Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Stau in der Zelle

13.08.2015

Ein deutsch-polnisches Team hat entschlüsselt, wie Zellen überleben, wenn mitochondriale Proteine fehlgeleitet werden

Ein Team um Prof. Dr. Bettina Warscheid von der Universität Freiburg und Prof. Dr. Agnieszka Chacinska vom Internationalen Institut für Molekular- und Zellbiologie in Warschau/Polen hat den Mechanismus „Unfolded Protein Response activated by mistargeting of proteins“, kurz UPRam, entdeckt:


Quelle: Lena Reimann, Arbeitsgruppe Warscheid

Dieser schützt Zellen davor, dass sich in ihrem Inneren zu viele mitochondriale Vorläuferproteine anstauen, die ihr Ziel – das Mitochondrium – wegen eines Defekts im Proteinimportsystem verfehlt haben. Die Studie zeigt, wie die Zelle auf Stress reagiert, der durch Proteinanstau ausgelöst wird, um sich ihr Überleben zu sichern.

Die Daten können helfen, die Mechanismen alterungsbedingter und neurodegenerativer Erkrankungen zukünftig besser zu verstehen. Diese gehen häufig mit einer mitochondrialen Dysfunktion und Störungen bei der Erhaltung des Gleichgewichtszustandes der Zelle einher. Die Forschungsergebnisse sind nun in der Fachzeitschrift „Nature“ erschienen.

Mitochondrien, allgemein als „Kraftwerke der Zelle“ bekannt, benötigen mehr als tausend Proteine, um ihre vielfältigen Funktionen erfüllen zu können. Die Mehrzahl der mitochondrialen Proteine wird im Zytosol, der Zellflüssigkeit, hergestellt und muss anschließend in die Mitochondrien transportiert werden. Ist dieser Proteinimport gestört, kommt es zu Fehlfunktionen der Mitochondrien sowie zur Ansammlung mitochondrialer Vorläuferproteine im Zytosol.

Wie die Zelle auf den daraus resultierenden Stress reagiert, war bislang nicht bekannt. Um diese Frage beantworten zu können, haben Dr. Silke Oeljeklaus und Dr. Sebastian Wiese aus Warscheids Forschungsteam mithilfe der hochauflösenden Massenspektrometrie untersucht, wie das Proteom der Zellen mit einem gestörten mitochondrialen Proteinimport verändert ist.

Das Proteom einer Zelle umfasst alle Proteine, die in dieser zu einem bestimmten Zeitpunkt vorhanden sind. Auf Grundlage dieser Daten entdeckte das Forschungsteam, dass der Mechanismus UPRam zwei Hauptwege beinhaltet, mit denen sich die Zelle bei fehlerhaftem mitochondrialen Proteinimport schützt: Erstens hemmt sie die Translation, das heißt die Herstellung der Proteine im Zytosol, um einer weiteren Ansammlung mitochondrialer Vorläuferproteine entgegenzuwirken. Zweitens aktiviert die Zelle das Proteasom, eine Proteinabbaumaschine, die den bereits vorhandenen Proteinanstau behebt.

Um UPRam nachzuweisen, haben die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler die Aktivierung des Proteasoms durch künstlich fehlgeleitete mitochondriale Proteine von der Hemmung der Translation entkoppelt. Sie zeigten so, dass die Zelle ihr inneres Gleichgewicht aufrechterhält, weil sie den Status der Mitochondrien und Mechanismen für die Regulation der zellulären Proteinhomöostase aufeinander abstimmt. Die Zelle aktiviert das Proteasom, indem sie dieses effizienter zusammenbaut, und reagiert somit direkt auf die Menge der Proteine, die nicht in Mitochondrien importiert werden konnten.

Bettina Warscheid ist Leiterin der Abteilung Biochemie – Funktionelle Proteomforschung, Institut für Biologie II, und Mitglied des Exzellenzclusters BIOSS Centre for Biological Signalling Studies. Silke Oeljeklaus ist Akademische Oberrätin in der Abteilung Biochemie – Funktionelle Proteomforschung. Sebastian Wiese war wissenschaftlicher Mitarbeiter in Warscheids Arbeitsgruppe und leitet nun die Zentrale Einheit „Massenspektrometrie und Proteomik“ an der Medizinischen Fakultät der Universität Ulm.

Originalpublikation:
Lidia Wrobel*, Ulrike Topf*, Piotr Bragoszewski, Sebastian Wiese, Malgorzata E. Sztolsztener, Silke Oeljeklaus, Aksana Varabyova, Maciej Lirski, Piotr Chroscicki, Seweryn Mroczek, Elzbieta Januszewicz, Andrzej Dziembowski, Marta Koblowska, Bettina Warscheid# & Agnieszka Chacinska#. Mistargeted mitochondrial proteins activate a proteostatic response in the cytosol. (2015). Nature. doi:10.1038/nature14951. (*#Diese Autorinnen sind zu gleichen Teilen beteiligt.)

Kontakt:
Prof. Dr. Bettina Warscheid
Institut für Biologie II
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg
Tel.: 0761/203-2690
E-Mail: bettina.warscheid@biologie.uni-freiburg.de

Weitere Informationen:

http://www.pr.uni-freiburg.de/pm/2015/pm.2015-08-13.119

Rudolf-Werner Dreier | Albert-Ludwigs-Universität Freiburg im Breisgau

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Verteidigung um fast jeden Preis
14.12.2017 | Max-Planck-Institut für Evolutionsbiologie, Plön

nachricht Mitochondrien von Krebszellen im Visier
14.12.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Nanostrukturen steuern Wärmetransport: Bayreuther Forscher entdecken Verfahren zur Wärmeregulierung

Der Forschergruppe von Prof. Dr. Markus Retsch an der Universität Bayreuth ist es erstmals gelungen, die von der Temperatur abhängige Wärmeleitfähigkeit mit Hilfe von polymeren Materialien präzise zu steuern. In der Zeitschrift Science Advances werden diese fortschrittlichen, zunächst für Laboruntersuchungen hergestellten Funktionsmaterialien beschrieben. Die hiermit gewonnenen Erkenntnisse sind von großer Relevanz für die Entwicklung neuer Konzepte zur Wärmedämmung.

Von Schmetterlingsflügeln zu neuen Funktionsmaterialien

Im Focus: Lange Speicherung photonischer Quantenbits für globale Teleportation

Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Quantenoptik erreichen mit neuer Speichertechnik für photonische Quantenbits Kohärenzzeiten, welche die weltweite...

Im Focus: Long-lived storage of a photonic qubit for worldwide teleportation

MPQ scientists achieve long storage times for photonic quantum bits which break the lower bound for direct teleportation in a global quantum network.

Concerning the development of quantum memories for the realization of global quantum networks, scientists of the Quantum Dynamics Division led by Professor...

Im Focus: Electromagnetic water cloak eliminates drag and wake

Detailed calculations show water cloaks are feasible with today's technology

Researchers have developed a water cloaking concept based on electromagnetic forces that could eliminate an object's wake, greatly reducing its drag while...

Im Focus: Neue Einblicke in die Materie: Hochdruckforschung in Kombination mit NMR-Spektroskopie

Forschern der Universität Bayreuth und des Karlsruhe Institute of Technology (KIT) ist es erstmals gelungen, die magnetische Kernresonanzspektroskopie (NMR) in Experimenten anzuwenden, bei denen Materialproben unter sehr hohen Drücken – ähnlich denen im unteren Erdmantel – analysiert werden. Das in der Zeitschrift Science Advances vorgestellte Verfahren verspricht neue Erkenntnisse über Elementarteilchen, die sich unter hohen Drücken oft anders verhalten als unter Normalbedingungen. Es wird voraussichtlich technologische Innovationen fördern, aber auch neue Einblicke in das Erdinnere und die Erdgeschichte, insbesondere die Bedingungen für die Entstehung von Leben, ermöglichen.

Diamanten setzen Materie unter Hochdruck

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Mit allen Sinnen! - Sensoren im Automobil

14.12.2017 | Veranstaltungen

Materialinnovationen 2018 – Werkstoff- und Materialforschungskonferenz des BMBF

13.12.2017 | Veranstaltungen

Innovativer Wasserbau im 21. Jahrhundert

13.12.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Was für IT-Manager jetzt wichtig ist

14.12.2017 | Unternehmensmeldung

30 Baufritz-Läufer beim 25. Erkheimer Nikolaus-Straßenlauf

14.12.2017 | Unternehmensmeldung

Mit allen Sinnen! - Sensoren im Automobil

14.12.2017 | Veranstaltungsnachrichten