Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Photosynthese im Röntgenblick

04.11.2014

Neue Technik ermöglicht Analyse von Biomolekülen in naturnaher Form

Die Photosynthese gehört zu den wichtigsten Prozessen der Natur. Der komplexe Vorgang, mit dem alle grünen Pflanzen das Sonnenlicht ernten und dabei den Sauerstoff in unserer Luft erzeugen, ist allerdings bis heute nicht im Detail verstanden. An DESYs Röntgenlichtquelle PETRA III haben Forscher jetzt ein Teilsystem der Photosynthese in einem sehr naturnahen Zustand durchleuchtet.


Die molekulare Struktur des Photosystems II, das sich in der Zellmembran zu Reihen anordnet.

Bild: Martin Bommer/HU Berlin

Die Röntgenuntersuchung des sogenannten Photosystems II enthüllt unter anderem zuvor unbekannte Strukturen, wie die Wissenschaftler um Privatdozentin Dr. Athina Zouni von der Humboldt-Universität (HU) zu Berlin im Fachblatt „Structure" berichten. Die verwendete Technik könnte auch für die Analyse anderer Biomoleküle interessant sein.

Das Photosystem II ist jener Teil der Photosynthese-Maschinerie, der Wasser mit Hilfe von Sonnenlicht in Wasserstoff und Sauerstoff spaltet. Es gehört zu den Membranproteinen, sitzt also in der Zellmembran. Membranproteine sind eine große und wichtige Gruppe von Biomolekülen, die unter anderem für zahlreiche medizinische Fragestellungen von Bedeutung sind.

Um die Struktur von Proteinen zu entschlüsseln, aus der sich Details über die Funktion eines Biomoleküls erkennen lassen, nutzen Forscher die sehr helle und kurzwellige Röntgenstrahlung von PETRA III und ähnlichen Anlagen. Allerdings müssen aus den Biomolekülen dafür zunächst kleine Kristalle gezüchtet werden.

„Denn die Struktur einzelner Moleküle lässt sich auch durch hellstes Röntgenlicht nicht direkt entschlüsseln", erläutert Ko-Autorin und DESY-Forscherin Dr. Anja Burkhardt von der Messstation P11, an der die Versuche stattfanden. „In einem Kristall hingegen ist eine Vielzahl dieser Moleküle hochsymmetrisch angeordnet. Dadurch wird das Signal, das durch Beugung des Röntgenlichts an diesen Molekülen entsteht, verstärkt. Aus den erhaltenen Diffraktionsbildern lässt sich dann die Molekülstruktur errechnen."

Biomoleküle - und insbesondere Membranproteine - lassen sich aber meist nur ungern in Kristallform zwingen, weil es ihrem natürlichen Zustand widerspricht. Die Präparation geeigneter Proben ist daher ein entscheidender Schritt für die gesamte Untersuchung. So muss etwa das Photosystem II zunächst aus der Membran gelöst werden, wo es an zahlreiche kleine Fettmoleküle (Lipide) gebunden ist.

Forscher benutzen dazu spezielle Detergenzien, wie sie prinzipiell etwa auch in Seife vorkommen. Der Haken: Statt von Lipiden sind die Biomoleküle nun von Detergenzien umgeben, was den Kristall unter Umständen schwammig macht und damit die Analyse verschlechtert. „Was wir wollen, ist möglichst viel Natur", betont Zouni. Denn je näher die Proteine im Kristall an ihrem natürlichen Zustand sind, desto besser werden die Ergebnisse.

Der Gruppe um Zouni ist es nun gelungen, Kristalle des Photosystems II zu erzeugen, die gar keine Detergenzien mehr enthalten, so dass darin nahezu der natürliche Zustand der Biomoleküle eingefroren ist. „Der Trick war, ein Detergens zu benutzen, das sich von den Lipiden in Zusammensetzung und Struktur stark unterscheidet", erläutert die Berliner Forscherin.

Vor der Röntgenuntersuchung von Kristallen aus Biomolekülen wird diesen oft ein Teil des Wasser entzogen und durch ein Gefrierschutzmittel ersetzt. Denn die Kristalle werden für gewöhnlich für die Untersuchung tiefgefroren, damit das energiereiche Röntgenlicht ihnen nicht so schnell schadet, und dabei möchten die Forscher Eisbildung vermeiden. „Die Dehydratisierung hat in unserem Fall den Proben nicht nur das Wasser entzogen, sondern auch komplett das Detergens, das haben wir nicht erwartet", berichtet Zouni. „Was wir dadurch erhalten haben, sind sehr naturnahe Proben, wie sie noch keiner zuvor vorgestellt hat."

Dadurch stieg die räumliche Auflösung in dieser Untersuchung von 0,6 Nanometern (millionstel Millimetern) auf 0,244 Nanometer. Das ist zwar nicht die höchste bislang erreichte Auflösung, mit der das Photosystem II untersucht wurde, aber die Analyse zeigt, dass die Proteine des Photosystems II im Kristall in paarweisen Reihen angeordnet sind, wie es auch in der natürlichen Umgebung der Fall ist.

Elektronenmikroskopische Untersuchungen der Gruppe um Prof. Egbert Boekema an der Universität Groningen in den Niederlanden hatten bereits diese kristallähnliche Anordnungen des Photosystems II in der natürlichen Membran gezeigt - wie eine Art winzige Solarzellen. Die Elektronenmikroskopie konnte durch ihre direkte Beobachtung der natürlichen Membran die großen Zusammenhänge besser erkennen, die Röntgenkristallographie kann jedoch kleinste strukturelle Details aufzeigen.

„Wir haben die Strukturdaten über Aufnahmen aus dem Elektronenmikroskop gelegt - das passte genau", sagt Zouni. Die Untersuchung enthüllte auch Strukturen, die zuvor nicht sichtbar waren. „Wir können genau sehen, wo sich die Verbindungen zu den Lipiden befinden", berichtet die Forscherin. Je mehr die Wissenschaftler über das Photosystem II erfahren, desto besser verstehen sie seine genaue Funktionsweise.

Das Verfahren mit einem andersartigen Detergens ist jedoch nicht nur für das Photosystem II interessant. „Die Methode kommt potenziell für eine Menge Membranproteine infrage", betont Zouni. Auf diese Weise könnten sich viele Biomoleküle künftig in einem naturähnlicheren Zustand untersuchen lassen als bisher.

Das Deutsche Elektronen-Synchrotron DESY ist das führende deutsche Beschleunigerzentrum und eines der führenden weltweit. DESY ist Mitglied der Helmholtz-Gemeinschaft und wird zu 90 Prozent vom BMBF und zu 10 Prozent von den Ländern Hamburg und Brandenburg finanziert. An seinen Standorten in Hamburg und Zeuthen bei Berlin entwickelt, baut und betreibt DESY große Teilchenbeschleuniger und erforscht damit die Struktur der Materie. Die Kombination von Forschung mit Photonen und Teilchenphysik bei DESY ist einmalig in Europa.

Originalveröffentlichung:
„Native-like Photosystem II Superstructure at 2.44 A Resolution through Detergent Extraction from the Protein Crystal”; Julia Hellmich, Martin Bommer et al.; "Structure", 2014; DOI: 10.1016/j.str.2014.09.007


Weitere Informationen:

http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2014.09.007  - Originalveröffentlichung

Dr. Thomas Zoufal | idw - Informationsdienst Wissenschaft
Weitere Informationen:
http://www.desy.de/

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Physik Astronomie:

nachricht Vorstoß ins Innere der Atome
23.02.2018 | Max-Planck-Institut für Quantenoptik

nachricht Quanten-Wiederkehr: Alles wird wieder wie früher
23.02.2018 | Technische Universität Wien

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Physik Astronomie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Vorstoß ins Innere der Atome

Mit Hilfe einer neuen Lasertechnologie haben es Physiker vom Labor für Attosekundenphysik der LMU und des MPQ geschafft, Attosekunden-Lichtblitze mit hoher Intensität und Photonenenergie zu produzieren. Damit konnten sie erstmals die Interaktion mehrere Photonen in einem Attosekundenpuls mit Elektronen aus einer inneren atomaren Schale beobachten konnten.

Wer die ultraschnelle Bewegung von Elektronen in inneren atomaren Schalen beobachten möchte, der benötigt ultrakurze und intensive Lichtblitze bei genügend...

Im Focus: Attoseconds break into atomic interior

A newly developed laser technology has enabled physicists in the Laboratory for Attosecond Physics (jointly run by LMU Munich and the Max Planck Institute of Quantum Optics) to generate attosecond bursts of high-energy photons of unprecedented intensity. This has made it possible to observe the interaction of multiple photons in a single such pulse with electrons in the inner orbital shell of an atom.

In order to observe the ultrafast electron motion in the inner shells of atoms with short light pulses, the pulses must not only be ultrashort, but very...

Im Focus: Good vibrations feel the force

Eine Gruppe von Forschern um Andrea Cavalleri am Max-Planck-Institut für Struktur und Dynamik der Materie (MPSD) in Hamburg hat eine Methode demonstriert, die es erlaubt die interatomaren Kräfte eines Festkörpers detailliert auszumessen. Ihr Artikel Probing the Interatomic Potential of Solids by Strong-Field Nonlinear Phononics, nun online in Nature veröffentlich, erläutert, wie Terahertz-Laserpulse die Atome eines Festkörpers zu extrem hohen Auslenkungen treiben können.

Die zeitaufgelöste Messung der sehr unkonventionellen atomaren Bewegungen, die einer Anregung mit extrem starken Lichtpulsen folgen, ermöglichte es der...

Im Focus: Good vibrations feel the force

A group of researchers led by Andrea Cavalleri at the Max Planck Institute for Structure and Dynamics of Matter (MPSD) in Hamburg has demonstrated a new method enabling precise measurements of the interatomic forces that hold crystalline solids together. The paper Probing the Interatomic Potential of Solids by Strong-Field Nonlinear Phononics, published online in Nature, explains how a terahertz-frequency laser pulse can drive very large deformations of the crystal.

By measuring the highly unusual atomic trajectories under extreme electromagnetic transients, the MPSD group could reconstruct how rigid the atomic bonds are...

Im Focus: Verlässliche Quantencomputer entwickeln

Internationalem Forschungsteam gelingt wichtiger Schritt auf dem Weg zur Lösung von Zertifizierungsproblemen

Quantencomputer sollen künftig algorithmische Probleme lösen, die selbst die größten klassischen Superrechner überfordern. Doch wie lässt sich prüfen, dass der...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

Von festen Körpern und Philosophen

23.02.2018 | Veranstaltungen

Spannungsfeld Elektromobilität

23.02.2018 | Veranstaltungen

DFG unterstützt Kongresse und Tagungen - April 2018

21.02.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Vorstoß ins Innere der Atome

23.02.2018 | Physik Astronomie

Wirt oder Gast? Proteomik gibt neue Aufschlüsse über Reaktion von Rifforganismen auf Umweltstress

23.02.2018 | Biowissenschaften Chemie

Wie Zellen unterschiedlich auf Stress reagieren

23.02.2018 | Biowissenschaften Chemie

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics