Vom üblichen Weg abgewichen

Die molekularen Vorgänge beim Transfer von elektrischen Ladungen sind grundlegend für die Konzeption von Werkstoffen zur Energieerzeugung und -verteilung. Dass die Natur dabei als Vorbild dienen kann, haben die Gruppen um Prof. Dr. Stefan Weber und Prof. Dr. Thorsten Koslowski vom Institut für Physikalische Chemie der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg festgestellt.

Ihre Ergebnisse haben sie in der renommierten Fachzeitschrift „Angewandte Chemie International Edition“ veröffentlicht. In Zusammenarbeit mit Dr. Kenichi Hitomi und Prof. Dr. Elizabeth D. Getzoff vom Scripps Research Institute in La Jolla/USA untersuchten die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler Proteine aus der Familie der Photolyasen und Cryptochrome, die trotz ähnlicher räumlicher Struktur unterschiedliche Aufgaben erfüllen.

Den Proteinen gemein ist eine Kette von drei aromatischen Aminosäuren, über welche Elektronen von der Oberfläche des Proteins zu einem Kofaktor im Innern „hüpfen“ können. Bei Messungen eines Cryptochroms aus dem Cyanobakterium Synechocystis sp. PCC6803 mit zeitaufgelöster Elektronenspinresonanz-Spektroskopie schlugen die Ladungsträger nicht den üblichen Weg ein. Obwohl die aus vielen anderen untersuchten Proteinen bekannte Aminosäurekette vorhanden war, wurde sie nicht vollständig genutzt. Eine benachbarte Aminosäure bildete das letzte Glied der Kette, obwohl dafür ein größerer Abstand überwunden werden musste.

Mit Hilfe theoretischer Analysen konnten die Forscher das unerwartete Verhalten des Proteins beschreiben und somit verstehen. Die günstigere Orientierung der Kettenglieder im Raum hat größeren Einfluss als bisher vermutet und gleicht den ungünstigen langen Abstand aus. Es hat sich gezeigt, dass viele Einflüsse beim Design eines effektiven Ladungstransferpfads berücksichtigt werden müssen.

Publikation:
Till Biskup, Kenichi Hitomi, Elizabeth D. Getzoff, Sebastian Krapf, Thorsten Koslowski, Erik Schleicher und Stefan Weber, „Unexpected „electron transfer in cryptochrome identified by time-resolved EPR spectroscopy“, Angewandte Chemie International Edition 2011, 50, 12647–12651, http://dx.doi.org/10.1002/anie.201104321 und „Identifikation unerwarteter Elektronentransferpfade im Cryptochrom durch zeitaufgelöste Elektronenspinresonanz-Spektroskopie“, Angewandte 2011, 123, 12858–12862
Kontakt:
Prof. Dr. Stefan Weber
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg
Institut für Physikalische Chemie I
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FAX: +49 (761) 203-6222
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