Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Strukturlosigkeit erleichtert Proteinsynthese

28.06.2011
Gut zugänglicher Startpunkt auf der Boten-RNA erhöht die Bildung von Proteinen

Texte ohne Leerzeichen sind schwer lesbar, da der Leser Anfang und Ende eines Wortes kaum erkennen kann. Wenn in unseren Zellen die Erbinformation abgelesen und in Proteine übersetzt wird, werden die dafür verantwortlichen Enzyme mit einer ähnlichen Herausforderung konfrontiert. Sie müssen den richtigen Startpunkt für die Proteinsynthese finden.


Mechanismus der Erkennung eines AUG-Startcodons durch das Ribosom (blau) in Abwesenheit einer Shine-Dalgarno-Sequenz. Das korrekte Start-AUG (grün) unterscheidet sich von allen anderen AUG-Tripletts (rot) durch seine Lage in einer einzelsträngigen (unstrukturierten) Region der Boten-RNA (schwarze Linie). Max-Planck-Institut für molekulare Pflanzenphysiologie, Potsdam

Gene von Lebewesen ohne echten Zellkern besitzen deshalb kurz vor dem Lese-Start-Codon eine Stelle, an welche die Ablese-Proteine besonders gut binden und die somit beim Auffinden des Startpunkts behilflich ist. Doch auch Gene, die diese Sequenz nicht haben, werden trotzdem verlässlich in Proteine übersetzt. Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für molekulare Pflanzenphysiologie in Potsdam haben jetzt herausgefunden, dass dafür vermutlich die Struktur der Boten-RNA von entscheidender Bedeutung ist.

Die DNA von zellkernlosen Organismen besteht aus den vier Basen Adenin, Cytosin, Thymin und Guanin, die entsprechend mit den Buchstaben A, C, T, G abgekürzt werden. Bei der RNA ist Thymin durch Uracil (U) ersetzt. Die Basen sind über ihr Zucker-Phosphat-Rückgrat miteinander verknüpft. Sie sind mit den Buchstaben unserer Sprache vergleichbar, die man zu Wörtern zusammensetzen kann. In der DNA-Sprache kodieren jeweils drei Basen, sogenannte Tripletts, eine der 20 Aminosäuren, aus denen alle unsere Proteine aufgebaut sind. Da es zwischen den Tripletts in der DNA keine Leerzeichen gibt, ist es schwierig, die drei zu einem Triplett gehörenden Basen zu erkennen und vor allem den Startpunkt für die Proteinsynthese auf dem Nukleinsäurestrang auszumachen.

Bevor Proteine hergestellt werden können, wird die DNA in ihre Transportform, die Boten-RNA (mRNA), umgeschrieben und in das Zellplasma gebracht. Hier lagern sich kleine Proteinfabriken, die Ribosomen, an die mRNA an und beginnen mit ihrer Arbeit. Sie „lesen“ die Basenreihenfolge ab und übersetzen sie in Aminosäuren. Dabei starten sie weder direkt am Anfang der mRNA noch an einer beliebigen Stelle, sondern immer genau beim Basentriplett AUG, dem Start-Codon. Dieses Triplett kodiert die Aminosäure Methionin, die somit in jedem Protein die erste Aminosäure darstellt. Methionin kann jedoch auch noch an anderen Stellen mitten im Protein vorkommen. Die Frage lautet also: Woher wissen die Ribosomen, ob ein AUG-Codon ein Startsignal darstellt oder nicht?

Dabei kommt den einzelligen Lebewesen ohne echten Zellkern, den Prokaryoten, für gewöhnlich die Shine-Dalgarno-Sequenz (SD-Sequenz) zu Hilfe. Es handelt sich dabei um eine im Laufe der Evolution nahezu unveränderte Basenreihenfolge der mRNA, die sich in der Nähe des Start-Codons befindet. Die Ribosomen besitzen eine Anti-Shine-Dalgarno-Sequenz, die mit der SD-Sequenz eine starke Bindung eingehen kann. Wandert ein Ribosom die mRNA auf der Suche nach dem Start-Codon entlang, so wird es von der SD-Sequenz festgehalten und erkennt folglich auch den richtigen Startpunkt. Es gibt jedoch auch mRNAs ohne Shine-Dalgarno-Sequenz, bei denen die Ribosomen trotzdem das richtige AUG-Triplett aufspüren. Der Mechanismus, der die korrekte Identifikation des Startsignals ermöglicht, war bisher vollkommen unklar.

Neuesten Erkenntnissen nach scheint die Struktur - oder besser gesagt die Strukturlosigkeit - der mRNA dafür verantwortlich zu sein. Lars Scharff und Liam Childs vom Potsdamer Max-Planck-Institut für molekulare Pflanzenphysiologie haben mehrere zehntausend Gene von unterschiedlichen Prokaryoten und Zellorganellen auf das Vorhandensein einer Shine-Dalgarno-Sequenz hin untersucht. Sie fanden heraus, dass je nach Organismus zwischen 15 und 50 Prozent aller Gene keine SD-Sequenz besitzen. Dass die Ribosomen auch auf diesen Genen das Start-Codon erkennen, hängt vermutlich damit zusammen, dass es besonders gut zugänglich ist. Normalerweise liegt die mRNA nicht als langer Faden vor, sondern bildet Schlaufen und Haarnadelstrukturen aus. Ein Ribosom kann sich aber nur an unstrukturierte Bereiche der mRNA anlagern und genau hierin scheint das Geheimnis zu liegen. „Bei Genen ohne Shine-Dalgarno-Sequenz zeigt die mRNA um das Start-Codon herum kaum gefaltete Strukturen, anders als bei Genen mit einer Shine-Dalgarno-Sequenz“, erklärt Scharff die Erkenntnisse.

In einem Experiment zerstörten die Forscher die SD-Sequenz durch eine Mutation, wodurch sich die Rate, mit der die mRNA in Proteine übersetzt wurde, drastisch senkte. „Sobald wir eine zweite Mutation einfügten, die gleichzeitig die Struktur der mRNA am Start-Codon auflöste, verringerte sich dieser Effekt und es wurde wieder mehr Protein gebildet“, fasst Childs die Ergebnisse zusammen. Trotz fehlender SD-Sequenz wird das AUG-Codon vom Ribosom erkannt, weil es leichter zugänglich und nicht in Schlaufen und Windungen versteckt ist.

Aufbauend auf diesen Resultaten werden sich in Zukunft anhand von Strukturanalysen der mRNA bessere Vorhersagen über die Proteinsyntheserate machen lassen. Darüber hinaus könnte durch eine Änderung der mRNA-Struktur in die eine oder andere Richtung beeinflusst werden, welche Proteine gebildet werden.

Originalveröffentlichung
Lars B. Scharff, Liam Childs, Dirk Walther, Ralph Bock
Local Absence of Secondary Structure Permits Translation of mRNAs that Lack Ribosome-binding Sites

PLoS, 23. Juni 2011, DOI: DOI: 10.1371/journal.pgen.1002155

Ansprechpartner
Professor Dr. Ralph Bock
Max-Planck-Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie, Potsdam
Telefon: +49 (0)331 567-8700
Fax: +49 (0)331 567-8701
E-Mail: rbock@mpimp-golm.mpg.de
Ursula Ross-Stitt
Max-Planck-Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie, Potsdam
Telefon: +49 331 567-8310
Fax: +49 331 567-8983
E-Mail: ross-stitt@mpimp-gom.mpg.de

Dr Harald Rösch | Max-Planck-Gesellschaft
Weitere Informationen:
http://www.mpimp-gom.mpg.de

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Mainzer Physiker gewinnen neue Erkenntnisse über Nanosysteme mit kugelförmigen Einschränkungen
27.06.2017 | Johannes Gutenberg-Universität Mainz

nachricht Glykane als Biomarker für Krebs?
27.06.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Vorbild Delfinhaut: Elastisches Material vermindert Reibungswiderstand bei Schiffen

Für eine elegante und ökonomische Fortbewegung im Wasser geben Delfine den Wissenschaftlern ein exzellentes Vorbild. Die flinken Säuger erzielen erstaunliche Schwimmleistungen, deren Ursachen einerseits in der Körperform und andererseits in den elastischen Eigenschaften ihrer Haut zu finden sind. Letzteres Phänomen ist bereits seit Mitte des vorigen Jahrhunderts bekannt, konnte aber bislang nicht erfolgreich auf technische Anwendungen übertragen werden. Experten des Fraunhofer IFAM und der HSVA GmbH haben nun gemeinsam mit zwei weiteren Forschungspartnern eine Oberflächenbeschichtung entwickelt, die ähnlich wie die Delfinhaut den Strömungswiderstand im Wasser messbar verringert.

Delfine haben eine glatte Haut mit einer darunter liegenden dicken, nachgiebigen Speckschicht. Diese speziellen Hauteigenschaften führen zu einer signifikanten...

Im Focus: Kaltes Wasser: Und es bewegt sich doch!

Bei minus 150 Grad Celsius flüssiges Wasser beobachten, das beherrschen Chemiker der Universität Innsbruck. Nun haben sie gemeinsam mit Forschern in Schweden und Deutschland experimentell nachgewiesen, dass zwei unterschiedliche Formen von Wasser existieren, die sich in Struktur und Dichte stark unterscheiden.

Die Wissenschaft sucht seit langem nach dem Grund, warum ausgerechnet Wasser das Molekül des Lebens ist. Mit ausgefeilten Techniken gelingt es Forschern am...

Im Focus: Hyperspektrale Bildgebung zur 100%-Inspektion von Oberflächen und Schichten

„Mehr sehen, als das Auge erlaubt“, das ist ein Anspruch, dem die Hyperspektrale Bildgebung (HSI) gerecht wird. Die neue Kameratechnologie ermöglicht, Licht nicht nur ortsaufgelöst, sondern simultan auch spektral aufgelöst aufzuzeichnen. Das bedeutet, dass zur Informationsgewinnung nicht nur herkömmlich drei spektrale Bänder (RGB), sondern bis zu eintausend genutzt werden.

Das Fraunhofer IWS Dresden entwickelt eine integrierte HSI-Lösung, die das Potenzial der HSI-Technologie in zuverlässige Hard- und Software überführt und für...

Im Focus: Can we see monkeys from space? Emerging technologies to map biodiversity

An international team of scientists has proposed a new multi-disciplinary approach in which an array of new technologies will allow us to map biodiversity and the risks that wildlife is facing at the scale of whole landscapes. The findings are published in Nature Ecology and Evolution. This international research is led by the Kunming Institute of Zoology from China, University of East Anglia, University of Leicester and the Leibniz Institute for Zoo and Wildlife Research.

Using a combination of satellite and ground data, the team proposes that it is now possible to map biodiversity with an accuracy that has not been previously...

Im Focus: Klima-Satellit: Mit robuster Lasertechnik Methan auf der Spur

Hitzewellen in der Arktis, längere Vegetationsperioden in Europa, schwere Überschwemmungen in Westafrika – mit Hilfe des deutsch-französischen Satelliten MERLIN wollen Wissenschaftler ab 2021 die Emissionen des Treibhausgases Methan auf der Erde erforschen. Möglich macht das ein neues robustes Lasersystem des Fraunhofer-Instituts für Lasertechnologie ILT in Aachen, das eine bisher unerreichte Messgenauigkeit erzielt.

Methan entsteht unter anderem bei Fäulnisprozessen. Es ist 25-mal wirksamer als das klimaschädliche Kohlendioxid, kommt in der Erdatmosphäre aber lange nicht...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Internationale Fachkonferenz IEEE ICDCM - Lokale Gleichstromnetze bereichern die Energieversorgung

27.06.2017 | Veranstaltungen

Internationale Konferenz zu aktuellen Fragen der Stammzellforschung

27.06.2017 | Veranstaltungen

Fraunhofer FKIE ist Gastgeber für internationale Experten Digitaler Mensch-Modelle

27.06.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Mainzer Physiker gewinnen neue Erkenntnisse über Nanosysteme mit kugelförmigen Einschränkungen

27.06.2017 | Biowissenschaften Chemie

Wave Trophy 2017: Doppelsieg für die beiden Teams von Phoenix Contact

27.06.2017 | Unternehmensmeldung

Warnsystem KATWARN startet international vernetzten Betrieb

27.06.2017 | Informationstechnologie