Proteine angeln

Magnetische Nanostäbe aus Gold und Nickel für die Trennung von Biomolekülen

Stäbchen aus Nickel und Gold – das hört sich nach Modeschmuck an, aber dafür sind die Stäbchen, um die es hier geht, mit ihren etwa 330 Nanometern Durchmesser viel zu klein. Wofür haben Chad A. Mirkin und sein Team von der Northwestern University in Evanston (USA) sich dann die Mühe gemacht, Nickelstäbchen mit Goldenden herzustellen? Für die Biowissenschaften: Die magnetischen Nanostäbe sollen bei der Trennung von Biomolekülen helfen.

Edelmetalle sind dafür bekannt, Biomoleküle mit speziellen Atomgruppierungen spezifisch zu binden. Nickel etwa bindet die Aminosäure Histidin. Die Histidin-Markierung von Proteinen ist eine gängige Methode, um beispielsweise größere Mengen eines Proteins für eine Strukturaufklärung zu gewinnen: Das Gen, das für das gesuchte Protein codiert, wird in einen Mikroorganismus eingeschleust, der das Protein dann herstellt. Zuvor wurde das Gen jedoch so modifiziert, dass dem Protein ein Schwanz aus mehreren Histidin-Bausteinen angehängt wird. Über nickelhaltige Trennsäulen werden die Histidin-markierten Proteine anschließend aus der komplexen Matrix der sonstigen Zellinhaltsstoffe abgetrennt.

Das geht noch eleganter, dachten sich die Evanstoner Forscher – und zwar mit Nickelstrukturen en miniature. Ihre Wahl fiel auf Nanostäbchen, die sich relativ leicht durch die elektrochemische Abscheidung von Nickel in den Poren einer Aluminiumoxid-Membran herstellen lassen. Ebenfalls per Elektroabscheidung erhielten die Nickelstäbchen zwei Enden aus Gold. Diese Goldkappen dienen lediglich als Schutz für den Nickelstab, wenn nach der Elektroabscheidung die als Elektrode benötigte Silberschicht von der Membran weggeätzt wird.

Mit Histidin markierte Proteine binden genauso fest und spezifisch an den Nickelblock der Stäbchen wie an die Nickel-Trennsäulen, haben aber eine Reihe von Vorteilen: Die Stäbe wirken wie ein Gerüst, das eine sehr große Oberfläche für die biospezifischen Erkennungsvorgänge zur Verfügung stellt. Gleichzeitig verhalten sie sich aber wie ein Teil der Flüssigkeit, in der sie entsprechend gleichmäßig verteilt werden können und wesentlich besser für die Proteine zugänglich sind als ein Säulenmaterial. Da die Stäbchen magnetisch sind, können sie zudem durch einen Magneten an der Gefäßwand festgehalten und sehr einfach und effektiv von der Flüssigkeit abgetrennt werden. Eine spezielle Pufferlösung hebt später die Wechselwirkungen zwischen Nickel und Histidin auf und setzt die Proteine wieder frei.

Zusätzlich zum Nickelpart könnten die Schutzkappen aus Gold für eine Bindung von Biomolekülen genutzt werden und den Stäbchen eine weitere Funktionalität verleihen: Gold bindet spezifisch Moleküle, die reich an Thiolgruppen (-SH) sind.

Kontakt: Prof. C. A. Mirkin
Department of Chemistry and Institute for Nanotechnology
Northwestern University
2145 Sheridan Road
Evanston
IL 60208-3113
USA

Tel.: (+1) 847-491-2907
Fax: (+1) 847-467-5123
E-mail: camirkin@chem.northwestern.edu

Angew. Chem. 2004, 116 (23), 3110 – 3112

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