Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Mit molekularen „Klebern“ gegen krankmachende Enzyme

21.06.2012
Mainzer Wissenschaftler haben einen neuen Angriffspunkt zur Blockierung des Eiweiß-spaltenden Enzyms Taspase1 identifiziert.

Dabei spielt das „Aneinanderkleben“ einzelner Taspase1-Enzyme eine zentrale Rolle, um deren tumorfördernde Eigenschaften zu verhindern. Taspase1 ist beispielsweise in Krebszellen von Patienten mit Kopf-Hals-Tumoren vermehrt vorhanden, spielt aber auch bei Leukämien und anderen soliden Krebsarten eine Rolle.

Die Ergebnisse der von Univ.-Prof. Dr. Roland Stauber an der Hals-, Nasen-, Ohren-Klinik und Poliklinik der Universitätsmedizin Mainz durchgeführten Studie sind kürzlich in der Fachzeitschrift „The FASEB Journal“ (Bier et al., 2012) erschienen.

Eiweiß-spaltende Enzyme, so genannte Proteasen, spielen nicht nur bei wichtigen Prozessen im gesunden Körper – wie beispielsweise der Blutgerinnung – sondern auch bei Erkrankungen wie Krebs, Alzheimer und Infektionskrankheiten eine zentrale Rolle. Gegen einige dieser „krankmachenden" Enzyme gibt es bereits Wirkstoffe, die mit unterschiedlichem Erfolg in der Klinik eingesetzt werden. Ein Vertreter aus dieser Eiweißfamilie – die Protease Taspase1 – bereitet den Forschern jedoch besonderes Kopfzerbrechen. „Derzeit gibt es noch kein Medikament, welches in der Lage ist, Taspase1 zu inhibieren. Auch fehlten über die genaue Funktion dieses Enzyms bisher detaillierte Erkenntnisse“, so Professor Stauber.

Bereits vor fast 10 Jahren fanden die Forscher erste Hinweise darauf, dass Taspase1 in Krebszellen von Patienten mit Kopf-Hals-Tumoren vermehrt vorhanden ist. Damals war nicht bekannt, welche Rolle diese Protease spielt, und wie sie in Tumorzellen funktioniert. Neue Erkenntnisse belegen die Bedeutung von Taspase1 neben Leukämien auch für andere solide Krebsarten. Dabei scheint Taspase1 durch die Spaltung verschiedener anderer Eiweiße Kontrollmechanismen gesunder Zellen außer Kraft zu setzen und somit die Krebsentstehung entscheidend zu begünstigen. Nach umfangreichen Forschungsarbeiten, welche unter anderem durch die Stiftung Tumorforschung Kopf-Hals, die Deutsche Krebshilfe, die Thyssen Stiftung sowie inneruniversitäre Mittel unterstützt wurden, gelang es den Forschern, neue Einsichten in die genaue Funktionsweise dieses Enzyms zu gewinnen.

„Bisher hat man angenommen, dass zwei Taspase1-Enzyme zusammenkommen müssen, um aktiv zu werden und andere Eiweiße in Zellen zu spalten“, erklärt Professor Stauber. „Unsere Arbeiten deuten nicht nur darauf hin, dass bereits ein Taspase1-Molekül ausreicht, sondern dass wir umgekehrt durch das ‚Aneinanderkleben’ zweier Taspase1-Enzyme sogar deren tumorfördernde Eigenschaften blockieren können.“

Damit haben die Mainzer Wissenschaftler einen völlig neuen Angriffspunkt zur Entwicklung möglicher Wirkstoffe gegen Taspase1 aufgedeckt. „Wir sind nun auf der Suche nach chemischen Substanzen, die als molekulare Taspase1-‚Klebstoffe’ wirken.“, so Professor Stauber weiter. Im Rahmen der Initiative „Chemische BioMedizin“ setzen die Forscher dabei auf den Reichtum von Mutter Natur. „Naturstoffe aus Pilzen und marinen Schwämmen stellen eine besondere Quelle möglicher neuer Wirkstoffe dar. Die Evolution hat die chemischen Stoffe in lebenden Organismen gleichsam bereits vorgetestet, so dass wir vergleichsweise reelle Chancen haben, geeignete Stoffe zu finden“, beschreibt Professor Stauber die nächsten Schritte. „Bei dieser Suche nach der ,Stecknadel im Heuhaufen’ ist die Robotik-Plattform des Mainz Screening Center eine wertvolle Hilfe.“

Originalveröffentlichung
Bier, C., Knauer, S. K., Wünsch, D., Kunst, L., Scheiding, S., Kaiser, M., Ottmann, C., Kramer, O. H., and Stauber, R. H. (2012). Allosteric inhibition of Taspase1's pathobiological activity by enforced dimerization in vivo. The FASEB J. fj.11-202432.

Kontakt
Univ.-Prof. Dr. Roland H. Stauber, Molekulare und Zelluläre Onkologie/Mainz Screening Center
Hals-, Nasen-, Ohren-Klinik und Poliklinik – Plastische Operationen
Universitätsmedizin der Johannes Gutenberg-Universität Mainz
Langenbeckstr. 1, 55131 Mainz, Telefon: 06131 17-7002 / 6030, Fax: 06131 17-6671;
E-Mail: roland.stauber@unimedizin-mainz.de

Pressekontakt
Barbara Reinke, Stabstelle Kommunikation und Presse Universitätsmedizin Mainz,
Telefon 06131 17-7428, Fax 06131 17-3496, E-Mail: pr@unimedizin-mainz.de

Über die Universitätsmedizin der Johannes Gutenberg-Universität Mainz
Die Universitätsmedizin der Johannes Gutenberg-Universität Mainz ist die einzige Einrichtung dieser Art in Rheinland-Pfalz. Mehr als 60 Kliniken, Institute und Abteilungen gehören zur Universitätsmedizin Mainz. Mit der Krankenversorgung untrennbar verbunden sind Forschung und Lehre. Rund 3.500 Studierende der Medizin und Zahnmedizin werden in Mainz kontinuierlich ausgebildet.

Dr. Renée Dillinger-Reiter | idw
Weitere Informationen:
http://www.unimedizin-mainz.de

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Medizin Gesundheit:

nachricht Verschwindende Äderchen: Diabetes schädigt kleine Blutgefäße am Herz und erhöht das Infarkt-Risiko
23.03.2017 | Technische Universität München

nachricht Ein Knebel für die Anstandsdame führt zu Chaos in Krebszellen
22.03.2017 | Wilhelm Sander-Stiftung

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Medizin Gesundheit >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Im Focus: Giant Magnetic Fields in the Universe

Astronomers from Bonn and Tautenburg in Thuringia (Germany) used the 100-m radio telescope at Effelsberg to observe several galaxy clusters. At the edges of these large accumulations of dark matter, stellar systems (galaxies), hot gas, and charged particles, they found magnetic fields that are exceptionally ordered over distances of many million light years. This makes them the most extended magnetic fields in the universe known so far.

The results will be published on March 22 in the journal „Astronomy & Astrophysics“.

Galaxy clusters are the largest gravitationally bound structures in the universe. With a typical extent of about 10 million light years, i.e. 100 times the...

Im Focus: Auf der Spur des linearen Ubiquitins

Eine neue Methode ermöglicht es, den Geheimcode linearer Ubiquitin-Ketten zu entschlüsseln. Forscher der Goethe-Universität berichten darüber in der aktuellen Ausgabe von "nature methods", zusammen mit Partnern der Universität Tübingen, der Queen Mary University und des Francis Crick Institute in London.

Ubiquitin ist ein kleines Molekül, das im Körper an andere Proteine angehängt wird und so deren Funktion kontrollieren und verändern kann. Die Anheftung...

Im Focus: Tracing down linear ubiquitination

Researchers at the Goethe University Frankfurt, together with partners from the University of Tübingen in Germany and Queen Mary University as well as Francis Crick Institute from London (UK) have developed a novel technology to decipher the secret ubiquitin code.

Ubiquitin is a small protein that can be linked to other cellular proteins, thereby controlling and modulating their functions. The attachment occurs in many...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungen

Die „Panama Papers“ aus Programmierersicht

22.03.2017 | Veranstaltungen

Über Raum, Zeit und Materie

22.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Besser lernen dank Zink?

23.03.2017 | Biowissenschaften Chemie

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungsnachrichten

Innenraum-Ortung für dynamische Umgebungen

23.03.2017 | Architektur Bauwesen