Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Amöben töten mit Killerproteinen

19.09.2001


Die krankheitserregenden Amöben sind einmal als die potentesten "Killerzellen" der Natur bezeichnet worden: Sie können jede Art von Wirtszellen, sogar die Abwehrzellen des Immunsystems, innerhalb von Minuten töten. Das schaffen die Amöben offenbar mit Hilfe spezieller Proteine, wie die Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Matthias Leippe, die seit Mai 2001 am Zentrum für Infektionsforschung der Universität Würzburg tätig ist, herausgefunden hat.



Weltweit erkranken jedes Jahr etwa 50 Millionen Menschen an den Folgen einer Infektion mit Amöben. Diese Erreger (Entamoeba histolytica), die im Dickdarm des Menschen parasitieren, rufen die als Amöbenruhr bekannte Durchfallerkrankung hervor. Wenn die Amöben aus dem Darm ins Gewebe einwandern, können sie dort erhebliche Zerstörungen anrichten. Lebensbedrohlich wird die Situation, wenn die Parasiten mit dem Blutstrom in andere Organe, vor allem die Leber, geschwemmt werden und dort Abszesse hervorrufen.

... mehr zu:
»Amöbe »Immunsystem »Protein


Für diese unschönen Eigenschaften sind zumindest zum Teil spezielle Waffen der Amöben verantwortlich: Es handelt sich um eine Gruppe von porenbildenden Proteinen, die als Amoebapores bezeichnet werden. Werden Amöben so manipuliert, dass sie deutlich weniger von diesen Proteinen bilden konnten, so ist ihre zellzerstörende Aktivität drastisch reduziert. Im Tiermodell ist ihre Fähigkeit zur Ausbildung von Leberabszessen dann außerdem nahezu aufgehoben.

Wie funktionieren porenbildende Proteine im allgemeinen? "Sie binden an die Zellmembran, dringen in sie ein, lagern sich dann meist zusammen und bilden regelrecht Löcher aus, die nicht selten mit dem Elektronenmikroskop sichtbar gemacht werden können", so Prof. Leippe. Durch diese Löcher werden die Bedingungen im Zellinneren völlig verändert. Wenn die Zelle diese Schäden nicht schnell reparieren kann, dann stirbt sie.

Prof. Leippe und seine Mitarbeiter haben bislang drei Amoebapores isoliert und molekular charakterisiert. Außerdem haben sie ein Modell erstellt, das zeigt, wie diese Proteine eine Membran perforieren. Die Amoebapores sind bisher die einzigen porenbildenden Proteine eines Parasiten, die auf molekularer Ebene charakterisiert wurden.

Solche "Killerproteine" wurden aber bereits bei vielen anderen Organismen gefunden, von Bakterien über Pilze bis zu den Säugetieren. Sogar das Immunsystem des Menschen tötet fremde und virusinfizierte Zellen unter anderem nach eben diesem Prinzip. Bestimmte antimikrobielle und zellzerstörende Proteine, die unlängst in den Abwehrzellen von Säugern entdeckt wurden, sind sogar sehr ähnlich gebaut wie die Amoebapores.

Es sei durchaus denkbar, dass es sich bei den porenbildenden Proteinen der Amöbe um die archaischen Vorfahren einiger Proteine handelt, die im Immunsystem der höher entwickelten Tiere und des Menschen auftreten, so Matthias Leippe. Die Forschung des Würzburger Professors wird unter anderem von der Deutschen Forschungsgemeinschaft gefördert.

Weitere Informationen:
Prof. Dr. Matthias Leippe, Tel. (0931) 31-2151, Fax: (0931) 31-2578, E-Mail: matthias.leippe@mail.uni-wuerzburg.de



Robert Emmerich | idw

Weitere Berichte zu: Amöbe Immunsystem Protein

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Medizin Gesundheit:

nachricht Neue Erkenntnisse zur Schlaganfall-Rehabilitation: Entspannung besser als Laufbandtraining?
19.09.2019 | Universität Greifswald

nachricht Forscher entwickeln "Landkarte" für Krebswachstum
19.09.2019 | Universität Leipzig

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Medizin Gesundheit >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: 'Nanochains' could increase battery capacity, cut charging time

How long the battery of your phone or computer lasts depends on how many lithium ions can be stored in the battery's negative electrode material. If the battery runs out of these ions, it can't generate an electrical current to run a device and ultimately fails.

Materials with a higher lithium ion storage capacity are either too heavy or the wrong shape to replace graphite, the electrode material currently used in...

Im Focus: Nervenzellen feuern Hirntumorzellen zum Wachstum an

Heidelberger Wissenschaftler und Ärzte beschreiben aktuell im Fachjournal „Nature“, wie Nervenzellen des Gehirns mit aggressiven Glioblastomen in Verbindung treten und so das Tumorwachstum fördern / Mechanismus der Tumor-Aktivierung liefert Ansatzpunkte für klinische Studien

Nervenzellen geben ihre Signale über Synapsen – feine Zellausläufer mit Kontaktknöpfchen, die der nächsten Nervenzelle aufliegen – untereinander weiter....

Im Focus: Stevens team closes in on 'holy grail' of room temperature quantum computing chips

Photons interact on chip-based system with unprecedented efficiency

To process information, photons must interact. However, these tiny packets of light want nothing to do with each other, each passing by without altering the...

Im Focus: Happy hour für die zeitaufgelöste Kristallographie

Ein Forschungsteam vom Max-Planck-Institut für Struktur und Dynamik der Materie (MPSD), der Universität Hamburg und dem European Molecular Biology Laboratory (EMBL) hat eine neue Methode entwickelt, um Biomoleküle bei der Arbeit zu beobachten. Sie macht es bedeutend einfacher, enzymatische Reaktionen auszulösen, da hierzu ein Cocktail aus kleinen Flüssigkeitsmengen und Proteinkristallen angewandt wird. Ab dem Zeitpunkt des Mischens werden die Proteinstrukturen in definierten Abständen bestimmt. Mit der dadurch entstehenden Zeitraffersequenz können nun die Bewegungen der biologischen Moleküle abgebildet werden.

Die Funktionen von Biomolekülen werden nicht nur durch ihre molekularen Strukturen, sondern auch durch deren Veränderungen bestimmt. Mittels der...

Im Focus: Happy hour for time-resolved crystallography

Researchers from the Department of Atomically Resolved Dynamics of the Max Planck Institute for the Structure and Dynamics of Matter (MPSD) at the Center for Free-Electron Laser Science in Hamburg, the University of Hamburg and the European Molecular Biology Laboratory (EMBL) outstation in the city have developed a new method to watch biomolecules at work. This method dramatically simplifies starting enzymatic reactions by mixing a cocktail of small amounts of liquids with protein crystals. Determination of the protein structures at different times after mixing can be assembled into a time-lapse sequence that shows the molecular foundations of biology.

The functions of biomolecules are determined by their motions and structural changes. Yet it is a formidable challenge to understand these dynamic motions.

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

92. Neurologie-Kongress: Mehr als 6500 Neurologen in Stuttgart erwartet

20.09.2019 | Veranstaltungen

Frische Ideen zur Mobilität von morgen

20.09.2019 | Veranstaltungen

Thermodynamik – Energien der Zukunft

19.09.2019 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Ferroelektrizität verbessert Perowskit-Solarzellen

20.09.2019 | Energie und Elektrotechnik

HD-Mikroskopie in Millisekunden

20.09.2019 | Biowissenschaften Chemie

Kinobilder aus lebenden Zellen: Forscherteam aus Jena und Bielefeld 
verbessert superauflösende Mikroskopie

20.09.2019 | Medizintechnik

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics