Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Origami der Eiweißstoffe: TUM-Wissenschaftler bestimmen Naturkonstante der Proteinfaltung

09.04.2008
Innerhalb welcher Grenzen von Temperatur und Druck Proteine stabil sind, haben Biochemiker und Biophysiker des Wissenschaftszentrums Weihenstephan der Technischen Universität München (TUM) systematisch bestimmt und dadurch erstmals eine "Naturkonstante" der Proteinfaltung ermittelt.

Ähnlich wie die Elementarladung oder das Planck'sche Wirkungsquantum in der Physik wird die dabei entdeckte Gesetzmäßigkeit in den Biowissenschaften helfen, die dreidimensionale Struktur und Stabilität von Eiweißstoffen zu verstehen und vorherzusagen (Veröffentlichung am 15. April 2008 in den Proceedings of the National Academy of Sciences USA, Bd. 105, Heft 15, S. 5756-5761, Online-Vorabveröffentlichung einsehbar unter http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/0710409105v1).

Proteine sind die Grundlage des Lebens: Sie sorgen als Enzyme für den Stoffwechsel, sie steuern Wachstum und Kommunikation von Zellen und Lebewesen, sie formen Hüllen und Gerüststrukturen, und sie bewirken die Abwehr von Krankheitserregern.

Proteine bestehen aus Ketten von Aminosäuren. Um ihre Funktion ausüben zu können, müssen diese Aminosäureketten in einer bestimmten Weise räumlich gefaltet sein. Bei Hitze oder starkem Druck bricht diese Faltung auf - und damit erlischt die biologische Aktivität. Bei der Konservierung von Lebensmitteln ist das nützlich: Milch und rohes Fleisch werden durch Hitze keimfrei und damit länger haltbar, und einige Lebensmittelunternehmen sterilisieren heute Grapefruitsaft und Kochschinken mit Überdruck.

... mehr zu:
»Protein »Proteinfaltung »Temperatur

In einem Forschungsprojekt der Technischen Universität München haben jetzt der Physiker Prof. Josef Friedrich und der Biochemiker Prof. Arne Skerra zusammen mit ihren Mitarbeitern am Wissenschaftszentrum Weihenstephan grundlegend untersucht, unter welchen Temperatur- und Druckverhältnissen Proteine noch gefaltet sind.

Dazu benutzten die TUM-Forscher eine Art Mini-Hochdruck-Schnellkochtopf, einen Diamanten mit einem winzigen Hohlraum von knapp einem halben Millimeter Durchmesser, in dem sich hohe Drücke einstellen und die Temperatur präzise verändern lassen. Als Untersuchungsobjekt diente ein Protein aus der Klasse der Anticaline, das in seiner kelchförmigen Tasche einen Farbstoff bindet. Entfaltet sich das Protein, wird der Farbstoff freigesetzt und beginnt zu fluoreszieren. Dieses Leuchten in dem winzigen Hohlraum des Diamanten konnten die Wissenschaftler mit einem hochempfindlichen Instrument messen.

Die systematischen Messreihen mit diesem maßgeschneiderten Modellsystem erlaubten fundamentale Einblicke in die Biophysik der Proteinfaltung: Durch mathematische Ableitungen, ausgehend von den Gesetzmäßigkeiten der Thermodynamik, bestimmten die TUM-Forscher erstmals die Naturkonstante der Proteinfaltung.

Sie konnten beweisen, dass sich Proteine nicht nur bei hohen Temperaturen und Drücken, sondern auch bei negativen Temperaturen und - soweit erreichbar -"negativen Drücken" entfalten. Daraus ergab sich die Schlussfolgerung, dass Proteine ganz allgemein innerhalb eines ellipsenförmigen Bereichs des Druck/Temperatur-Diagramms gefaltet sind.

Auch wenn es schon aus früheren Untersuchungen entsprechende Hinweise gab, konnten die Weihenstephaner Wissenschaftler dieses biomolekulare Verhalten erstmals in allgemeiner Form bestätigen und vor allem eine theoretische Begründung dafür liefern, dass es sich zwangsläufig aus der physikalischen Natur der Proteine ergibt.

Langfristig, so glauben die TUM-Forscher, wird diese Entdeckung dabei helfen, das bislang in der Biochemie ungelöste Problem der Proteinfaltung zu knacken. Darüber hinaus ergeben sich mögliche praktische Anwendungen zum Beispiel bei der Stabilisierung von Waschmittel- oder Lebensmittelenzymen bei hohen oder niedrigen Temperaturen, oder bei der Behandlung von Proteinfaltungskrankheiten wie der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, der Alzheimer-Erkrankung oder dem "Rinderwahnsinn" BSE.

Kontakt:
Prof. Dr. Arne Skerra
Lehrstuhl für Biologische Chemie
Technische Universität München
85350 Freising-Weihenstephan
Tel: +49 (0)8161 71-4351
Email: skerra@wzw.tum.de
http://www.wzw.tum.de/bc
Publikation:
Johannes Wiedersich, Simone Köhler, Arne Skerra and Josef Friedrich: "Temperature and pressure dependence of protein stability: The engineered fluorescein-binding lipocalin FluA shows an elliptic phase diagram". Proceedings of the National Academy of Sciences USA, Bd. 105, Heft 15, S. 5756-5761 (Veröffentlichung am 15. April 2008)

/cgi/content/abstract/0710409105v1).

Dr. Ulrich Marsch | idw
Weitere Informationen:
http://www.wzw.tum.de/bc
http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/0710409105v1

Weitere Berichte zu: Protein Proteinfaltung Temperatur

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Lichtgetriebene Nanomotoren - Erfolgreich gekoppelt
28.01.2020 | Ludwig-Maximilians-Universität München

nachricht Warum Gesunde für Kranke so wichtig sind! – Vergleichsstudie geht Fibromyalgie-Syndrom auf den Grund
28.01.2020 | LWL-Universitätsklinikum Bochum der Ruhr-Universität Bochum

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Schnellster hochpräziser 3D-Drucker

3D-Drucker, die im Millimeterbereich und größer drucken, finden derzeit Eingang in die unterschiedlichsten industriellen Produktionsprozesse. Viele Anwendungen benötigen jedoch einen präzisen Druck im Mikrometermaßstab und eine deutlich höhere Druckgeschwindigkeit. Forscherinnen und Forscher des Karlsruher Instituts für Technologie (KIT) haben ein System entwickelt, mit dem sich in bisher noch nicht erreichter Geschwindigkeit hochpräzise, zentimetergroße Objekte mit submikrometergroßen Details drucken lassen. Dieses System präsentieren sie in einem Sonderband der Zeitschrift Advanced Functional Materials. (DOI: 10.1002/adfm.201907795).

Um nicht nur die Geschwindigkeit, sondern auch die Zuverlässigkeit ihres Aufbaus zu demonstrieren, haben die Forscherinnen und Forscher eine 60 Kubikmillimeter...

Im Focus: Wie man ein Bild von einem Lichtpuls macht

Um die Form von Lichtpulsen zu messen, brauchte man bisher komplizierte Messanlagen. Ein Team von MPI Garching, LMU München und TU Wien schafft das nun viel einfacher.

Mit modernen Lasern lassen sich heute extrem kurze Lichtpulse erzeugen, mit denen man dann Materialien untersuchen oder sogar medizinische Diagnosen erstellen...

Im Focus: Ein ultraschnelles Mikroskop für die Quantenwelt

Was in winzigen elektronischen Bauteilen oder in Molekülen geschieht, lässt sich nun auf einige 100 Attosekunden und ein Atom genau filmen

Wie Bauteile für künftige Computer arbeiten, lässt sich jetzt gewissermaßen in HD-Qualität filmen. Manish Garg und Klaus Kern, die am Max-Planck-Institut für...

Im Focus: Integrierte Mikrochips für elektronische Haut

Forscher aus Dresden und Osaka präsentieren das erste vollintegrierte Bauelement aus Magnetsensoren und organischer Elektronik und schaffen eine wichtige Voraussetzung für die Entwicklung von elektronischer Haut.

Die menschliche Haut ist faszinierend und hat viele Funktionen. Eine davon ist der Tastsinn, bei dem vielfältige Informationen aus der Umgebung verarbeitet...

Im Focus: Dresdner Forscher entdecken Mechanismus bei aggressivem Krebs

Enzym blockiert Wächterfunktion gegen unkontrollierte Zellteilung

Wissenschaftler des Universitätsklinikums Carl Gustav Carus Dresden im Nationalen Centrum für Tumorerkrankungen Dresden (NCT/UCC) haben gemeinsam mit einem...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

HDT-Tagung: Sensortechnologien im Automobil

24.01.2020 | Veranstaltungen

Tagung befasst sich mit der Zukunft der Mobilität

22.01.2020 | Veranstaltungen

ENERGIE – Wende. Wandel. Wissen.

22.01.2020 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Lichtgetriebene Nanomotoren - Erfolgreich gekoppelt

28.01.2020 | Biowissenschaften Chemie

Warum Gesunde für Kranke so wichtig sind! – Vergleichsstudie geht Fibromyalgie-Syndrom auf den Grund

28.01.2020 | Biowissenschaften Chemie

Kiss and Run: Wie Zellen ihre Bestandteile trennen und recyceln

28.01.2020 | Biowissenschaften Chemie

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics