FH Lausitz koordiniert Forschungsprojekt der Deutschen Bundesstiftung Umwelt

Nahezu unerforscht ist ein neues Enzym, das in der Natur vorkommt und von Weißfäulepilzen gebildet wird: Dieses Enzym: Peroxygenase, ist Gegenstand eines umfangreichen Forschungsprojektes, das Partner aus Wissenschaft und Industrie als Projekt der Deutschen Bundesstiftung Umwelt gemeinsam unter Federführung der Fachhochschule Lausitz umsetzen.

Im 28-monatigen und 1,3 Millionen Euro teuren Projekt untersuchen die Forscher der FHL gemeinsam mit Enzymherstellern, wie Weltmarktführer Novozymes A/S aus Dänemark und der Firma JenaBios aus Thüringen, wie das Enzym industriell gewonnen werden kann. Anwender, wie die Chiracon GmbH und die LCG GmbH (ehemals Mikromol) aus Luckenwalde (Brandenburg) erforschen, wie das Enzym in umweltfreundlichen Produktionsprozessen zur Oxyfunktionalisierung (Sauerstoffeinführung) von Spezialchemikalien der chemischen und pharmazeutischen Industrie eingesetzt werden kann. Als wissenschaftliche Partner beschäftigen sich das Internationale Hochschulinstitut Zittau (IHI) und die Fachhochschule Lausitz mit den Grundlagen der Erforschung des Enzymsystems.

Enzyme als Biokatalysatoren

FH Lausitz steuert DBU-Förderprojekt und erforscht Enzyme aus Pilzen

So ein bisschen wie ein weiß-grauer Pfifferling sieht er aus, der Weißfäulepilz, mit dem Professor Dr. Katrin Scheibner und ihr Team in den nächsten Jahren arbeiten werden. Dabei steht nicht der Pilz im Vordergrund, sondern etwas, das er ausscheidet: Ein Enzym. Enzyme sind an allen Stoffwechselvorgängen in und außerhalb von Organismen beteiligt, sie steuern und katalysieren sie – ohne Enzyme könnte weder Nahrung verdaut noch Biomasse zersetzt werden. Weißfäulepilze bilden, wenn sie Holz zersetzen, spezielle ligninolytische Enzyme.

Ein spezieller Enzymtyp – in Anlehnung an P450-Leberenzyme aktuell Peroxygenasen genannt – gehört zu der Biokatalysatorklasse, die spezielle Redoxreaktionen ohne aufwendige Cofaktoren begünstigen. So kann dieses Enzym beispielsweise erstmalig nur mit Wasserstoffperoxid bei der Sauerstoffeinführung in Moleküle mitwirken. Das haben die Wissenschaftler an der FH Lausitz gemeinsam mit dem Internationalen Hochschulinstitut Zittau (IHI) in jahrelangen Forschungsarbeiten herausgefunden. Und: Weder die technische Herstellung noch der industrielle Einsatz dieser neuartigen Enzyme sind grundlegend bekannt.

Deshalb beginnt ab August 2008 ein 28-monatiges Forschungsprojekt, das – wegen seiner wissenschaftlichen und umweltschonenden Bedeutung – von der Deutschen Bundesstiftung Umwelt gefördert wird. Dabei gehört das Vorhaben in den seit 2006 etablierten Förderbereich „ChemBiotec“. Denn mit biochemischen Methoden und deren industrieller „technischer“ Anwendung können Rohstoffe eingespart, durch umweltschonende ersetzt oder neuartige Prozesse in Gang gebracht werden.

Neben Antragstellerin und Projektkoordinatorin Fachhochschule Lausitz sind weitere Projektpartner mit im Boot, darunter der dänische Konzern Novozymes A/S.

Im Labor der Fachhochschule blubbert ein Fermenter vor sich hin. Die braune Biomasse, die zu sehen ist, bildet den Ausgangspunkt der Forschungsarbeiten der FH Lausitz und der Projektpartner. An Wirkung und Herstellung des fermentierten Enzyms – einer pilzlichen Peroxygenase forschen gleich insgesamt sechs Projektpartner aus Industrie und Wissenschaft. Unter anderem soll das Projekt Aufschluss darüber geben, inwiefern das Enzym für die industrielle Anwendungsverfahren geeignet ist.

Chemische Katalysatoren beispielsweise benötigen hohe Drücke und Temperaturen. Die biologischen Enzyme, die in der Natur in dem äußerlich unspektakulären pfifferlingähnlichen Weißfäulepilz zu finden sind, benötigen nur moderate Temperaturen, sind sehr stabil und arbeiten bei normalem Luftdruck. „Nachhaltigkeit ist hier das Stichwort“, erklärt Professor Dr. Katrin Scheibner.

Enzyme sind nahezu überall im Einsatz, so beispielsweise im Waschmittel, deren Wirkstoffe beispielsweise auch vom Weltmarktführer Novozymes stammen. Deshalb hat Novozymes ein großes Interesse daran, von dem Enzym auf molekularbiologischem Wege große Mengen herzustellen und erforscht das Verfahren gemeinsam mit den Projektpartnern, die auch die Gewinnung kleinerer Mengen dieser Enzyme aus weiteren kultivierten Pilzen untersuchen.

Auf der Anwenderseite sind mit der Chiracon GmbH ein kleines und mit der LGC GmbH (ehemals Mikromol), ein großes Unternehmen – beide mit Sitz in Luckenwalde- beteiligt.

Die Chiracon GmbH produziert spezielle chirale Moleküle, die sich spiegelbildlich, aber nicht deckungsgleich, zueinander verhalten. Chiral heißt „Händigkeit“, und wenn man die Stellung der Daumen an den eigenen Händen betrachtet und die Handrücken in einer Richtung ausrichtet, kann man sich auch vorstellen, was es bedeutet. Die Hände sind spiegelbildlich gleich aufgebaut, das heißt, beim Klatschen treffen alle Finger aufeinander – aber sie sind nicht deckungsgleich. Die Chiracon-Forschungsgruppe untersucht, wie diese Enzyme die gezielte Einführung von Sauerstoff bei der Entstehung solcher chiraler Moleküle unterstützen.

Die LGC GmbH ist ein Unternehmen, das Metabolite, Stoffwechselprodukte, herstellt. Diese Metabolite braucht man, um Medikamente, unter anderem auch die Dosierung von Antikrebsmitteln, zu testen. Bislang werden für die Herstellung tierische Zellen aus der Leber von Kaninchen benötigt. „Das Enzym könnte P450-ähnliche Oxyfunktionalisierungen erstmals außerhalb von Zellen ermöglichen und damit ethisch bedenkliche und zeitintensive Tierversuche einsparen“, umreißt Professor Dr. Katrin Scheibner den möglichen Effekt der Forschungsarbeiten.

„Die Enzyme bieten vielseitige, größtenteils noch unerforschte Chancen auch für die Ligninmodifizierung“, erklärt die Professorin, die an der FH Lausitz am Fachbereich Bio- Chemie- Verfahrenstechnik das Fachgebiet Enzymtechnologie lehrt. Sie und ihre Mitarbeiter haben in diesen Tagen kräftig zu tun, denn die Fachhochschule forscht nicht nur sondern koordiniert auch die Arbeiten der Industrie- und Forschungspartner im Projekt in Abstimmung mit dem „ChemBiotech“-Zentralbüro der DBU.