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Body-Surface-Potential-Maps by utilizing a standard ECG device

06.09.2012
<strong>Technology</strong><br>

Receiving a standard 12-lead electro-cardiogram (ECG) is a well established method to get information of the heart's electrical activity recorded from electrodes on the body surface. In comparison to standard ECG, Body-Surface-Potential-Mapping (BSPM) is an advanced method providing more extensive and precise diagnostic data. The reason for an improved detection and separation of pathophysiological heart function by BSPM is due to the much larger number of sampling positions of the electrodes attached to the thorax. Hence, spatially and temporally important features may be captured by BSPM but not by the 12-lead-ECG. So far, high cost and complexity have presented widespread use of BSPM in clinical settings.<br> Our new method requires only a standard 12-lead ECG device with digital data output providing almost identical results as BSPM. The only real differ-ence is that not all channels are being read out simultaneously, i.e. the map-ping is reconstructed from sequentially obtained ECG-Signals. A specific digital signal processing has been developed to synchronize sequentially recorded ECG signals. The resulting data is thus competitive to the “true” parallel BSPM. </p> <b>Benefits:</b>

<ul> <li>Additional benefit for users of 12-lead-EVG devices</li> <li>Simple and cost-effective method to get additional clinically relevant data</li> <li>The algorithms may easily be added to the software of commercial digital ECG devices<span style="font-size: 10pt; font-family: "TheSansOffice","sans-serif";" lang="EN-GB"> </span></li> </ul> <p><strong>IP Rights</strong><br> German Patent DE 10 336 809 B4; European Patent Application EP 1653851 A1</p> <p><strong>Origin</strong><br> Charité, Campus Benjamin Franklin, Berlin, Germany; Physikalisch-Technische Bundesanstalt (PTB), Berlin, Germany</p> <b>Find the technology offer and contact details here: <a href="http://www.ipal.de/technologieangebote/03017" target="_blank">http://www.ipal.de/technologieangebote/03017</a></b>

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Ansprechpartner
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How long the battery of your phone or computer lasts depends on how many lithium ions can be stored in the battery's negative electrode material. If the battery runs out of these ions, it can't generate an electrical current to run a device and ultimately fails.

Materials with a higher lithium ion storage capacity are either too heavy or the wrong shape to replace graphite, the electrode material currently used in...

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Im Focus: Stevens team closes in on 'holy grail' of room temperature quantum computing chips

Photons interact on chip-based system with unprecedented efficiency

To process information, photons must interact. However, these tiny packets of light want nothing to do with each other, each passing by without altering the...

Im Focus: Happy hour für die zeitaufgelöste Kristallographie

Ein Forschungsteam vom Max-Planck-Institut für Struktur und Dynamik der Materie (MPSD), der Universität Hamburg und dem European Molecular Biology Laboratory (EMBL) hat eine neue Methode entwickelt, um Biomoleküle bei der Arbeit zu beobachten. Sie macht es bedeutend einfacher, enzymatische Reaktionen auszulösen, da hierzu ein Cocktail aus kleinen Flüssigkeitsmengen und Proteinkristallen angewandt wird. Ab dem Zeitpunkt des Mischens werden die Proteinstrukturen in definierten Abständen bestimmt. Mit der dadurch entstehenden Zeitraffersequenz können nun die Bewegungen der biologischen Moleküle abgebildet werden.

Die Funktionen von Biomolekülen werden nicht nur durch ihre molekularen Strukturen, sondern auch durch deren Veränderungen bestimmt. Mittels der...

Im Focus: Happy hour for time-resolved crystallography

Researchers from the Department of Atomically Resolved Dynamics of the Max Planck Institute for the Structure and Dynamics of Matter (MPSD) at the Center for Free-Electron Laser Science in Hamburg, the University of Hamburg and the European Molecular Biology Laboratory (EMBL) outstation in the city have developed a new method to watch biomolecules at work. This method dramatically simplifies starting enzymatic reactions by mixing a cocktail of small amounts of liquids with protein crystals. Determination of the protein structures at different times after mixing can be assembled into a time-lapse sequence that shows the molecular foundations of biology.

The functions of biomolecules are determined by their motions and structural changes. Yet it is a formidable challenge to understand these dynamic motions.

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