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Ein Schritt der komplizierten Ribosomen-Entstehung im Reagenzglas nachvollzogen

01.06.2006
Heidelberger Forscher Ed Hurt und Thorsten Schäfer aus dem Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg veröffentlichen neue Ergebnisse am 1. Juni 2006 in "Nature"

Bei der Genexpression werden die Gene im Zellkern zur Boten-RNA (mRNA) abgeschrieben. Diese Vorstufen-mRNAs gelangen nach mehreren Reifungsschritten ins Zytoplasma der Zelle, wo sie von den Eiweiß-produzierenden Maschinen, den Ribosomen, zu Proteinen umgesetzt (translatiert) werden. Ribosomen bestehen aus der großen 60S- und kleinen 40S-Untereinheit. Wie die Entstehung der mRNA, läuft die Synthese und der Zusammenbau der Ribosomen im Zellkern ab. Die noch nicht fertigen Vorläufer-Ribosomen gelangen schließlich ins Zytoplasma, um dort endgültig zu den funktionsfähigen 60S- und 40S-Untereinheiten umgebaut zu werden.

Jetzt konnte zum ersten Mal ein einzelner Reifungsschritt der 40S-Untereinheit im Reagenzglas studiert werden, bei dem die kleine ribosomale Untereinheit ihren typischen "Schnabel" entwickelt. Bei der Ausbildung dieses Strukturelements wurde das ribosomale Protein Rps3, das sich in unmittelbarer Nähe zum Schnabel befindet, fest in die kleine Untereinheit eingebaut. Zuständig für den Ablauf der Schnabelbildung zur richtigen Zeit und am richtigen Ort ist die Proteinkinase Hrr25, die mit der sich entwickelnden Prä-40S-Untereinheit assoziiert ist und regulierend in diesen Vorgang eingreift. Warum der Schnabel sich bei der 40S-Untereinheit erst nach dem Transport aus dem Zellkern ins Zytoplasma ausbildet, ist noch nicht klar, aber eine sperrige 40S-Untereinheit mit ausgestelltem Schnabel würde möglicherweise nicht gut durch den Kernporenkanal passen. Die Kernporen in der Kernhülle arbeiten wie Schleusen, durch die alle Transportgüter einschließlich der nicht reifen ribosomalen Untereinheiten auf dem Weg vom Zellkern ins Zytoplasma hindurchtreten müssen.

Der volle Text erscheint am 1. Juni 2006 in "Nature".

Thorsten Schäfer (1), Bohumil Maco (2), Elisabeth Petfalski (3), David Tollervey (3), Bettina Bottcher (4), Ueli Aebi (2) & Ed Hurt (1)

1. Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg, Im Neuenheimer Feld 328, 69120 Heidelberg, Germany
2. M. E. Muller Institute for Structural Biology, Biozentrum, Universität Basel, CH-4056 Basel, Switzerland
3. Wellcome Trust Centre for Cell Biology, University of Edinburgh, Edinburgh EH9 3JR, UK

4. EMBL, Meyerhofstrasse 1, 69117 Heidelberg, Germany

Rückfragen bitte an:
Prof. Dr. Ed Hurt
cg5@ix.urz.uni-heidelberg.de
Dipl.-Biochem. Thorsten Schäfer
Thorsten.Schaefer@urz.uni-heidelberg.de
Rückfragen von Journalisten auch an:
Dr. Michael Schwarz
Pressesprecher der Universität Heidelberg
Tel. 06221 542310, Fax 542317
michael.schwarz@rektorat.uni-heidelberg.de

Dr. Michael Schwarz | idw
Weitere Informationen:
http://www.uni-heidelberg.de

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