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Alzheimer im Entstehungsprozess gestoppt

03.02.2003


Durch Behinderung der Protein-Fehlfaltung unterbleibt Plaques-Bildung



Erstmals ist es Forschern des Scripps Research Institute in San Diego gelungen, die falsche Faltung von Proteinen wie sie für Alzheimer, Parkinson und die Creutzfeld-Jakob-Krankheit typisch sind, zu stoppen. Sind diese Hirneiweiße falsch gefaltet, können diese Proteine verklumpen und Plaques bilden. Jeffrey W. Kelly glückte mit einem kleinen Molekül der Stopp der Fehlfaltung von Transthyretin und damit die folgende Verklumpung zu Amyloid-Fibrillen, die zu gefürchteten Plaques im Nerven- und Muskelgewebe führen.



Transthyretin wird von der Leber in den Blutstrom sekretiert und transportiert Schilddrüsenhormone und Vitamin A. Für gewöhnlich zirkuliert es im Blut als aktives "Tetramer", aufgebaut aus vier Proteinen. Kommt es allerdings aufgrund einer Genmutation einer der Untereinheiten zu einer falschen Struktur, bricht der Komplex auseinander. Die Untereinheiten falten sich falsch und organisieren sich in haar-ähnlichen Amyloid-Fibrillen, die sich in Form von Plaques im Nerven- und Muskelgewebe festsetzen. Die Folge einer so genannten Amyloidose sind Muskelschwäche, Taubheitsgefühle in den jeweiligen Körperteilen und z.T. auch Ausfälle des Nervensystems.

Dem Team um Kelly gelang es, mit dem kleinen Molekül den Transthyretin-Komplex zu binden und dadurch zu stabilisieren. Die Anhäufung von Amyloid-Plaques blieb aus und somit die Kettenreaktion. "Die selbe Methode könnte auch bei anderen Amyloid-Krankheiten fruchten", erklärte Kelly. "Im Prinzip komm jedes Protein, das sich falsch faltet und dadurch Krankheiten auslöst, in Frage." Es würden viele Krankheiten des Menschen durch falsch gefaltete Proteine verursacht werden. Auch wenn die Erkrankungen und die sie auslösenden Proteine unterschiedlich seien, bestimmte noch immer die Art und Weise der Faltung, ob es zu einer Erkrankung kommt oder nicht.

Sandra Standhartinger | pressetext.austria
Weitere Informationen:
http://www.scripps.edu

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