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Forschung der HU ermöglicht besseres Verständnis der Chlorophyllsynthese

04.04.2018

Forscherteam entdeckt bislang unbekannte Funktion von chloroplastidärem Chaperon.

Photosynthese ist ein unerlässlicher Prozess für das Leben aller Organismen auf unserem Planeten. Durch ihn wird Sonnenlicht in biochemische Energie umgewandelt. Das Pigment Chlorophyll spielt in diesem Prozess eine zentrale Rolle. Ein Forscherteam der Humboldt-Universität zu Berlin (HU) brachte jetzt neue Erkenntnisse, wie die Synthese von Chlorophyll reguliert wird.


Forschungsarbeiten an dem Chaperon cpSRP43 hat die Arbeitsgruppe Grimm an der Modellpflanze Arabidopsis thaliana (Ackerschmalwand, Wild-type) ausgeführt. Die Deletion des Gens für cpSRP43 sorgt für einen hellgrünen Phänotyp, der durch erneutes Einfügen eines cpSRP Transgens in die cpsrp43 Mutante (Mitte) wieder zum wildtypartigen Erscheinungsbild komplementiert werden kann (cpsrp43-com)

Das Sonnenlicht wird durch das Pigment Chlorophyll absorbiert und in der Photosynthese in biochemische Energie umgewandelt. In dem pflanzlichen Organell Chloroplast ist das Chlorophyll in Licht-Sammel-Proteine der Photosynthesekomplexe (light-harvesting chlorophyll-binding proteins, LHCPs) eingebaut.

Diese LHCPs werden nach ihrer Synthese im Zytoplasma und ihrem Import in die Chloroplasten auf dem weiteren Weg mittels der Chlorplasten-Signalerkennungspartikel cpSRP43 und cpSRP54 zu ihrem Bestimmungsort transportiert und dort in die Thylakoidmembran integriert, in der die Photosynthesevorgänge stattfinden. Bei der Integration der LHCPs in die Membranen werden die Chlorophylle eingefügt.

Damit immer ausreichende Chlorophyllmengen für die Photosynthese zur Verfügung stehen, muss die Synthese des Chlorophylls mit der Bereitstellung der LHCPs wirksam koordiniert werden. Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der Chlorophyllsynthese erfolgt mit dem ersten Enzym des Stoffwechselweges, der Glutamyl-tRNA Reduktase (GluTR).

GluTR sorgt dann für die erforderliche Menge an 5-Aminolävulinsäure, dem Baustein aller Chlorophylle. Die Aktivität und Stabilität von GluTR ist auf sehr vielfältige Weise reguliert. Ein Forscherteam der HU untersuchte jetzt, wie genau dieser Vorgang geregelt wird.

Dr. Peng Wang, Mitarbeiter der Arbeitsgruppe Pflanzenphysiologie von Prof. Bernhard Grimm entdeckte, dass cpSRP43 Chaperoneigenschaften auf das Enzym GluTR ausübt. Das heißt, es unterstützt das Enzym bei der korrekten Faltung und beim Zusammenbau in Komplexen.

Das cpSRP43 interagiert mit GluTR an sogenannten „aggregation-prone motifs“ (das heißt Proteinbereichen, die besonders anfällig für Aggregatbildung sind) und verhindert die Aggregation der GluTR. Somit wird die Stabilität der GluTR gefördert und ihre Inaktivierung vermieden.

In ihrer kürzlich veröffentlichten Studie beschreiben die Forscher somit eine weitere Funktion des Chaperons cpSRP43 in einem neuartigen posttranslationalen Kontrollmechanismus der GluTR.

Neben dem Transport der LHCPs innerhalb der Chloroplasten sorgt cpSRP43 auch durch Stabilisierung der GluTR für adäquate Synthese der 5-Aminolävulinsäure und somit für die geeignete Menge an Chlorophyllen im Verlauf von ständig wechselnden Umweltbedingungen.

Die Arbeitsgruppe vermutet, dass cpSRP43 dank der Chaperonfunktion nun eine Kopplung der maßgeschneiderten Raten des LHCP Transports sowie der Chlorophyllsynthese ermöglicht.

Die vollständige Studie ist unter dem Titel „Chloroplast SRP43 acts as a chaperone for glutamyl-tRNA reductase, the rate-limiting enzyme in tetrapyrrole biosynthesis“ in der Zeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences of the U.S.A. erschienen.

Weitere Informationen
http://www.pnas.org/content/early/2018/03/21/1719645115
https://www.biologie.hu-berlin.de

Kontakt
Prof. Dr. rer. nat. Bernhard Grimm
Institut für Biologie
Tel.: 030 2093-46312
bernhard.grimm@rz.hu-berlin.de

Kontakt
Hans-Christoph Keller
Sprecher der Humboldt-Universität zu Berlin
Leiter der Stabsstelle Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
Tel.: 030 2093-2332
hans-christoph.keller@hu-berlin.de

Boris Nitzsche | idw - Informationsdienst Wissenschaft
Weitere Informationen:
http://www.hu-berlin.de/

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