Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Partnerwechsel wie am Fließband - Enzymdomäne verknüpft Prozesse im Zellkern

08.07.2004


Die RNA-Polymerase II ist eines der größten Enzyme im Zellkern und von entscheidender Bedeutung für alle biochemischen Prozesse. Sie fertigt in höheren Organismen Abschriften von Gensequenzen an, die dann aus dem Zellkern in die Zellflüssigkeit transportiert werden, wo deren Umsetzung in Proteine erfolgt. C-terminale Domäne, kurz CTD, heißt eine wichtige Region der RNA-Polymerase, die den Vorgang des Ablesens der DNA, die Transkription, und der Weiterverarbeitung des dabei entstehenden Produkts verknüpft. Zahlreiche Proteine binden an diese Region und verändern sie chemisch. Wie eine derartige Interaktion aussieht, konnten Professor Patrick Cramer und sein Mitarbeiter Dr. Anton Meinhart vom Genzentrum der LMU jetzt in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift Nature zeigen. "Der wichtigste Punkt dabei ist, dass der rätselhafteste und interessanteste Teil der RNA-Polymerase etwas demystifiziert wird und wir einen möglichen Code erahnen, der der Kommunikation zwischen Proteinen im Zellkern zu Grunde liegt", meint Cramer.



Die größte der zwölf Untereinheiten der RNA-Polymerase II hat eine Endregion, deren Wichtigkeit schon lange bekannt ist: CTD, die C-terminale Domäne, ist vor allem lang und repetitiv. 26 Mal wiederholt sich in Hefe eine Reihe aus sieben bestimmten Aminosäuren, also Protein-Bausteinen. Bis zu 52 Wiederholungen dieser Sequenz wurden in Säugern gefunden. Wie bereits gezeigt wurde, erfüllt CTD wichtige Funktionen an der Schnittstelle zweier essentieller Prozesse: der Abschrift der DNA in eine erste Version der so genannten mRNA und deren weitere Verarbeitung. Ohne eine funktionierende C-terminale Domäne geht es nicht: Fehlt auch nur die Hälfte der Gesamtsequenz, kann die Hefezelle nicht überleben.



"Diese Domäne ist eine schwanzartige Fortsetzung der RNA-Polymerase, die als Andockstelle für viele andere Proteine dient und so die molekularen Ereignisse im Zellkern koppelt und integriert", berichtet Cramer. "Das funktioniert in etwa wie bei den Fließbändern in der Autoproduktion: Auch bei der RNA-Synthese geht alles Hand in Hand, und wenig oder nichts ist dem Zufall überlassen." Bei Fehlern in der Produktion von mRNAs kann es zu gravierenden Störungen kommen. Deshalb ist dieser für die Zelle so kritische Vorgang streng kontrolliert. Das bei der Transkription entstehende Produkt ist aber noch nicht die fertige mRNA. Zahlreiche Modifikationen an dem fadenförmigen Molekül sind dazu nötig.

Die C-terminale Domäne der RNA-Polymerase vermittelt die Verknüpfung von Transkription und Prozessierung der dabei entstehenden RNA. CTD liegt nahe der Stelle der RNA-Polymerase, wo die RNA austritt. All jene Proteine binden an die Region, die aus diesem Molekül eine fertige mRNA machen. Und zwar Schritt für Schritt: Zu Beginn der Transkription wird CTD chemisch modifiziert. Dadurch können Proteine binden, die am Anfang der RNA Veränderungen vornehmen. Im Verlauf der Transkription kommt es zu anderen Modifikationen der CTD, so dass weitere RNA-prozessierende Proteine binden können. Die Modifikationen der CTD werden erst rückgängig gemacht, wenn die betreffende DNA-Sequenz vollständig abgeschrieben ist, und die fertige mRNA vorliegt. Dann lösen sich alle Proteine von der CTD. Die RNA-Polymerase kann einen neuen Zyklus und eine neue Abschrift beginnen.

Zahlreiche RNA-prozessierende Proteine erkennen CTD mit Hilfe einer ihnen allen gemeinsamen Domäne. Diese Domäne ist bei verschiedenen Faktoren strukturell sehr ähnlich, wie Meinhart und Cramer zeigen konnten. Acht Helices schaffen eine zentrale Furche, an die ein Abschnitt der C-terminalen Domäne binden kann. Die an der CTD vorgenommenen Modifikationen verändern ihre dynamische Struktur so, dass nur die jeweils im zeitlichen Ablauf gewünschten Proteine binden können. "CTD ist also so etwas wie eine veränderbare Plattform für die Ansammlung vieler beteiligter Aktivitäten", berichtet Cramer. Ohne Modifikationen scheint CTD zu einer sehr kompakten Spirale zu schrumpfen, an die kein Protein mehr binden kann, die aber zu Beginn der Transkription in den RNA-Polymerase-Komplex integriert wird. (suwe)

Ansprechpartner:

Prof. Dr. Patrick Cramer
Genzentrum, Department für Chemie und Biochemie
Te.: 089/2180-76953, Fax: -76999
E-Mail: cramer@LMB.uni-muenchen.de

Luise Dirscherl | idw
Weitere Informationen:
http://www.LMB.uni-muenchen.de/cramer

Weitere Berichte zu: C-terminale CTD Domäne Modifikationen Protein RNA-Polymerase Transkription Zellkern

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Nerven steuern die Bakterienbesiedlung des Körpers
26.09.2017 | Christian-Albrechts-Universität zu Kiel

nachricht Mit künstlicher Intelligenz zum chemischen Fingerabdruck
26.09.2017 | Universität Wien

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Die schnellste lichtgetriebene Stromquelle der Welt

Die Stromregelung ist eine der wichtigsten Komponenten moderner Elektronik, denn über schnell angesteuerte Elektronenströme werden Daten und Signale übertragen. Die Ansprüche an die Schnelligkeit der Datenübertragung wachsen dabei beständig. In eine ganz neue Dimension der schnellen Stromregelung sind nun Wissenschaftler der Lehrstühle für Laserphysik und Angewandte Physik an der Friedrich-Alexander-Universität Erlangen-Nürnberg (FAU) vorgedrungen. Ihnen ist es gelungen, im „Wundermaterial“ Graphen Elektronenströme innerhalb von einer Femtosekunde in die gewünschte Richtung zu lenken – eine Femtosekunde entspricht dabei dem millionsten Teil einer milliardstel Sekunde.

Der Trick: die Elektronen werden von einer einzigen Schwingung eines Lichtpulses angetrieben. Damit können sie den Vorgang um mehr als das Tausendfache im...

Im Focus: The fastest light-driven current source

Controlling electronic current is essential to modern electronics, as data and signals are transferred by streams of electrons which are controlled at high speed. Demands on transmission speeds are also increasing as technology develops. Scientists from the Chair of Laser Physics and the Chair of Applied Physics at Friedrich-Alexander-Universität Erlangen-Nürnberg (FAU) have succeeded in switching on a current with a desired direction in graphene using a single laser pulse within a femtosecond ¬¬ – a femtosecond corresponds to the millionth part of a billionth of a second. This is more than a thousand times faster compared to the most efficient transistors today.

Graphene is up to the job

Im Focus: LaserTAB: Effizientere und präzisere Kontakte dank Roboter-Kollaboration

Auf der diesjährigen productronica in München stellt das Fraunhofer-Institut für Lasertechnik ILT das Laser-Based Tape-Automated Bonding, kurz LaserTAB, vor: Die Aachener Experten zeigen, wie sich dank neuer Optik und Roboter-Unterstützung Batteriezellen und Leistungselektronik effizienter und präziser als bisher lasermikroschweißen lassen.

Auf eine geschickte Kombination von Roboter-Einsatz, Laserscanner mit selbstentwickelter neuer Optik und Prozessüberwachung setzt das Fraunhofer ILT aus Aachen.

Im Focus: LaserTAB: More efficient and precise contacts thanks to human-robot collaboration

At the productronica trade fair in Munich this November, the Fraunhofer Institute for Laser Technology ILT will be presenting Laser-Based Tape-Automated Bonding, LaserTAB for short. The experts from Aachen will be demonstrating how new battery cells and power electronics can be micro-welded more efficiently and precisely than ever before thanks to new optics and robot support.

Fraunhofer ILT from Aachen relies on a clever combination of robotics and a laser scanner with new optics as well as process monitoring, which it has developed...

Im Focus: The pyrenoid is a carbon-fixing liquid droplet

Plants and algae use the enzyme Rubisco to fix carbon dioxide, removing it from the atmosphere and converting it into biomass. Algae have figured out a way to increase the efficiency of carbon fixation. They gather most of their Rubisco into a ball-shaped microcompartment called the pyrenoid, which they flood with a high local concentration of carbon dioxide. A team of scientists at Princeton University, the Carnegie Institution for Science, Stanford University and the Max Plank Institute of Biochemistry have unravelled the mysteries of how the pyrenoid is assembled. These insights can help to engineer crops that remove more carbon dioxide from the atmosphere while producing more food.

A warming planet

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Im Spannungsfeld von Biologie und Modellierung

26.09.2017 | Veranstaltungen

Archaeopteryx, Klimawandel und Zugvögel: Deutsche Ornithologen-Gesellschaft tagt an der Uni Halle

26.09.2017 | Veranstaltungen

Unsere Arbeitswelt von morgen – Polarisierendes Thema beim 7. Unternehmertag der HNEE

26.09.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Europas erste Testumgebung für selbstfahrende Züge entsteht im Burgenland

26.09.2017 | Verkehr Logistik

Nerven steuern die Bakterienbesiedlung des Körpers

26.09.2017 | Biowissenschaften Chemie

Mit künstlicher Intelligenz zum chemischen Fingerabdruck

26.09.2017 | Biowissenschaften Chemie