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Kunststoffherstellung mit Meerrettich

19.09.2011
Basler Forscher finden ungiftigen Katalysator

Wissenschafter der Universität Basel haben ein Enzym aus Meerrettich isoliert, das schädliche Katalysatoren in Kunststoffen für die Medizin und die Lebensmittelindustrie ersetzen kann. Das Enzym begünstigt die sogenannte Polymerisationsreaktion unter Atomtransfer, durch die unter anderem auch Plexiglas entsteht.

"Bisher wurden für diese Reaktion hauptsächlich Kupferverbindungen als Katalysator verwendet. Diese schädlichen Stoffe werden aus wirtschaftlichen Gründen kaum zur Gänze aus dem Endprodukt entfernt", erklärt Nico Bruns von der Uni Basel im Gespräch mit pressetext.´

Enzym-Promiskuität

Das Katalysator-Enzym gehört zur Klasse der Peroxidasen. Seine eigentliche Aufgabe ist es, Peroxide abzubauen. "Enzympromiskuität - das Erfüllen mehrerer Aufgaben durch ein Enzym - ist relativ häufig, vor allem wenn man die Proteine aus ihrer natürlichen Umgebung entfernt", erklärt Bruns. Deshalb sind Die Basler Forscher auch schon auf der Suche nach anderen Kandidaten, die als Katalysatoren dienen könnten. Das Meerrettichenzym ist aber schon ein guter Anfang. Mit dem völlig unbedenklichen Eiweiß kann eine große Anzahl von Kunststoffen umweltfreundlicher produziert werden. Unter anderem können Styropor und diverse Acrylate erzeugt werden.

"Auch der Kleber, der den Joghurtdeckel auf den Becher klebt, fällt in die Produktklasse, die durch diese Reaktion erzeugt wird", erklärt Bruns. Die früher verwendeten Katalysatoren waren teilweise giftig und wenig umweltverträglich. Eine industrielle Anwendung wäre laut Bruns gar nicht so schwierig. "Die Enzyme, die wir einsetzen, werden in der Biotechnologie häufig verwendet und sind deshalb im großen Maßstab verfügbar", erklärt der Experte. Ob die Enzyme auch einen billigeren Herstellungsprozess für Kunststoffe erlauben, ist noch nicht geklärt. Es gibt aber schon Firmen, die Interesse an der Technologie bekundet haben.

Besonderer Meerrettich

Das Enzym wurde bisher nur im Meerrettich entdeckt. Bruns glaubt allerdings, dass man es auch durch Fermentationsprozesse herstellen könnte, was aber wesentlich teurer wäre. Die Wissenschaftler vermuten, dass in der erweiterten Familie der Peroxidasen noch weitere nützliche Enzyme zu finden sind. In Zukunft wollen sie auch mit anderen Lösungsmitteln als Wasser arbeiten. Ziel ist es außerdem, den Prozess bei der Reaktion auf molekularer Ebene besser zu verstehen, was auch die Performance verbessern können sollte.

Markus Keßler | pressetext.redaktion
Weitere Informationen:
http://www.unibas.ch

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