Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Optische Gitter aus Lipiden spüren Proteine auf

01.03.2010
Wissenschaftler des KIT haben ein neues Verfahren entwickelt, um nanostrukturierte Biomaterialien mit optischen Eigenschaften herzustellen.

Mithilfe dieser optischen Gitter, die aus einer Multilage von Lipiden bestehen, lassen sich Proteine nachweisen und dynamische Prozesse wie ihre Bindung und Adhäsion ohne die sonst übliche Farbstoffmarkierung untersuchen. Die Karlsruher Forscher haben die Ergebnisse ihrer Arbeiten nun in der renommierten Zeitschrift "Nature Nanotechnology" veröffentlicht.

Autoren der Publikation sind Forscher der Institute für Nanotechnologie, Angewandte Physik, Mikrostrukturtechnik, des Lichttechnischen Instituts und des DFG-Centrums für Funktionelle Nanostrukturen des KIT: Dr. Steven Lenhert, Falko Brinkmann, Thomas Laue, Dr. Stefan Walheim, Christoph Vannahme, Sönke Klinkhammer, Dr. Miao Xu, Dr. Sylwia Sekula, Dr. Timo Mappes, Professor Thomas Schimmel and Professor Harald Fuchs.

Die Gitter bestehen aus Linien in der Größenordnung der Lichtwellenlänge. Sie brechen das Licht, wobei die Beugungserscheinungen je nach Höhe der Struktur und Brechungsvermögen der Materialien unterschiedlich ausfallen. Als Gittermaterial besitzen Lipide, die strukturellen und funktionellen Komponenten von biologischen Membranen, eine Reihe von Vorteilen, wie Steven Lenhert, jetzt Assistant Professor an der Florida State University, erklärt. Sie sind biokompatibel und eignen sich ideal für Biosensoren sowie Modellmembransysteme. Da sie in Wasser flüssig und zugleich stabil sind, können sie ihre Form dynamisch ändern.

Zur Fertigung der Gitter setzen die Forscher die so genannte Dip-Pen Nanolithographie (DPN®) ein, eine Direktschreibmethode zur Erzeugung von Nanostrukturen. DPN bietet die erforderliche Auflösung, ermöglicht es, die Stärke der Multilage zu steuern sowie mehrere Materialien auf eine Oberfläche zu schreiben (Multiplexing) oder sogar innerhalb eines Gitters zu verbinden, um mehrere Analyten gleichzeitig zu detektieren. Für externe Forschungsvorhaben lässt sich die Technik im Rahmen der "Karlsruhe Nano Micro Facility" (KNMF) nutzen.

Die neuartigen optischen Gitter aus Biomaterialien ermöglichen die Untersuchung von Lipid-Protein-Wechselwirkungen sowie das Studium der Funktion von Liposomen. Denkbar ist darüber hinaus, sie für diagnostische Anwendungen in der Medizin weiterzuentwickeln.

Steven Lenhert, Falko Brinkmann, Thomas Laue, Stefan Walheim, Christoph Vannahme, Soenke Klinkhammer, Miao Xu, Sylwia Sekula, Timo Mappes, Thomas Schimmel and Harald Fuchs: Lipid multilayer gratings. Nature Nanotechnology, published online 28 February 2010 | doi:10.1038/nnano.2010.17

http://www.nature.com/nnano/journal/vaop/ncurrent/full/nnano.2010.17.html

Das Karlsruher Institut für Technologie (KIT) ist eine Körperschaft des öffentlichen Rechts und staatliche Einrichtung des Landes Baden-Württemberg. Es nimmt sowohl die Mission einer Universität als auch die Mission eines nationalen Forschungszentrums in der Helmholtz-Gemeinschaft wahr. Das KIT verfolgt seine Aufgaben im Wissensdreieck Forschung - Lehre - Innovation.

Weiterer Kontakt:

Monika Landgraf
Pressestelle
Tel.: +49 721 608-8126
Fax: +49 721 608-3658
E-Mail: monika.landgraf@kit.edu

Dr. Elisabeth Zuber-Knost | idw
Weitere Informationen:
http://www.kit.edu

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht HD-Mikroskopie in Millisekunden
20.09.2019 | Universität Bielefeld

nachricht Alpenflora im Klimawandel: Pflanzen reagieren mit "Verspätung"
20.09.2019 | Universität Wien

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: 'Nanochains' could increase battery capacity, cut charging time

How long the battery of your phone or computer lasts depends on how many lithium ions can be stored in the battery's negative electrode material. If the battery runs out of these ions, it can't generate an electrical current to run a device and ultimately fails.

Materials with a higher lithium ion storage capacity are either too heavy or the wrong shape to replace graphite, the electrode material currently used in...

Im Focus: Nervenzellen feuern Hirntumorzellen zum Wachstum an

Heidelberger Wissenschaftler und Ärzte beschreiben aktuell im Fachjournal „Nature“, wie Nervenzellen des Gehirns mit aggressiven Glioblastomen in Verbindung treten und so das Tumorwachstum fördern / Mechanismus der Tumor-Aktivierung liefert Ansatzpunkte für klinische Studien

Nervenzellen geben ihre Signale über Synapsen – feine Zellausläufer mit Kontaktknöpfchen, die der nächsten Nervenzelle aufliegen – untereinander weiter....

Im Focus: Stevens team closes in on 'holy grail' of room temperature quantum computing chips

Photons interact on chip-based system with unprecedented efficiency

To process information, photons must interact. However, these tiny packets of light want nothing to do with each other, each passing by without altering the...

Im Focus: Happy hour für die zeitaufgelöste Kristallographie

Ein Forschungsteam vom Max-Planck-Institut für Struktur und Dynamik der Materie (MPSD), der Universität Hamburg und dem European Molecular Biology Laboratory (EMBL) hat eine neue Methode entwickelt, um Biomoleküle bei der Arbeit zu beobachten. Sie macht es bedeutend einfacher, enzymatische Reaktionen auszulösen, da hierzu ein Cocktail aus kleinen Flüssigkeitsmengen und Proteinkristallen angewandt wird. Ab dem Zeitpunkt des Mischens werden die Proteinstrukturen in definierten Abständen bestimmt. Mit der dadurch entstehenden Zeitraffersequenz können nun die Bewegungen der biologischen Moleküle abgebildet werden.

Die Funktionen von Biomolekülen werden nicht nur durch ihre molekularen Strukturen, sondern auch durch deren Veränderungen bestimmt. Mittels der...

Im Focus: Happy hour for time-resolved crystallography

Researchers from the Department of Atomically Resolved Dynamics of the Max Planck Institute for the Structure and Dynamics of Matter (MPSD) at the Center for Free-Electron Laser Science in Hamburg, the University of Hamburg and the European Molecular Biology Laboratory (EMBL) outstation in the city have developed a new method to watch biomolecules at work. This method dramatically simplifies starting enzymatic reactions by mixing a cocktail of small amounts of liquids with protein crystals. Determination of the protein structures at different times after mixing can be assembled into a time-lapse sequence that shows the molecular foundations of biology.

The functions of biomolecules are determined by their motions and structural changes. Yet it is a formidable challenge to understand these dynamic motions.

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

92. Neurologie-Kongress: Mehr als 6500 Neurologen in Stuttgart erwartet

20.09.2019 | Veranstaltungen

Frische Ideen zur Mobilität von morgen

20.09.2019 | Veranstaltungen

Thermodynamik – Energien der Zukunft

19.09.2019 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Ferroelektrizität verbessert Perowskit-Solarzellen

20.09.2019 | Energie und Elektrotechnik

HD-Mikroskopie in Millisekunden

20.09.2019 | Biowissenschaften Chemie

Kinobilder aus lebenden Zellen: Forscherteam aus Jena und Bielefeld 
verbessert superauflösende Mikroskopie

20.09.2019 | Medizintechnik

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics