswirkung von Temperatur auf die Proteinstruktur. Die Biophysiker wenden für ihre Untersuchungen die sogenannte Einzelmolekül-Spektroskopie an. Kleine Farbstoff-Sonden am Protein erlauben es, Veränderungen mit einer Genauigkeit von mehr als einem millionstel Millimeter festzustellen. Mit diesem «molekularen Massstab» lässt sich messen, wie molekulare Kräfte auf die Proteinstruktur wirken.

Mit Computersimulationen haben die Forschenden das Verhalten der unstrukturierten Proteine nachgestellt, und sie wollen damit künftig deren Eigenschaften und Funktionen besser vorhersagen.

Resultate aus dem Reagenzglas korrigieren

Wichtig ist es gemäss Schuler deshalb, die Proteine nicht nur im Reagenzglas, sondern auch im Organismus zu beobachten. «Damit wird berücksichtigt, dass es auf molekularer Ebene in unserem Körper sehr eng ist, denn in unseren Zellen drängen sich enorme Mengen an Biomolekülen auf engstem Raum zusammen», so Schuler. Eine solche «molekulare Überbevölkerung» haben die Biochemiker nachgestellt und beobachtet, dass sich in dieser Umgebung unstrukturierte Proteine ebenfalls zusammenziehen.

Viele Experimente müssten womöglich aufgrund dieser Resultate revidiert werden, denn die räumliche Anordnung der Moleküle im Organismus könne sich deutlich von der im Reagenzglas unterscheiden, so der Biochemiker der Universität Zürich. «Wir haben deshalb eine theoretische Analyse entwickelt, mit der sich die Auswirkungen molekularer Überbevölkerung vorhersagen lassen.» In einem nächsten Schritt wollen die Forschenden diese Erkenntnisse auf Messungen anzuwenden, die direkt in lebenden Zellen durchgeführt werden.

Literatur:
Andrea Soranno, Iwo Koenig, Madeleine B. Borgia, Hagen Hofmann, Franziska Zosel, Daniel Nettels,
and Benjamin Schuler. Single-molecule spectroscopy reveals polymer effects
of disordered proteins in crowded environments. PNAS, March 2014. doi:10.1073/pnas.1322611111

René Wuttke, Hagen Hofmann, Daniel Nettels, Madeleine B. Borgia, Jeetain Mittal, Robert B. Best and Benjamin Schuler. Temperature-dependent solvation modulates the dimensions of disordered proteins. PNAS, March 2014. doi:10.1073/pnas.1313006111

 Kontakt:
Prof. Benjamin Schuler
Biochemisches Institut
Universität Zürich
Tel. +41 44 635 55 35
E-Mail: schuler@bioc.uzh.ch

Weitere Informationen:

http://www.mediadesk.uzh.ch

Nathalie Huber | Universität Zürich

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Mikro-U-Boote für den Magen
24.01.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

nachricht Echoortung - Lernen, den Raum zu hören
24.01.2017 | Ludwig-Maximilians-Universität München

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Forscher spinnen künstliche Seide aus Kuhmolke

Ein schwedisch-deutsches Forscherteam hat bei DESY einen zentralen Prozess für die künstliche Produktion von Seide entschlüsselt. Mit Hilfe von intensivem Röntgenlicht konnten die Wissenschaftler beobachten, wie sich kleine Proteinstückchen – sogenannte Fibrillen – zu einem Faden verhaken. Dabei zeigte sich, dass die längsten Proteinfibrillen überraschenderweise als Ausgangsmaterial schlechter geeignet sind als Proteinfibrillen minderer Qualität. Das Team um Dr. Christofer Lendel und Dr. Fredrik Lundell von der Königlich-Technischen Hochschule (KTH) Stockholm stellt seine Ergebnisse in den „Proceedings“ der US-Akademie der Wissenschaften vor.

Seide ist ein begehrtes Material mit vielen erstaunlichen Eigenschaften: Sie ist ultraleicht, belastbarer als manches Metall und kann extrem elastisch sein....

Im Focus: Erstmalig quantenoptischer Sensor im Weltraum getestet – mit einem Lasersystem aus Berlin

An Bord einer Höhenforschungsrakete wurde erstmals im Weltraum eine Wolke ultrakalter Atome erzeugt. Damit gelang der MAIUS-Mission der Nachweis, dass quantenoptische Sensoren auch in rauen Umgebungen wie dem Weltraum eingesetzt werden können – eine Voraussetzung, um fundamentale Fragen der Wissenschaft beantworten zu können und ein Innovationstreiber für alltägliche Anwendungen.

Gemäß dem Einstein’schen Äquivalenzprinzip werden alle Körper, unabhängig von ihren sonstigen Eigenschaften, gleich stark durch die Gravitationskraft...

Im Focus: Quantum optical sensor for the first time tested in space – with a laser system from Berlin

For the first time ever, a cloud of ultra-cold atoms has been successfully created in space on board of a sounding rocket. The MAIUS mission demonstrates that quantum optical sensors can be operated even in harsh environments like space – a prerequi-site for finding answers to the most challenging questions of fundamental physics and an important innovation driver for everyday applications.

According to Albert Einstein's Equivalence Principle, all bodies are accelerated at the same rate by the Earth's gravity, regardless of their properties. This...

Im Focus: Mikrobe des Jahres 2017: Halobacterium salinarum - einzellige Urform des Sehens

Am 24. Januar 1917 stach Heinrich Klebahn mit einer Nadel in den verfärbten Belag eines gesalzenen Seefischs, übertrug ihn auf festen Nährboden – und entdeckte einige Wochen später rote Kolonien eines "Salzbakteriums". Heute heißt es Halobacterium salinarum und ist genau 100 Jahre später Mikrobe des Jahres 2017, gekürt von der Vereinigung für Allgemeine und Angewandte Mikrobiologie (VAAM). Halobacterium salinarum zählt zu den Archaeen, dem Reich von Mikroben, die zwar Bakterien ähneln, aber tatsächlich enger verwandt mit Pflanzen und Tieren sind.

Rot und salzig
Archaeen sind häufig an außergewöhnliche Lebensräume angepasst, beispielsweise heiße Quellen, extrem saure Gewässer oder – wie H. salinarum – an...

Im Focus: Innovatives Hochleistungsmaterial: Biofasern aus Florfliegenseide

Neuartige Biofasern aus einem Seidenprotein der Florfliege werden am Fraunhofer-Institut für Angewandte Polymerforschung IAP gemeinsam mit der Firma AMSilk GmbH entwickelt. Die Forscher arbeiten daran, das Protein in großen Mengen biotechnologisch herzustellen. Als hochgradig biegesteife Faser soll das Material künftig zum Beispiel in Leichtbaukunststoffen für die Verkehrstechnik eingesetzt werden. Im Bereich Medizintechnik sind beispielsweise biokompatible Seidenbeschichtungen von Implantaten denkbar. Ein erstes Materialmuster präsentiert das Fraunhofer IAP auf der Internationalen Grünen Woche in Berlin vom 20.1. bis 29.1.2017 in Halle 4.2 am Stand 212.

Zum Schutz des Nachwuchses vor bodennahen Fressfeinden lagern Florfliegen ihre Eier auf der Unterseite von Blättern ab – auf der Spitze von stabilen seidenen...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Gehirn und Immunsystem beim Schlaganfall – Neueste Erkenntnisse zur Interaktion zweier Supersysteme

24.01.2017 | Veranstaltungen

Hybride Eisschutzsysteme – Lösungen für eine sichere und nachhaltige Luftfahrt

23.01.2017 | Veranstaltungen

Mittelstand 4.0 – Mehrwerte durch Digitalisierung: Hintergründe, Beispiele, Lösungen

20.01.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Mikro-U-Boote für den Magen

24.01.2017 | Biowissenschaften Chemie

Echoortung - Lernen, den Raum zu hören

24.01.2017 | Biowissenschaften Chemie

RWI/ISL-Containerumschlag-Index beendet das Jahr 2016 mit Rekordwert

24.01.2017 | Wirtschaft Finanzen