Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Tanz der Wassermoleküle in Proteinen in Echtzeit aufgelöst

10.11.2005


Neuer Ansatz ermöglicht bewegte Bilder der Proteinfunktion - RUB-Biophysiker berichten in NATURE


Blick in das aktive Zentrum des Proteins mit der exakten Anordnung der Wassermoleküle. Angezeigt sind die Protonentransferreaktionen
Garzcarek/Gerwert, NATURE



Schon die antiken Griechen ahnten: Wasser ist der Quell des Lebens. Dieser Ahnung gingen die RUB-Biophysiker Dr. Florian Garzcarek und Prof. Dr. Klaus Gerwert in der Nano-Welt der Proteine, den Bausteinen des Lebens, auf den Grund: Sie konnten erstmals zeigen, wie ein Membranprotein gezielt das Zusammenspiel einzelner Wassermoleküle nutzt, um seine Arbeit zu verrichten, nämlich von der Sonne angetrieben Protonen gegen einen äußeren Widerstand zu pumpen. Entgegen der herrschenden Lehrmeinung können Wassermoleküle genau wie Aminosäuren Funktionen in einem Protein übernehmen. "Die katalytische Funktion der Proteine ist essentiell für die Regulierung biologischer Prozesse, und proteingebundenes Wasser spielt dabei eine zentrale Rolle", erklärt Prof. Gerwert. Diese Ergebnisse sind bereits vor dem Druck in der online-Ausgabe von NATURE veroeffentlicht.

... mehr zu:
»Protein »Wassermoleküle


Die "Arme" sind wichtig

So wie bei einem tanzenden Paar die Bewegungen der Arme eine zentrale Rolle spielen, sind die Interaktionen der beiden an dem zentralen Sauerstoff (O) gebundenen Wasserstoffarme (H) wichtig für die Funktion der Wassermoleküle (H2O) im Protein. Ein im Labor von Prof. Gerwert entwickelter, vibrationsspektroskopischer Ansatz erlaubte es den Forschern nun erstmals, die Wasserstoffe einzelner proteingebundener Wasser und ihre vielfältigen Interaktionen während der Katalyse eines Membranproteins in Echtzeit aufzulösen. "Bisher konnte in den Proteinstrukturen nur die Position der Sauerstoffatome des proteingebundenen Wassers aufgelöst werden, nicht aber die der Wasserstoffe und insbesondere nicht deren Dynamik", erläutert Prof. Gerwert. Ohne Kenntnis über die Position und Dynamik der Arme konnte den Wassermolekülen bisher auch keine Funktion zugeordnet werden. "Die Ergebnisse unserer Untersuchungen stellen einen Paradigmenwechsel in der Bedeutung der proteingebundenen Wassermoleküle für die Funktion von Proteinen dar", so Gerwert.

Fortschritt in der Entwicklung medizinischer Wirkstoffe

Auswirkungen könnte die neue Untersuchungsmethode etwa auf die Entwicklung neuer Medikamente haben: Die Rolle der Wassermoleküle wird z.B. in den Modelling Verfahren der Pharmaindustrie, in denen neue Wirkstoffe entwickelt werden, bisher gar nicht oder nur sehr rudimentär berücksichtigt. "Kann man die Rolle Protein-gebundener Wasser in solche Verfahren mit einbeziehen, sollte dies einen erheblichen Fortschritt bei der Entwicklung von neuen Wirkstoffen auslösen", schätzt Prof. Gerwert. Die Vibrationsspektroskopie könne zu einer Schlüsseltechnik im Bereich der System-Biologie werden, da sie die Dynamik der Proteine und ihre Interaktionen in Proteinnetzwerken auflösen kann. Die aktuellen Ergebnisse schlagen darüber hinaus eine Brücke von der Welt der Physiko-Chemiker zu der Welt der Biochemiker: Es zeigt sich, dass die in den physiko-chemischen Systemen entdeckten Eigenschaften der Wasser geschickt von einem Protein genutzt werden, um seine biologische Funktion optimal zu realisieren.

Hintergrund: Bisher nur Standbilder

Die Biowissenschaftler versuchen, ausgehend von Fragestellungen auf der phänomenologischen Ebene, die Prozesse auf der zellulären und schließlich auf der molekularen Ebene zu verstehen. Das ist eine wesentliche Voraussetzung dafür, gezielter in patho-physiologische Prozesse eingreifen zu können. Auf der molekularen Ebene rücken im "postgenomen" Zeitalter funktionstragende Proteine in den Fokus der Forscher. Mit der Röntgenstrukturanalyse kann man ihre dreidimensionale Struktur bestimmen. Um allerdings die Funktion zu verstehen, benötigt man weiterführende Methoden, die eine echte atomare Auflösung liefern. Die Röntgenstrukturanalyse löst in der Regel die Wasserstoffatome nicht auf und liefert den eingefrorenen Grundzustand der Proteine, die Reaktionen der Schlüsselgruppen werden dagegen nicht aufgelöst. "Diese klassischen Methoden liefern bildlich gesprochen einen Schnappschuss von einem kalten Motor, aber nicht aber einen ganzen Film, der den laufenden Motor mit seinen vielen fein aufeinander abgestimmten Bauteilen in Aktion zeigt", so Gerwert. "Für das Verständnis des Zusammenspiels der einzelnen Proteine in den komplexen Signaltransduktions-Netzwerken der Zelle ist aber ueber die Struktur hinaus die Bestimmung der Dynamik der Proteine und ihrer Interaktionen wesentlich." Kommt es zu Störungen in den Signalwegen, beginnt die Zelle unkontrolliert zu wachsen und es bilden sich Krankheiten wie Krebs aus.

Titelaufnahme

Florian Garczarek &Klaus Gerwert: Functional waters in intraprotein proton transfer monitored by FTIR difference spectroscopy. In: Nature; DOI: 10.1038/nature04231

Weitere Informationen

Prof. Dr. Klaus Gerwert, Lehrstuhl für Biophysik der Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, ND 04/596, Tel. 0234/32-24461, Fax: 0234/32-14238, E-Mail: gerwert@bph.rub.de

Dr. Josef König | idw
Weitere Informationen:
http://www.pm.ruhr-uni-bochum.de/pm2005/msg00081.htm

Weitere Berichte zu: Protein Wassermoleküle

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Ein neues Mittel gegen Zöliakie
24.09.2018 | Technische Universität Wien

nachricht Zika und Gelbfieber: Impfstoffe ohne Ei
21.09.2018 | Max-Planck-Institut für Dynamik komplexer technischer Systeme Magdeburg

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Neue Therapien bei Gefäßerkrankungen

Auf der Jahrestagung der Deutschen Gesellschaft für Angiologie (DGA) vom 12. bis 15. September in Münster stellten Gefäßspezialisten aus ganz Deutschland die neuesten Therapien bei Gefäßerkrankungen vor. Vor allem in den Bereichen periphere arterielle Verschlusskrankheit (pAVK) und venöse Verschlusskrankheiten wie die Tiefe Venenthrombose (TVT) gibt gute Neuigkeiten für die Patienten. Viele der 720 Gefäßspezialisten, die an der Jahrestagung teilnahmen, stellten neueste Studienergebnisse vor.

Millionen Menschen leiden in Deutschland unter Gefäßerkrankungen, allein rund fünf Millionen unter der „Schaufensterkrankheit“, medizinisch periphere...

Im Focus: Wie Magnetismus entsteht: Elektronen stärker verbunden als gedacht

Wieso sind manche Metalle magnetisch? Diese einfache Frage ist wissenschaftlich gar nicht so leicht fundiert zu beantworten. Das zeigt eine aktuelle Arbeit von Wissenschaftlern des Forschungszentrums Jülich und der Universität Halle. Den Forschern ist es zum ersten Mal gelungen, in einem magnetischen Material, in diesem Fall Kobalt, die Wechselwirkung zwischen einzelnen Elektronen sichtbar zu machen, die letztlich zur Ausbildung der magnetischen Eigenschaften führt. Damit sind erstmals genaue Einblicke in den elektronischen Ursprung des Magnetismus möglich, die vorher nur auf theoretischem Weg zugänglich waren.

Für ihre Untersuchung nutzten die Forscher ein spezielles Elektronenmikroskop, das das Forschungszentrum Jülich am Elettra-Speicherring im italienischen Triest...

Im Focus: Erstmals gemessen: Wie lange dauert ein Quantensprung?

Mit Hilfe ausgeklügelter Experimente und Berechnungen der TU Wien ist es erstmals gelungen, die Dauer des berühmten photoelektrischen Effekts zu messen.

Es war eines der entscheidenden Experimente für die Quantenphysik: Wenn Licht auf bestimmte Materialien fällt, werden Elektronen aus der Oberfläche...

Im Focus: Scientists present new observations to understand the phase transition in quantum chromodynamics

The building blocks of matter in our universe were formed in the first 10 microseconds of its existence, according to the currently accepted scientific picture. After the Big Bang about 13.7 billion years ago, matter consisted mainly of quarks and gluons, two types of elementary particles whose interactions are governed by quantum chromodynamics (QCD), the theory of strong interaction. In the early universe, these particles moved (nearly) freely in a quark-gluon plasma.

This is a joint press release of University Muenster and Heidelberg as well as the GSI Helmholtzzentrum für Schwerionenforschung in Darmstadt.

Then, in a phase transition, they combined and formed hadrons, among them the building blocks of atomic nuclei, protons and neutrons. In the current issue of...

Im Focus: Der Truck der Zukunft

Lastkraftwagen (Lkw) sind für den Gütertransport auch in den kommenden Jahrzehnten unverzichtbar. Wissenschaftler und Wissenschaftlerinnen der Technischen Universität München (TUM) und ihre Partner haben ein Konzept für den Truck der Zukunft erarbeitet. Dazu zählen die europaweite Zulassung für Lang-Lkw, der Diesel-Hybrid-Antrieb und eine multifunktionale Fahrerkabine.

Laut der Prognose des Bundesministeriums für Verkehr und digitale Infrastruktur wird der Lkw-Güterverkehr bis 2030 im Vergleich zu 2010 um 39 Prozent steigen....

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

4. BF21-Jahrestagung „Car Data – Telematik – Mobilität – Fahrerassistenzsysteme – Autonomes Fahren – eCall – Connected Car“

21.09.2018 | Veranstaltungen

Forum Additive Fertigung: So gelingt der Einstieg in den 3D-Druck

21.09.2018 | Veranstaltungen

12. BusinessForum21-Kongress „Aktives Schadenmanagement"

20.09.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Mit traditionellen Methoden gegen extreme Trockenheit

24.09.2018 | Geowissenschaften

Europäische Spitzenforschung auf der EuMW

24.09.2018 | Messenachrichten

Neue Therapien bei Gefäßerkrankungen

24.09.2018 | Medizintechnik

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics