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Protein zur chemoenzymatischen Herstellung von L-<i>threo</i>-Hydroxyaspartat

26.06.2007

Die vorliegende Erfindung liefert ein neuartiges Protein, mit dem L-&lt;i&gt;threo&lt;/i&gt;-Hydroxyaspartat chemoenzymatisch und enantiomerenrein aus L-Aspartat hergestellt werden kann.&lt;p&gt; Das natürliche Protein AsnO (Asparaginoxygenase) ist Teil des CDA-Biosynthese-Genclusters in Streptomyces coelicor. AsnO ist eine Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;- und &lt;font face="symbol"&gt;a&lt;/font&gt;-Ketoglutarat-abhängige Hydroxylase. Diese Hydroxylase dient in vivo als Baustein für nicht ribosomal hergestelltes CDA (?Calcium-dependent antibiotic?). Während des Katalysezyklus verbindet diese Klasse von Enzymen den oxidativen Abbau von &lt;font face="symbol"&gt;a&lt;/font&gt;-Ketoglutarat zu Succinat und CO&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt; mit der Hydroxylierung des Substrates (L-Asparagin).&lt;p&gt; Im Wildtyp des AsnO bindet dabei die Seitenkette des Aminosäurerestes Asp-241 an die NH&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;-Gruppe der Carboxamidgruppe von L-Asn.&lt;p&gt; Überraschend wurde gefunden, dass eine gerichtete Mutagenese von Asp-241 zu Asn-241 (D241N) zu einer Bindungsstelle für die Carboxylgruppe einer Aspartat-Seitenkette führt. Durch diese gerichtete Mutagenese ändert sich die Substratspezifität von Asparagin zu Aspartat, und das mutierte Protein überführt Aspartat in Gegenwart von Fe&lt;sup&gt;2+&lt;/sup&gt;- und &lt;font face="symbol"&gt;a&lt;/font&gt;-Ketoglutarat chemoenzymatisch in L-&lt;i&gt;threo&lt;/i&gt;-Hydroxyaspartat. &lt;p&gt; Dabei ist AsnOD241N die erfindungsgemäße Mutante des Wildtyps AsnO.

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