Neue Erkenntnisse über die infektiöse Struktur eines Pilz Prions

Das Wort “Prion” wurde 1982 von Stanley Prusiner eingeführt, als Abkürzung für „proteinaceous infectious particles“. Es handelt sich dabei um Eiweiße, die zwei verschiedene Formen aufweisen können: eine „normale“, mit einer gebundenen, nicht immer bekannten Funktion, und eine weitere, die pathologische Symptome verursachen kann (etwa die Creutzfeldt-Jakob Krankheit). Alle Spezies haben Prionen, meistens aber mit der „gesunden“ Struktur. Seitdem viele Tiere an BSE (Bovine Spongiforme Encephalopathy) gestorben sind, ist die Proteinfaltung zu einem sehr spannenden Thema geworden. Es reicht nicht mehr aus die Proteine über ihre Aminosäurekette zu definieren, man muss genau auf die Strukturbildung achten…

Zwei Rätsel beschäftigen heute viele Wissenschaftler: einerseits „Wie kann die Struktur eines Prions anormal werden?“, und anderseits, „wie genau sehen diese ‚anormalen Strukturen’ aus?“. Die Antwort auf die erste Frage könnte Lösungen für präventive Maßnahmen gegen diese Krankheiten liefern und die Antwort auf die Zweite könnte Heilungswege für durch Prionen ausgelöste Pathologien aufzeigen.

In der vorletzten Ausgabe des Wissenschaftsblattes Nature vom 9. Juni wurde ein Artikel veröffentlicht, der teilweise Antwort auf die zweite Frage geben könnte. Französische Forscher vom Institut für Biochemie und Zellgenetik (CNRS/Université de Bordeaux II, unter der Leitung von Sven Saupe) haben gemeinsam mit Kollegen vom Salk Institute in San Diego (Roland Riek) und der Eidgenössischen Technischen Hochschule Zürich (Beat Meier) an einem Pilz geforscht, dem Podospora anserina. Dieser Pilz verfügt ebenfalls über Prionen, die jedoch nicht krankheitserregend sind, bekannt als „HET-s“. Es ist von einer „Infektion“ die Rede, wenn ein schlecht gefaltetes Prion die gleiche anormale Faltung bei dem benachbarten Prion verursacht (abhängig davon, ob das entstehende Amyloid, Fibrille, mit einer Krankheit assoziiert wird oder nicht). Dies führt zu einem sogenannten Domino-Effekt. Zu den bekannten Merkmalen dieser anormalen Struktur zählen vorwiegend beta-Faltblatt Strukturen, die an die Stelle der alpha-Helixstruktur treten. Die Forscher haben gemeinsam bestimmte Stellen eines beta-Faltblattes identifiziert, die als eindeutige Merkmale für diese Struktur definiert werden können.

Kontakt: .. Sven Saupe (CNRS / Université de Bordeaux 2)
1 , rue Camille Saint Saens, F-33077 Bordeaux cedex
e-mail: sven.saupe@ibgc.u-bordeaux2.fr
Tel.: +33 5 56 99 90 27
FAx: +33 5 56 99 90 67

Quelle: Nature, 09.06.2005, “Correlation of structural elements and infectivity of the HET-s prion”, vol.435, von Christiane Ritter et al. Pressebericht vom CNRS, am 8. Juni 2005
Redakteur: Jérôme SEGAL, jerome.segal@diplomatie.gouv.fr MOLEKULARBIOLOGIE
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Wissenschaft-Frankreich (Nummer 79, 15.Juni 2005)

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