Stabile Struktur

Die schadhafte DNA (orangefarben) passt genau in die Bindungstasche des Enzyms. Modell der Molekülstruktur aufgrund von röntgenkristallographischen Daten.<br>(Abbildung: AG Essen)<br>

Die als Photolyasen bezeichneten Enzyme verfügen zum Beispiel über eine vergleichsweise flexible Bindungstasche, in der die fehlerhafte DNA festgehalten wird. Das haben Chemiker und Strukturbiologen aus Marburg und München herausgefunden.

„Unsere Ergebnisse zeigen, dass die untersuchte Enzymklasse einen anderen Zugang zu geschädigter DNA hat“, sagt Stephan Kiontke, Erstautor einer Studie, die am 2. November im Druck erschienen ist. Photolyasen sind Enzyme, die das Erbmolekül DNA reparieren, nachdem es durch ultraviolettes Licht geschädigt wurde.

„Um diese Reparatur durchzuführen, benötigen Photolyasen wiederum blaues Licht“, ergänzt Lars-Oliver Essen, ein Koautor der Studie. Pflanzen und Tiere verfügen hierfür über eine andere Klasse von Photolyasen als die meisten Mikroorganismen. Diese so genannten Klasse-2-Photolyasen sind bislang jedoch kaum untersucht worden – „in der Mehrzahl der Fälle deshalb, weil sie zu instabil für biophysikalische Untersuchungen sind“, wie Essen ausführt.

Die Marburger Wissenschaftler entdeckten in Methanosarcina-Urbakterien ein solches Enzym, dessen Aufbau fast identisch mit dem einer pflanzlichen Klasse-2-Photolyase ist. „Wir konnten anhand dieses wesentlich stabileren Protein erstmals die Struktur eines Angehörigen dieser Enzymklasse bestimmen“, erklärt Essen. „So könnten jetzt Wirkstoffe konzipiert werden, die nur gegen bakterielle oder pilzliche Pflanzenschädlinge gerichtet sind, da viele von ihnen Photolyasen als effektiven Sonnenschutz zum Überleben benötigen.“ Die Forscher führten Röntgenstrukturanalysen und biochemische Untersuchungen durch, durch die sich sowohl der molekulare Aufbau des Enzyms als auch die Bindung der Photolyase an die geschädigte DNA detailliert beschreiben lassen. Die Ergebnisse sind in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „The EMBO Journal“ der Europäischen Organisation für Molekularbiologie nachzulesen.

Originalveröffentlichung: Kiontke et al.: Crystal structures of an archaeal class II DNA photolyase and its complex with UV-damaged duplex DNA, EMBO J. 30 (2011), 4437 – 4449, doi:10.1038/emboj.2011.313

Weitere Informationen:
Ansprechpartner: Professor Dr. Lars-Oliver Essen,
Fachbereich Chemie/Biomedizinisches Forschungszentrum
Tel.: 06421 28-22032
E-Mail: essen@chemie.uni-marburg.de

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