Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Reißverschluss für Zellmembranen

04.08.2006
Max-Planck-Forscher belegen, dass sich bestimmte Eiweiße in Nervenzellen schnell genug vereinigen, um den Signalaustausch zu ermöglichen

Nervenzellen brauchen nur Millisekunden, um sich zu verständigen. Sie schütten dabei Botenstoffe aus winzigen Vesikeln in die Synapsen aus. Wie sich die Vesikel, die vorher in den Neuronen auf ihren Einsatz warteten, so schnell mit der Zellmembran vereinigen, ist bislang noch nicht völlig geklärt.


Ein Vesikel dockt an der Membran der Nervenzelle an: Die Vierfach-Helix des SNARE-Komplexes, der wie ein biochemischer Reißverschluss wirkt, stellt die Verbindung zwischen den Membranen her. Das Proteine SNAP-25 (grün), das sich zu einem Doppelstrang faltet und das Protein Syntaxin (rot) sind in der Zellmembran verankert. Synaptobrevin (blau) sitzt in der Membran des Vesikels. Bild: MPI für biophysikalische Chemie

Wissenschaftler des Göttinger Max-Planck-Instituts für biophysikalische Chemie haben jetzt aber Belege für einen möglichen Mechanismus gefunden: In einer Art biochemischem Reißverschluss verzahnen sich demnach Proteine auf der Hülle der Vesikel und der Membran der Nervenzellen. Die Göttinger Forscher haben zudem festgestellt, in welcher Richtung sich dieser Reißverschluss zusammenzieht. Nach demselben Prinzip könnten sich auch andere Membranen vereinigen. Zum Beispiel, wenn Proteine vom endoplasmatischen Retikulum, einer zellulären Werkstatt für diverse Biomoleküle, in Vesikeln zum Golgi-Apparat transportiert werden, der die Eiweiße weiterverarbeitet. (Science, 4. August 2006)

Die Biocontainer, die in einer Nervenzellen Botenstoffe in die Kontaktstelle zur Nachbarzelle schütten, ähneln Luftblasen in einem Wasserglas: Die perlen auch zur Oberfläche und kehren dort ihr Inneres nach außen. Die kleinen Bläschen, aus denen Nervenzellen Neurotransmitter in die Synapsen gießen, blubbern jedoch nicht wahllos zur Zelloberfläche, sondern auf Kommando. Das ergibt einen Kalziumüberschuss, der augenblicklich umgesetzt wird. Die Forscher des Max-Planck-Instituts für biophysikalische Chemie könnten jetzt die Debatte beenden, wie sich die Vesikel in wenigen Millisekunden ihres Inhalts entledigen. Als mögliche Akteure in dem Mechanismus gelten schon seit längerem drei Proteine, die Biochemiker als SNARE-Komplex bezeichnen. Eines der Eiweiße sitzt in der Hülle eines Vesikels und zwei in der Membran der Nervenzelle. Kommt das Kalziumsignal, verdrillen sich die drei Proteine zu einem Helixbündel. "Bislang konnten wir nicht simulieren, wie sich die Proteine in Bruchteilen einer Sekunde vereinigen", sagt Dirk Fasshauer, der Leiter der Forschungsgruppe. Die Max-Planck-Forscher sind dabei jetzt einen großen Schritt vorangekommen und liefern so gute Argumente für den biochemischen Reißverschluss. Der war bislang noch umstritten, weil er sich nicht rasch genug schließen ließ.

Das lag, wie die Göttinger Wissenschaftler jetzt herausgefunden haben, aber nicht an dem Mechanismus. Vielmehr hatten sie bei ihren Experimenten Pech: Die zwei Proteine der Zellmembran - Biochemiker nennen sie Syntaxin 1 und SNAP-25 - haben sich vorher schon zu einem Bündel ineinander gedreht. In dieser Spirale soll noch ein Platz frei bleiben, den Synaptobrevin, das Eiweiß der Vesikelmembran, einnehmen kann, sobald das Kalziumsignal kommt. Bislang dauerte dieser Schritt in den Versuchen der Biochemiker jedoch Stunden. Denn das Synaptobrevin musste ein zweites Syntaxinmolekül verdrängen, das sich auf seinen Platz in dem Helixbündel geschoben hatte. Die Max-Planck-Wissenschaftler haben jetzt verhindert, dass sich das zweite Syntaxinproteinen dorthin mogelt, wo das Synaptobrevin hingehört: Sie haben in ihre Versuchslösung ein kurzes Stück des Synaptobrevin gemischt, das als eine Art Platzhalter für das vollständige Molekül diente. Gaben sie nun Synaptobrevin zu ihrem Reaktionsgemisch, ersetzte Synaptobrevin den Platzhalter so schnell, wie es für den Dialog der Nervenzellen nötig ist.

Das klappte jedoch nur, wenn die Wissenschaftler ein bestimmtes Ende des Synaptobrevin als Platzhalter verwendeten und damit auch ein bestimmtes Ende der Spirale blockierten, die Syntaxin 1 und SNAP-25 in der Zellmembran formen. Sie nennen es das C-terminale Ende, weil die Aminosäurenkette hier mit einer Carboxylgruppe endet. Blockierten sie das N-terminale Ende, an dem eine Aminogruppe sitzt, funktionierte der Reißverschluss nicht schnell genug. Damit haben die Biochemiker auch bewiesen, dass sich der Reißverschluss vom N-terminalen zum C-terminalen Ende zusammenzieht. Der Reißverschluss zieht dabei auch die Membranen zueinander. Denn die C-terminalen Enden der Proteine den Membranen zugewandt sind. Lagern sich die Proteine aneinander, rücken daher auch die Membranen zusammen. "Wir verstehen noch nicht genau, wie das Synaptobrevin den Platzhalter verdrängt", sagt Dirk Fasshauer.

Offen ist aber auch noch die Frage, wie der biochemische Reißverschluss in den Nervenzellen selbst funktioniert. So könnte es sein, dass sich nicht nur die beiden Proteine der Zellmembran schon vor dem Kalziumsignal zusammendrehen, sondern auch das Synaptobrevin schon seinen Platz einnimmt. Zumindest teilweise. Dann müsste ein Molekül jedoch dafür sorgen, dass sich die drei Proteine erst nach dem Kalziumsignal völlig ineinander drehen. "Manche Kollegen glauben, dass der Mechanismus nur dann schnell genug ablaufen kann", sagt Fasshauer. Das Molekül, das die Vereinigung der drei Moleküle auf halbem Weg aufhalten könne, sei jedoch noch nicht bekannt. Er favorisiert daher auch eine Version des Reißverschlusses, der nicht schon halb geschlossen auf das Kalziumsignal wartet. "Wir haben jetzt gezeigt, dass sich das Synaptobrevin auch ohne diese Vorbereitung schnell genug an den Komplex der beiden anderen Proteine anlagern kann", so Fasshauer. Möglicherweise muss sogar ein Platzhalter verhindern, dass sich der Reißverschluss vor dem Kalziumsignal zusammenzieht.

Originalveröffentlichung:

Ajaybabu Pobbati, Alexander Stein, Dirk Fasshauer
N- to C-Terminal SNARE Complex Assembly Promotes Rapid Membrane Fusion

Dr. Andreas Trepte | Max-Planck-Gesellschaft
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Bienen brauchen es bunt
20.08.2018 | Julius-Maximilians-Universität Würzburg

nachricht Künstliche Enzyme aus DNA
20.08.2018 | Ruhr-Universität Bochum

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Die Mischung macht‘s: Jülicher Forscher entwickeln schnellladefähige Festkörperbatterie

Mit Festkörperbatterien sind aktuell große Hoffnungen verbunden. Sie enthalten keine flüssigen Teile, die auslaufen oder in Brand geraten könnten. Aus diesem Grund sind sie unempfindlich gegenüber Hitze und gelten als noch deutlich sicherer, zuverlässiger und langlebiger als herkömmliche Lithium-Ionen-Batterien. Jülicher Wissenschaftler haben nun ein neues Konzept vorgestellt, das zehnmal größere Ströme beim Laden und Entladen erlaubt als in der Fachliteratur bislang beschrieben. Die Verbesserung erzielten sie durch eine „clevere“ Materialwahl. Alle Komponenten wurden aus Phosphatverbindungen gefertigt, die chemisch und mechanisch sehr gut zusammenpassen.

Die geringe Stromstärke gilt als einer der Knackpunkte bei der Entwicklung von Festkörperbatterien. Sie führt dazu, dass die Batterien relativ viel Zeit zum...

Im Focus: It’s All in the Mix: Jülich Researchers are Developing Fast-Charging Solid-State Batteries

There are currently great hopes for solid-state batteries. They contain no liquid parts that could leak or catch fire. For this reason, they do not require cooling and are considered to be much safer, more reliable, and longer lasting than traditional lithium-ion batteries. Jülich scientists have now introduced a new concept that allows currents up to ten times greater during charging and discharging than previously described in the literature. The improvement was achieved by a “clever” choice of materials with a focus on consistently good compatibility. All components were made from phosphate compounds, which are well matched both chemically and mechanically.

The low current is considered one of the biggest hurdles in the development of solid-state batteries. It is the reason why the batteries take a relatively long...

Im Focus: Farbeffekte durch transparente Nanostrukturen aus dem 3D-Drucker

Neues Design-Tool erstellt automatisch 3D-Druckvorlagen für Nanostrukturen zur Erzeugung benutzerdefinierter Farben | Wissenschaftler präsentieren ihre Ergebnisse diese Woche auf der angesehenen SIGGRAPH-Konferenz

Die meisten Objekte im Alltag sind mit Hilfe von Pigmenten gefärbt, doch dies hat einige Nachteile: Die Farben können verblassen, künstliche Pigmente sind oft...

Im Focus: Color effects from transparent 3D-printed nanostructures

New design tool automatically creates nanostructure 3D-print templates for user-given colors
Scientists present work at prestigious SIGGRAPH conference

Most of the objects we see are colored by pigments, but using pigments has disadvantages: such colors can fade, industrial pigments are often toxic, and...

Im Focus: Eisen und Titan in der Atmosphäre eines Exoplaneten entdeckt

Forschende der Universitäten Bern und Genf haben erstmals in der Atmosphäre eines Exoplaneten Eisen und Titan nachgewiesen. Die Existenz dieser Elemente in Gasform wurde von einem Team um den Berner Astronomen Kevin Heng theoretisch vorausgesagt und konnte nun von Genfern Astronominnen und Astronomen bestätigt werden.

Planeten in anderen Sonnensystemen, sogenannte Exoplaneten, können sehr nah um ihren Stern kreisen. Wenn dieser Stern viel heisser ist als unsere Sonne, dann...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

LaserForum 2018 thematisiert die 3D-Fertigung von Komponenten

17.08.2018 | Veranstaltungen

Aktuelles aus der Magnetischen Resonanzspektroskopie

16.08.2018 | Veranstaltungen

DFG unterstützt Kongresse und Tagungen - Oktober 2018

16.08.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

IHP-Technologie darf in den Weltraum fliegen

20.08.2018 | Energie und Elektrotechnik

Eröffnung des neuen Produktionsgebäudes bei Heraeus Medical in Wehrheim

20.08.2018 | Unternehmensmeldung

Universum Studie: Internationalität und Praxisbezug sind Erfolgsfaktoren der ISM

20.08.2018 | Unternehmensmeldung

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics