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Frontotemporale Demenz: Fehlender Link gefunden

20.06.2012
Forscher um Prof. Dr. Dieter Edbauer finden erstmals einen Link zwischen FUS und Tau. Beide Proteine haben eine wichtige Rolle bei der Entstehung der Frontotemporalen Demenz (FTD) und der Amyotrophen Lateralsklerose (ALS).
FTD ist nach der Alzheimer Krankheit die am zweithäufigsten vorkommende Demenz bei unter 65-jährigen. Die Wissenschaftler tragen damit zu einem besseren Verständnis der Krankheiten bei. Die Ergebnisse des Forscherteams vom Deutschen Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE) und der LMU München erschienen gestern online bei EMBO reports.

FTD und ALS sind zwei neurodegenerative Erkrankungen, die klinisch unterschiedliche Symptome hervorrufen. ALS führt zu einer schnell voranschreitenden Muskelschwäche, bei FTD dominieren Veränderungen der Persönlichkeit und des sozialen Verhaltens. Bereits vor einiger Zeit konnten Forscher zeigen, dass beiden Erkrankungen wohl ein ähnlicher Mechanismus zugrunde liegt und dass es teilweise fließende Übergänge zwischen FTD und ALS gibt.
Das Protein FUS (Fused in sarcoma) scheint dabei eine wichtige Rolle zu spielen. Beim gesunden Menschen befindet sich der Großteil des Proteins im Kern der Nervenzellen (Neuronen) und ist dort bei der Verarbeitung von genetischer Information beteiligt – genauer für die Kopie der DNA in RNA und deren weitere Prozessierung, das sogenannte Spleißen. In den Neuronen von ALS- oder FTD-Patienten sammelt sich das Protein aber außerhalb des Kerns im Zellkörper und bildet dort krankhafte Ablagerungen.

Das Team um Dieter Edbauer konnte nun zeigen, dass FUS ein anderes Protein namens Tau beeinflusst. Tau ist neben dem Abeta-Protein derzeit das bekannteste Protein in der Demenzforschung. Beide lagern sich im Gehirn von Alzheimer-Patienten ab. Die Wissenschaftler beobachteten, dass FUS an die RNA-Kopie von Tau bindet. Diese Tau-Kopie wird durch FUS modifiziert. Reduzierten die Forscher FUS in Nervenzellen (Neuronen), so fanden sie gehäuft längere Tau-Kopien und entsprechend größere Tau-Proteine vor. Interessanterweise treten genau diese Tau-Varianten bei verschiedenen neurodegenerativen Erkrankungen gehäuft auf. Man nimmt an, dass ein Ungleichgewicht von kurzen und langen Tau-Varianten die Nervenzell-Funktion beeinträchtigt und sogar zum Zelltod führen kann.
Darüber hinaus entdeckten die Forscher, dass sich durch die Reduktion von FUS das Zellskelett in Neuronen verformt. Das passiert insbesondere an den Spitzen von wachsenden Nervenzellen, die neue Verbindungen zu anderen Zellen herstellen. Entsprechende Veränderungen wurden bereits in Modellorganismen beobachtet, bei denen das Tau-Protein komplett ausgeschaltet und damit eine Erkrankung simuliert wurde. „Der Link zwischen FUS und Tau ist für uns eine wichtige Entdeckung. Wir denken, dass die Störung der normalen Tau-Funktion ein Mechanismus ist, der vielen neurodegenerativen Erkrankungen zugrunde liegt“, so Dieter Edbauer. „Wir werden jetzt genauer untersuchen, wie die Tau-Kopie verändert wird und wie Verformungen im Zytoskelett bei FTD und ALS-Patienten mit der FUS-Pathologie zusammenhängt“.

Originalpublikation:
Denise Orozco, Sabina Tahirovic, Kristin Rentzsch, Benjamin M. Schwenk, Christian Haass & Dieter Edbauer. Loss of fused in sarcoma (FUS) promotes pathological Tau splicing. EMBO reports advance online publication 19 June 2012; doi:10.1038/embor.2012.90

Kontakt:
Prof. Dr. Dieter Edbauer
Deutsches Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE)
& Adolf Butenandt-Institute, LMU
+49 (0)89/218075-462
dieter.edbauer@dzne.de

Dr. Dirk Förger
Deutsches Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE)
Pressesprecher
+49 (0)228/43302-260
dirk.foerger@dzne.de

Daniel Bayer | idw
Weitere Informationen:
http://www.dzne.de

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