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Cellulose: Schwer verdaulich, aber energiereich

14.07.2010
Getreide, Gemüse und Obst sind wichtige Energielieferanten der menschlichen Ernährung. Den Hauptbestandteil von Pflanzen - die Cellulose in der Zellwand - können wir allerdings gar nicht verwerten.

Selbst bei Wiederkäuern, die Cellulose verdauen können, spielt die Verdaulichkeit der Zellwand eine entscheidende Rolle für die Futterverwertung.

Wissenschaftler arbeiten deshalb daran, pflanzliche Zellwände zur Energiegewinnung zu nutzen und die Verdaulichkeit von Futter zu erhöhen. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie in Potsdam-Golm haben nun ein bislang unbekanntes Protein entdeckt, das zur Cellulose-Produktion benötigt wird.

Pflanzliche Zellen besitzen im Unterschied zu Zellen von Tieren eine Zellwand aus verschiedenen Zuckerpolymeren, deren Hauptbestandteil Cellulose ist. Sie gibt der Pflanze ihre Stabilität, schützt sie vor Krankheitserregern und ist an der Samenkeimung und der Fruchtreife beteiligt. Pflanzen bestehen zu 35 bis 50% ihres Trockengewichts aus Cellulose – es ist damit das häufigste Biopolymer der Erde.

Cellulose wird durch einen Protein-Komplex direkt an der Plasmamembran synthetisiert. Die einzige bisher bekannte Komponente dieses Komplexes ist die Cellulose-Synthase (CESA). Dieses Enzym kommt in Pflanzenzellen in verschiedenen Formen mit jeweils unterschiedlichem Aufbau vor. Genetische Studien weisen darauf hin, dass drei dieser Formen – CESA1, CESA3 und CESA6 – für die Synthese der primären Zellwand benötigt werden, während CESA4, CESA7 und CESA8 für die Synthese der sekundären Zellwand erforderlich sind. Die primäre Zellwand bildet sich während des Zellwachstums und ist besonders flexibel und dehnbar. Die sekundäre Zellwand entsteht dagegen nach Abschluss des Wachstums und ist dicker und starrer ist als die primäre Zellwand.

Bislang war unbekannt, aus wie vielen CESA-Formen der Proteinkomplex besteht und ob noch weitere Proteine darin enthalten sind. Wissenschaftler um Staffan Persson am Max-Planck-Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie haben in Zusammenarbeit mit Kollegen aus den USA das Cellulose Synthase-Interactive Protein – CSI1 – identifiziert, das an der Cellulose-Synthese beteiligt ist. CSI1 scheint mit dem CESA-Komplex verbunden zu sein, denn es interagiert mit den Cellulose-Synthasen der primären Zellwand (CESA1, 3 und 6). Die Forscher konnten zeigen, dass das Protein eine wichtige Rolle bei der Bildung von Cellulose spielt. „Pflanzen, die aufgrund einer Mutation kein CSI1 bilden können, produzieren nachweislich weniger Cellulose. Sie haben verkürzte und geschwollene Wurzeln und ihre Pollenkörner fallen in sich zusammen“, erklärt Staffan Persson.

Welche Funktion CSI1 bei der Cellulose-Synthese hat, wissen die Wissenschaftler allerdings noch nicht. Sie vermuten, dass das Protein die Geschwindigkeit der Cellulose-Produktion und die räumliche Ausrichtung der einzelnen Cellulose-Fibrillen beeinflusst. Deshalb wollen die Forscher als nächstes die genaue Rolle von CSI1 untersuchen. Die Erkenntnisse aus diesen weiterführenden Untersuchungen werden zu einem verbesserten Verständnis der Biosynthese von Zellwänden beitragen. Dieses Wissen könnte die Chancen auf eine bessere Zellwandverdaulichkeit in der Tierfütterung oder die Nutzung von Zellwänden zur Energiegewinnung erhöhen.

Originalveröffentlichung:
Ying Gu, Nick Kaplinsky, Martin Bringmann, Alex Cobb, Andrew Carroll, Arun Sampathkumar, Tobias I. Baskin, Staffan Persson und Chris R. Somerville
Identification of a cellulose synthase-associated protein required for cellulose biosynthesis

PNAS, 1. Juli 2010, online vorab veröffentlicht (doi: 10.1073/pnas.1007092107)

Kontakt:
Dr. Staffan Persson
Max-Planck-Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie, Potsdam
Tel.: +49 331 567-8149
E-mail: persson@mpimp-golm.mpg.de
Ursula Ross-Stitt, Pressereferentin
Max-Planck-Institut für Molekulare Pflanzenphysiologie, Potsdam
Tel.: +49 331 567-8310
E-mail: Ross-Stitt@mpimp-golm.mpg.de

Dr Harald Rösch | Max-Planck-Gesellschaft
Weitere Informationen:
http://www.mpimp-golm.mpg.de

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