Die komplexe Logistik der Pflanzenzelle

Links: Zelle mit Ankerproteinen im Endoplasmatischen Retikulum (ER, grün) und abbauenden Enzymen in der Vakuole (rot) ohne die Ausbildung von Immunkomplexen zwischen Anker und Rezeptor. Rechts: Die Ausbildung der Immunkomplexe zum „Festhalten“ (Immobilisierung) des Rezeptors (grün) führt zur Überlagerung der Signale von Rezeptor und abbauenden Enzyme (rot) im ER und beweist die Bindung (Überlagerte Signale sind gelb dargestellt). Abbildung: Peter Pimpl/Universität Tübingen

Der Transport von Proteinen ist die Grundlage für Teilung, Wachstum und Differenzierung pflanzlicher Zellen. Zudem dient der Proteintransport auch der Kommunikation der Zellen miteinander, der Verarbeitung von extrazellulären Signalen und er ermöglicht es Pflanzen, auf Umwelteinflüsse und Schädlingsbefall zu reagieren.

Mit einer völlig neuartigen Untersuchungsmethode ist es einer Forschungsgruppe des Zentrums für Molekularbiologie der Pflanzen (ZMBP) der Universität Tübingen gelungen, einen zentralen Bestandteil dieser hochkomplexen Transportprozesse in Pflanzenzellen aufzuklären. Die Ergebnisse wurden am Montag im Fachjournal Nature Plants veröffentlicht, DOI: 10.1038/nplants.2016.17

Ein Teil der Signalverarbeitung in Pflanzenzellen erfolgt durch den Abbau von Proteinen in der zentralen Vakuole, dem größten Organell der Zelle. Um diese Aufgabe erfüllen zu können, muss die Vakuole ständig mit abbauenden Enzymen versorgt werden.

Diese werden zunächst in einem spezialisierten Raum der Zelle, dem endoplasmatischen Retikulum (ER), hergestellt und dann zur Vakuole transportiert. Dieser Transport verläuft über verschiedene Zwischenstationen: den Golgi-Apparat, das trans-Golgi Netzwerk (TGN), und das multivesikuläre, späte Endosom.

Für den Transport dieser abbauenden Enzyme braucht es Rezeptorproteine, die die abbauenden Enzyme erkennen und ihren Transport ermöglichen. Der Forschungsgruppe von Dr. Peter Pimpl aus der Abteilung für Entwicklungsgenetik gelang es nun, diesen Teil des Transportprozesses zu entschlüsseln.

Da solche Prozesse innerhalb von Zellen sehr dynamisch und schnell ablaufen, entwickelte sie eine innovative und zukunftsweisende Methode um die Rezeptorproteine „festzuhalten“. So war es erstmals möglich, quasi in Zeitlupe die Interaktionen der Rezeptoren mit den abbauenden Enzymen in lebenden Zellen zu untersuchen.

Dabei wurde die Bindungsregion der Rezeptoren durch sich selbstausbildende Immunkomplexe festgehalten. Anschließend wurden die Interaktionen mit den Enzymen durch hochauflösende spektromikroskopische Untersuchungen analysiert.

Hierbei zeigte sich, dass die Rezeptoren entgegen früheren Vermutungen nur für den Transport über einen bestimmten Abschnitt bis zum TGN verantwortlich sind, während der Weitertransport zur Vakuole keine Rezeptoren erfordert. Die Tübinger Forscher konnten diese Ergebnisse bestätigen, indem sie zeigten, dass auch Enzyme, die nicht von den Rezeptoren erkannt werden, in die Vakuole transportiert werden, wenn sie direkt in das TGN eingespeist werden.

Publikation:
Künzl, F., Früholz, S., Fäßler, F., Li, B., and Pimpl, P. (2016). Receptor-mediated sorting of soluble vacuolar proteins ends at the trans-Golgi network/early endosome. Nature Plants DOI 10.1038/nplants.2016.17, Advance Online Publication (AOP) on 07 March 2016.

Kontakt
Dr. Peter Pimpl
Universität Tübingen
Zentrum für Molekularbiologie der Pflanzen
Entwicklungsgenetik
Auf der Morgenstelle 32 ∙ 72076 Tübingen
Telefon +49 7071 29-78889
peter.pimpl@zmbp.uni-tuebingen.de

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