Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Auf den Spuren der zellulären Sortiermaschine - LMU-Professor erzielt Durchbruch in Proteinforschung

05.05.2006


Professor Roland Beckmann hat einen Ruf an die Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München angenommen. Seit diesem Monat leitet er am Genzentrum eine Gruppe, die sich mit "Molecular machines in protein targeting and translocation" beschäftigen wird. Das ist der zielgerichtete Transport von zellulären Proteinen, die in oder durch Membrane geschleust werden müssen, um an ihren Bestimmungsort zu gelangen. Dieser hochkomplexe Vorgang ist in Bakterien und auch den Zellen höherer Lebewesen essentiell. An der Proteinsortierung sind Moleküle und Molekülkomplexe beteiligt, wobei zu einem besonders kritischen Zeitpunkt die Hauptakteure den so genannten "docking complex" bilden. Wie in der aktuellen Ausgabe des Fachmagazins Science berichtet, konnte Beckmann jetzt den Aufbau dieser Schlüsselstruktur zusammen mit seinem Team an der Charité der Humboldt-Universität Berlin, wo er bis zu seinem Wechsel an die LMU tätig war, aufklären. Ebenfalls beteiligt waren Forscher der Universität Heidelberg, des Max-Planck-Instituts für Molekulargenetik in Berlin sowie der University of Manchester, UK. "In München werde ich auch weiterhin an einem genaueren Verständnis der Proteinsortierung arbeiten", so Beckmann. "Dabei wird die Zusammenarbeit mit anderen Gruppen am Genzentrum, die ebenfalls an molekularen Maschinen arbeiten, besonders wichtig sein."



Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger der Zelle. Ihr Aufbau ist in den Genen, also bestimmten Abschnitten des Erbmoleküls DNA, festgelegt. Ihre Aufgaben können sie oft aber erst erfüllen, wenn sie in zelluläre Membranen eingebracht oder durch Membrane transportiert wurden. Die dafür nötige, so genannte Proteinsortierung ist sogar so wichtig, dass der in Deutschland geborene Biologe Günter Blobel - in dessen New Yorker Labor Beckmann später Postdoktorand war - für seine Arbeiten auf dem Gebiet 1999 den Nobelpreis für Medizin erhielt. Er hatte unter anderem entdeckt, dass Proteine, die sortiert werden müssen, eine bestimmte Signalsequenz tragen. Bei höheren Lebewesen beispielsweise findet sich diese Sequenz bei bis zu einem Drittel der verschiedenen Proteine und ist auch dann schon vorhanden, wenn das Protein noch nicht fertig synthetisiert ist. Die Signalsequenz kann also schon abgelesen werden, wenn das betreffende Protein noch mit einem Ribosom, also einer der zellulären Produktionsstätten für Proteine, verbunden ist.

... mehr zu:
»Membran »Protein »Ribosom »SRP »Translokon


Zu diesem Zeitpunkt wird die Signalsequenz dann von einem Molekülkomplex, dem SRP oder "Signal Recognition Particle" erkannt, der sich anheftet. Das hat zunächst vor allem einen Effekt: Die Proteinsynthese geht nicht weiter. Ribosom und Protein bleiben aber verbunden und werden von dem SRP gemeinsam zu einer zellulären Membran transportiert. Bei Bakterien ist dies die äußere Plasmamembran, bei höheren Lebewesen ist es die Membran des Endoplasmatischen Retikulums, des so genannten ER. Diese Struktur ist für die weitere Verteilung und auch den Transport der Proteine aus der Zelle heraus zuständig. In all diesen Membranen finden sich Kanäle, die Translokons. Sie schleusen die Proteine von einer Seite der Membran zur anderen. Doch damit das Translokon aktiv werden kann, muss noch ein weiterer Akteur ins Spiel kommen: der ebenfalls membrangebundene SRP-Rezeptor, kurz SR. Er vermittelt die reibungslose Übergabe des Ribosom-Protein-Komplexes vom SRP an das Translokon. Dort wird das Protein dann fertig synthetisiert und gleichzeitig mit Hilfe des Translokon-Kanals in oder durch die Membran geschleust.

"Auf lange Sicht wollen wir die gesamte Proteinsortierung auf struktureller Ebene in Bakterien und höheren Organismen verstehen", so Beckmann. "Deshalb sehen wir uns die komplexen molekularen Maschinen an, die diesen Prozess ermöglichen." In vorangegangenen Arbeiten konnte er die Strukturen einiger an der Proteinsortierung beteiligter Komplexe aufklären. In der jetzt aber vorliegenden Arbeit zeigen er und sein Team, wie einige der wichtigsten Interaktionen ablaufen. Der "docking complex" besteht aus Ribosom samt Protein, dem SRP sowie zugehörigem Rezeptor in der Membran nahe einem Translokon. Die Arbeit zeigt, dass sich durch die Interaktionen dieser Komponenten die Position des SRP verändert - und dadurch am Ribosom eine Bindestelle für das Translokon frei zugänglich wird. Das ist der Beginn der Übertragung des Ribosom-Protein-Komplexes. Vermutlich beginnt die Proteinsynthese aber erst dann wieder, wenn dieser Prozess vollständig abgeschlossen ist.

Die Forscher konnten sogar im Detail zeigen, dass der Rezeptor SR gleichzeitig an SRP und an das Ribosom bindet, was dann die Ablösung von SRP bewirkt. Erst danach kann auch das Translokon an das Ribosom binden. Die Bindestelle ist sogar schon bekannt: Sie wird auch von anderen Faktoren genutzt, etwa um mit Proteinen während ihrer Synthese zu interagieren. Für die vollständige Übergabe des Ribosoms samt Protein an das Translokon müssen dann in weiteren Schritten andere Bindestellen zugänglich gemacht werden. Alle Interaktionen zusammengenommen bringen das Translokon wohl nahe genug an das Ribosom, um den Transfer abzuschließen. Fraglich ist jetzt noch, wie das Translokon bewirkt, dass die Signalsequenz ebenfalls übertragen wird, was nötig ist, weil nur so das Protein in den Kanal "eingefädelt" werden kann. "Wir werden uns daneben aber auch der Frage widmen, wie die Ablösung von SRP und seinem Rezeptor erfolgt", so Beckmann. "Wir werden uns auch mit der Struktur des aktiven Translokons beschäftigen, und andere Faktoren untersuchen, die mit Proteinen während ihrer Synthese interagieren." (suwe)

Publikation:
"Signal Recognition Particle Receptor Exposes the Ribosomal Translocon Binding Site", Mario Halic, Marco Gartmann, Oliver Schlenker, Thorsten Mielke, Martin R. Pool, Irmgard Sinning, Roland Beckmann,
Science, 5. Mai 2006

Ansprechpartner:
Prof. Dr. Roland Beckmann
Genzentrum der LMU
Tel.: 089-2180-76900
Fax: 089-2180-76999
E-mail: beckmann@lmb.uni-muenchen.de

Luise Dirscherl | idw
Weitere Informationen:
http://www.uni-muenchen.de/

Weitere Berichte zu: Membran Protein Ribosom SRP Translokon

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Medizin Gesundheit:

nachricht Tollwutviren zeigen Verschaltungen im gläsernen Gehirn
19.01.2017 | Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn

nachricht Sicher und gesund arbeiten mit Datenbrillen
13.01.2017 | Bundesanstalt für Arbeitsschutz und Arbeitsmedizin

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Medizin Gesundheit >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Innovatives Hochleistungsmaterial: Biofasern aus Florfliegenseide

Neuartige Biofasern aus einem Seidenprotein der Florfliege werden am Fraunhofer-Institut für Angewandte Polymerforschung IAP gemeinsam mit der Firma AMSilk GmbH entwickelt. Die Forscher arbeiten daran, das Protein in großen Mengen biotechnologisch herzustellen. Als hochgradig biegesteife Faser soll das Material künftig zum Beispiel in Leichtbaukunststoffen für die Verkehrstechnik eingesetzt werden. Im Bereich Medizintechnik sind beispielsweise biokompatible Seidenbeschichtungen von Implantaten denkbar. Ein erstes Materialmuster präsentiert das Fraunhofer IAP auf der Internationalen Grünen Woche in Berlin vom 20.1. bis 29.1.2017 in Halle 4.2 am Stand 212.

Zum Schutz des Nachwuchses vor bodennahen Fressfeinden lagern Florfliegen ihre Eier auf der Unterseite von Blättern ab – auf der Spitze von stabilen seidenen...

Im Focus: Verkehrsstau im Nichts

Konstanzer Physiker verbuchen neue Erfolge bei der Vermessung des Quanten-Vakuums

An der Universität Konstanz ist ein weiterer bedeutender Schritt hin zu einem völlig neuen experimentellen Zugang zur Quantenphysik gelungen. Das Team um Prof....

Im Focus: Traffic jam in empty space

New success for Konstanz physicists in studying the quantum vacuum

An important step towards a completely new experimental access to quantum physics has been made at University of Konstanz. The team of scientists headed by...

Im Focus: Textiler Hochwasserschutz erhöht Sicherheit

Wissenschaftler der TU Chemnitz präsentieren im Februar und März 2017 ein neues temporäres System zum Schutz gegen Hochwasser auf Baumessen in Chemnitz und Dresden

Auch die jüngsten Hochwasserereignisse zeigen, dass vielerorts das natürliche Rückhaltepotential von Uferbereichen schnell erschöpft ist und angrenzende...

Im Focus: Wie Darmbakterien krank machen

HZI-Forscher entschlüsseln Infektionsmechanismen von Yersinien und Immunantworten des Wirts

Yersinien verursachen schwere Darminfektionen. Um ihre Infektionsmechanismen besser zu verstehen, werden Studien mit dem Modellorganismus Yersinia...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Mittelstand 4.0 – Mehrwerte durch Digitalisierung: Hintergründe, Beispiele, Lösungen

20.01.2017 | Veranstaltungen

Nachhaltige Wassernutzung in der Landwirtschaft Osteuropas und Zentralasiens

19.01.2017 | Veranstaltungen

Künftige Rohstoffexperten aus aller Welt in Freiberg zur Winterschule

18.01.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

21.500 Euro für eine grüne Zukunft – Unserer Umwelt zuliebe

20.01.2017 | Unternehmensmeldung

innovations-report im Interview mit Rolf-Dieter Lafrenz, Gründer und Geschäftsführer der Hamburger Start ups Cargonexx

20.01.2017 | Unternehmensmeldung

Niederlande: Intelligente Lösungen für Bahn und Stahlindustrie werden gefördert

20.01.2017 | Förderungen Preise