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ChemieRUBIN: Das Eis ist heiß

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Neueste Forschungsergebnisse in ChemieRUBIN

War draußen auch die weiße Pracht von kurzer Dauer, so sind fehlende Minusgrade im Chemielabor kein Hindernis: Selbst auf 100 Grad erhitztes Wasser erstarrt dort bei hohem Druck zu Eis. Experimentell und mithilfe von Computersimulation erforschen Prof. Dr. Hermann Weingärtner (Physikalische Chemie) und Prof. Dr. Dominik Marx (Theoretische Chemie) das Wasser. Wer glaubt, da gäbe es nichts mehr zu entdecken, irrt: zum Beispiel "Eis-Zehn" - neben dem uns bekannten Eis im Kühlschrank oder auf der Rodelbahn eine von neun weiteren Eis-Formen. Zudem fanden die Chemiker heraus, dass Wasser Proteine aktiviert und damit direkt in die Biosynthese eingreift.

Faszinierendes Lösungsmittel

Je nach Druck und Temperatur kann Wasser fest, flüssig oder gasförmig sein und ist über einer kritischen Temperatur keinem Aggregatzustand mehr zuzuordnen. Dieses sog. überkritische Wasser besitzt faszinierende Lösungsmitteleigenschaften, die sich z.B. für neuartige Verfahren zur Vernichtung hochtoxischer Chemikalien nutzen lassen.

Experimentieren: Hohe Drücke ohne viel Kraft

Bei genügend hohen Drücken gehen selbst heißes Wasser oder Wasserdampf in den festen Zustand über - sie werden zu Eis. Die Forscher experimentieren in der Diamantstempelzelle: Ohne viel Kraft nur mit einer Schraubzwinge pressen sie zwei Diamanten aufeinander und erreichen in dem winzigen Volumen dazwischen (1 Mikroliter) extrem hohe Drücke, z. B. 100 Kilobar. Dabei entsteht die Eis-Modifikation "Eis-VII".

Simulieren: Ab initio - zurück zum Anfang

Simulationen sind schon lange gang und gäbe, doch erst auf Basis der Quantenmechanik wurden Simulationen von Kernen und Elektronen möglich, bei denen Wechselwirkungen wirklich ausgerechnet und nicht mehr nur durch einfache Wechselwirkungsmodelle näherungsweise bestimmt werden können. Auf diese Weise nehmen die Forscher erstmals die Eis-Modifikation "Eis-Zehn" unter die Lupe: Vor ihren Augen auf dem Monitor zerfallen die H2O-Moleküle während der Simulation in ihre Bestandteile Wasserstoff und Sauerstoff.

Dynamisches Wasser - aktive Proteine

Um Makromoleküle oder Membranen im Zellplasma liegt Wasser nur in wenigen Moleküllagen vor. Sind seine Eigenschaften in diesen winzigen Geometrien überhaupt mit denen des reinen, flüssigen Wassers vergleichbar? Erste Ergebnisse sprechen dafür, dass sich das dynamische Verhalten der an Proteine gebundenen Wassermoleküle bei der Proteinfaltung abrupt ändert. Wasser scheint damit von essenzieller Bedeutung für die Biosynthese zu sein.

Bezug des Magazins

ChemieRUBIN ist in der RUB-Fakultät für Chemie (Tel. 0234/32-24732) zum Preis von 5 Euro erhältlich. Weitere Themen in ChemieRUBIN: Vom Molekül zum Material: Die Kunst der Anorganischen Synthese; Programmierbare biomolekulare Nanokonstrukte - Molekulare Kopiermaschinen; Temperatur formt Moleküle - Von der Ameisensäure zur Doppelhelix; Wie Moleküle an Oberflächen haften: Im chemischen Gang die Wände entlang; Photochemische Reaktionen im virtuellen Labor: Vom Lichtblitz zum Lichtblick; Robotersystem sucht Stickstoffmonoxid-Antagonisten: Sag NO zum Überleben!; Zinkoxid steuert Katalyse: Chemisch entzaubert; Mit High-Tech-Werkzeugen Proteinen auf der Spur: Gegen Malaria und Tumore.

Weitere Informationen

Prof. Dr. Hermann Weingärtner (Physikalische Chemie), Tel.: 0234/32-25535, E-Mail: Hermann.Weingaertner@ruhr-uni-bochum.de
Prof. Dr. Dominik Marx (Theoretische Chemie), Tel.: 0234/32-28083, E-Mail: dominik.marx@theochem.ruhr-uni-bochum.de

Dr. Josef König | Quelle: Informationsdienst Wissenschaft
Weitere Informationen: www.rub.de/rubin/chemierubin

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